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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-2238 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM Structure of the Mycobacterial Fatty Acid Synthase | |||||||||
![]() | Structure of the Mycobacterial Fatty Acid Synthase | |||||||||
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![]() | mycobacterium / fatty acid synthase / mycolic acid biosynthesis | |||||||||
機能・相同性 | ![]() fatty acid synthase complex / enoyl-[acyl-carrier-protein] reductase (NADH) activity / fatty acid biosynthetic process / hydrolase activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å | |||||||||
![]() | Boehringer D / Ban N / Leibundgut M | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: 7.5-Å cryo-em structure of the mycobacterial fatty acid synthase. 著者: Daniel Boehringer / Nenad Ban / Marc Leibundgut / ![]() 要旨: The mycobacterial fatty acid synthase (FAS) complex is a giant 2.0-MDa α(6) homohexameric multifunctional enzyme that catalyzes synthesis of fatty acid precursors of mycolic acids, which are major ...The mycobacterial fatty acid synthase (FAS) complex is a giant 2.0-MDa α(6) homohexameric multifunctional enzyme that catalyzes synthesis of fatty acid precursors of mycolic acids, which are major components of the cell wall in Mycobacteria and play an important role in pathogenicity. Here, we present a three-dimensional reconstruction of the Mycobacterium smegmatis FAS complex at 7.5Å, highly homologous to the Mycobacterium tuberculosis multienzyme, by cryo-electron microscopy. Based on the obtained structural data, which allowed us to identify secondary-structure elements, and sequence homology with the fungal FAS, we generated an accurate architectural model of the complex. The FAS system from Mycobacteria resembles a minimized version of the fungal FAS with much larger openings in the reaction chambers. These architectural features of the mycobacterial FAS may be important for the interaction with mycolic acid processing and condensing enzymes that further modify the precursors produced by FAS and for autoactivation of the FAS complex. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 14.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.8 KB 9.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 347.8 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 267.1 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 266.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of the Mycobacterial Fatty Acid Synthase | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 2.45 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Mycobacterial Fatty Acid Synthase, FAS I
全体 | 名称: Mycobacterial Fatty Acid Synthase, FAS I |
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要素 |
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-超分子 #1000: Mycobacterial Fatty Acid Synthase, FAS I
超分子 | 名称: Mycobacterial Fatty Acid Synthase, FAS I / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexamer / Number unique components: 1 |
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分子量 | 実験値: 2 MDa / 理論値: 2 MDa |
-分子 #1: Mycobacterial Fatty Acid Synthase I
分子 | 名称: Mycobacterial Fatty Acid Synthase I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: FAS I / コピー数: 6 / 集合状態: hexamer / 組換発現: No |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
配列 | GO: fatty acid synthase complex / InterPro: Fatty acid synthase |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1.65 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.2 詳細: 100mM potassium phosphate buffer pH 7.2, 165 mM NaCl, 2mM EDTA, 2mM DTT |
グリッド | 詳細: Quantifoil R2/1 200 mesh copper grids |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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温度 | 平均: 79 K |
詳細 | Data were collected using the automated image acquisition software FEI EPU. |
日付 | 2012年10月19日 |
撮影 | カテゴリ: CCD フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON I (4k x 4k) 実像数: 1556 / 平均電子線量: 20 e/Å2 詳細: Data were collected using the automated image acquisition software FEI EPU. ビット/ピクセル: 16 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 100000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 5.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.5 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
CTF補正 | 詳細: Each image |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic-5, Spider 詳細: Fourier amplitudes of the reconstruction were enhanced using amplitudes from the x-ray structure of the S. cerevisiae FAS; subsequently, the map was filtered using a Butterworth low-pass filter in SPIDER 使用した粒子像数: 106884 |
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: |
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ソフトウェア | 名称: ![]() |
詳細 | Protocol: Domains were separately fitted as rigid bodies and manually adjusted in O. The model was minimized with PHENIX.PDBTOOLS. Domains were separately fitted as rigid bodies and manually adjusted in O.The model was minimized with PHENIX.PDBTOOLS. |
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation |
得られたモデル | ![]() PDB-4v8l: |