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万見
- EMDB-23004: The GR-Maturation Complex: Glucocorticoid Receptor in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23004
タイトルThe GR-Maturation Complex: Glucocorticoid Receptor in complex with Hsp90 and co-chaperone p23
マップデータPrimary map ; GR:Hsp90:p23 ; sharpened, filtered, masked
試料
  • 複合体: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone p23
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-alpha
    • タンパク質・ペプチド: Prostaglandin E synthase 3
    • タンパク質・ペプチド: Glucocorticoid receptor
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: DEXAMETHASONE
キーワードligand binding / ATP binding / protein folding / cryo-EM / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


lung saccule development / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / telomerase activity / Regulation of NPAS4 gene transcription / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / Aryl hydrocarbon receptor signalling / steroid hormone binding ...lung saccule development / prostaglandin-E synthase / prostaglandin-E synthase activity / telomerase activity / Regulation of NPAS4 gene transcription / nuclear receptor-mediated glucocorticoid signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / Aryl hydrocarbon receptor signalling / steroid hormone binding / PTK6 Expression / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / cyclooxygenase pathway / microglia differentiation / mammary gland duct morphogenesis / maternal behavior / astrocyte differentiation / telomerase holoenzyme complex / glycogen biosynthetic process / protein folding chaperone complex / cellular response to glucocorticoid stimulus / motor behavior / positive regulation of tau-protein kinase activity / sperm mitochondrial sheath / dATP binding / Scavenging by Class F Receptors / prostaglandin biosynthetic process / sulfonylurea receptor binding / CTP binding / positive regulation of protein polymerization / vRNP Assembly / UTP binding / sperm plasma membrane / skin development / protein insertion into mitochondrial outer membrane / adrenal gland development / regulation of gluconeogenesis / chaperone-mediated autophagy / telomerase holoenzyme complex assembly / cellular response to steroid hormone stimulus / Respiratory syncytial virus genome replication / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / Uptake and function of diphtheria toxin / mitochondrial transport / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / TPR domain binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / Assembly and release of respiratory syncytial virus (RSV) virions / : / dendritic growth cone / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / chaperone cofactor-dependent protein refolding / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / regulation of protein ubiquitination / skeletal muscle contraction / telomere maintenance via telomerase / protein unfolding / HSF1-dependent transactivation / positive regulation of cell size / response to unfolded protein / chaperone-mediated protein complex assembly / regulation of protein-containing complex assembly / HSF1 activation / Attenuation phase / estrogen response element binding / RHOBTB2 GTPase cycle / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / eNOS activation / axonal growth cone / positive regulation of lamellipodium assembly / nuclear receptor-mediated steroid hormone signaling pathway / DNA polymerase binding / core promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of phosphorylation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / positive regulation of defense response to virus by host / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Signaling by ERBB2 / cardiac muscle cell apoptotic process / response to salt stress / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / endocytic vesicle lumen / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / positive regulation of cardiac muscle contraction / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand
類似検索 - 分子機能
Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / HSP20-like chaperone / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain ...Co-chaperone protein p23-like / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Glucocorticoid receptor / Glucocorticoid receptor / HSP20-like chaperone / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / : / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Nuclear hormone receptor / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Zinc finger, NHR/GATA-type / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Glucocorticoid receptor / Heat shock protein HSP 90-alpha / Prostaglandin E synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Noddings CM / Wang Y-R / Agard DA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM118099 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Structure of Hsp90-p23-GR reveals the Hsp90 client-remodelling mechanism.
著者: Chari M Noddings / Ray Yu-Ruei Wang / Jill L Johnson / David A Agard /
要旨: Hsp90 is a conserved and essential molecular chaperone responsible for the folding and activation of hundreds of 'client' proteins. The glucocorticoid receptor (GR) is a model client that constantly ...Hsp90 is a conserved and essential molecular chaperone responsible for the folding and activation of hundreds of 'client' proteins. The glucocorticoid receptor (GR) is a model client that constantly depends on Hsp90 for activity. GR ligand binding was previously shown to nr inhibited by Hsp70 and restored by Hsp90, aided by the co-chaperone p23. However, a molecular understanding of the chaperone-mediated remodelling that occurs between the inactive Hsp70-Hsp90 'client-loading complex' and an activated Hsp90-p23 'client-maturation complex' is lacking for any client, including GR. Here we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of the human GR-maturation complex (GR-Hsp90-p23), revealing that the GR ligand-binding domain is restored to a folded, ligand-bound conformation, while being simultaneously threaded through the Hsp90 lumen. In addition, p23 directly stabilizes native GR using a C-terminal helix, resulting in enhanced ligand binding. This structure of a client bound to Hsp90 in a native conformation contrasts sharply with the unfolded kinase-Hsp90 structure. Thus, aided by direct co-chaperone-client interactions, Hsp90 can directly dictate client-specific folding outcomes. Together with the GR-loading complex structure, we present the molecular mechanism of chaperone-mediated GR remodelling, establishing the first, to our knowledge, complete chaperone cycle for any Hsp90 client.
履歴
登録2020年11月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月12日-
マップ公開2022年1月12日-
更新2024年5月29日-
現状2024年5月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7krj
  • 表面レベル: 0.015
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_23004.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary map ; GR:Hsp90:p23 ; sharpened, filtered, masked
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 250.5 Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 250.5 Å		0.84 Å/pix.
x 300 pix.
= 250.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015 / ムービー #1: 0.015
最小 - 最大-0.025896722 - 0.12167934
平均 (標準偏差)0.00020637564 (±0.0020969005)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 250.5 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8350.8350.835
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z250.500250.500250.500
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0260.1220.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_23004_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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マスク #2

ファイルemd_23004_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Raw GR:Hsp90:p23 map

ファイルemd_23004_additional_1.map
注釈Raw GR:Hsp90:p23 map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Composite map of GR:Hsp90:p23

ファイルemd_23004_additional_2.map
注釈Composite map of GR:Hsp90:p23
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Focused map for GR:Hsp90:p23 ; focused on GR:p23 tail

ファイルemd_23004_additional_3.map
注釈Focused map for GR:Hsp90:p23 ; focused on GR:p23 tail
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: GR:Hsp90:p23 Half Map 1

ファイルemd_23004_half_map_1.map
注釈GR:Hsp90:p23 Half Map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: GR:Hsp90:p23 Half Map 2

ファイルemd_23004_half_map_2.map
注釈GR:Hsp90:p23 Half Map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp...

全体名称: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone p23
要素
  • 複合体: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone p23
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein HSP 90-alpha
    • タンパク質・ペプチド: Prostaglandin E synthase 3
    • タンパク質・ペプチド: Glucocorticoid receptor
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: DEXAMETHASONE

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超分子 #1: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp...

超分子名称: Complex of the Glucocorticoid Receptor ligand binding domain, Hsp90 alpha dimer, and the co-chaperone p23
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 263 KDa

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分子 #1: Heat shock protein HSP 90-alpha

分子名称: Heat shock protein HSP 90-alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 84.781727 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MPEETQTQDQ PMEEEEVETF AFQAEIAQLM SLIINTFYSN KEIFLRELIS NSSDALDKIR YESLTDPSKL DSGKELHINL IPNKQDRTL TIVDTGIGMT KADLINNLGT IAKSGTKAFM EALQAGADIS MIGQFGVGFY SAYLVAEKVT VITKHNDDEQ Y AWESSAGG ...文字列:
MPEETQTQDQ PMEEEEVETF AFQAEIAQLM SLIINTFYSN KEIFLRELIS NSSDALDKIR YESLTDPSKL DSGKELHINL IPNKQDRTL TIVDTGIGMT KADLINNLGT IAKSGTKAFM EALQAGADIS MIGQFGVGFY SAYLVAEKVT VITKHNDDEQ Y AWESSAGG SFTVRTDTGE PMGRGTKVIL HLKEDQTEYL EERRIKEIVK KHSQFIGYPI TLFVEKERDK EVSDDEAEEK ED KEEEKEK EEKESEDKPE IEDVGSDEEE EKKDGDKKKK KKIKEKYIDQ EELNKTKPIW TRNPDDITNE EYGEFYKSLT NDW EDHLAV KHFSVEGQLE FRALLFVPRR APFDLFENRK KKNNIKLYVR RVFIMDNCEE LIPEYLNFIR GVVDSEDLPL NISR EMLQQ SKILKVIRKN LVKKCLELFT ELAEDKENYK KFYEQFSKNI KLGIHEDSQN RKKLSELLRY YTSASGDEMV SLKDY CTRM KENQKHIYYI TGETKDQVAN SAFVERLRKH GLEVIYMIEP IDEYCVQQLK EFEGKTLVSV TKEGLELPED EEEKKK QEE KKTKFENLCK IMKDILEKKV EKVVVSNRLV TSPCCIVTST YGWTANMERI MKAQALRDNS TMGYMAAKKH LEINPDH SI IETLRQKAEA DKNDKSVKDL VILLYETALL SSGFSLEDPQ THANRIYRMI KLGLGIDEDD PTADDTSAAV TEEMPPLE G DDDTSRMEEV D

UniProtKB: Heat shock protein HSP 90-alpha

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分子 #2: Prostaglandin E synthase 3

分子名称: Prostaglandin E synthase 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: prostaglandin-E synthase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.720395 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MQPASAKWYD RRDYVFIEFC VEDSKDVNVN FEKSKLTFSC LGGSDNFKHL NEIDLFHCID PNDSKHKRTD RSILCCLRKG ESGQSWPRL TKERAKLNWL SVDFNNWKDW EDDSDEDMSN FDRFSEMMNN MGGDEDVDLP EVDGADDDSQ DSDDEKMPDL E

UniProtKB: Prostaglandin E synthase 3

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分子 #3: Glucocorticoid receptor

分子名称: Glucocorticoid receptor / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.924867 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: IVPATLPQLT PTLVSLLEVI EPEVLYAGYD SSVPDSTWRI MTTLNMLGGR QVIAAVKWAK AIPGFRNLHL DDQMTLLQYS WMSLMAFAL GWRSYRQSSA NLLCFAPDLI INEQRMTLPC MYDQCKHMLY VSSELHRLQV SYEEYLCMKT LLLLSSVPKD G LKSQELFD ...文字列:
IVPATLPQLT PTLVSLLEVI EPEVLYAGYD SSVPDSTWRI MTTLNMLGGR QVIAAVKWAK AIPGFRNLHL DDQMTLLQYS WMSLMAFAL GWRSYRQSSA NLLCFAPDLI INEQRMTLPC MYDQCKHMLY VSSELHRLQV SYEEYLCMKT LLLLSSVPKD G LKSQELFD EIRMTYIKEL GKAIVKREGN SSQNWQRFYQ LTKLLDSMHE VVENLLNYCF QTFLDKTMSI EFPEMLAEII TN QIPKYSN GNIKKLLFHQ K

UniProtKB: Glucocorticoid receptor

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: DEXAMETHASONE

分子名称: DEXAMETHASONE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: DEX
分子量理論値: 392.461 Da
Chemical component information

ChemComp-DEX:
DEXAMETHASONE / デキサメタゾン / 薬剤, 抗生剤*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 5608 / 平均露光時間: 5.9 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 6062152
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

2cg9

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.56 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8) / 使用した粒子像数: 140217
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0.8)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5fwk

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5fwk

chain_id: B, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1m2z

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

1ejf

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
得られたモデル

PDB-7krj:
The GR-Maturation Complex: Glucocorticoid Receptor in complex with Hsp90 and co-chaperone p23

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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