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- EMDB-22261: Structure of P5A-ATPase Spf1, AMP-PCP-bound form -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22261
タイトルStructure of P5A-ATPase Spf1, AMP-PCP-bound form
マップデータunsharped lowpass-filtered map
試料
  • 複合体: P5A-ATPase Spf1 AMP-PCP-bound form
    • タンパク質・ペプチド: P5A-type ATPase
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードP-type ATPase / transmembrane helix dislocase / protein quality control / endoplasmic reticulum (小胞体) / TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


extraction of mislocalized protein from ER membrane / membrane protein dislocase activity / Ion transport by P-type ATPases / intracellular manganese ion homeostasis / sterol homeostasis / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cis-Golgi network / protein hexamerization ...extraction of mislocalized protein from ER membrane / membrane protein dislocase activity / Ion transport by P-type ATPases / intracellular manganese ion homeostasis / sterol homeostasis / Translocases; Catalysing the translocation of amino acids and peptides; Linked to the hydrolysis of a nucleoside triphosphate / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / cis-Golgi network / protein hexamerization / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / protein unfolding / transmembrane transport / intracellular calcium ion homeostasis / protein transport / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / ATP binding / 生体膜 / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / P-type ATPase, subfamily V / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase ...: / P-type ATPase, subfamily V / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Park E / Sim SI
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Other private 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: The endoplasmic reticulum P5A-ATPase is a transmembrane helix dislocase.
著者: Michael J McKenna / Sue Im Sim / Alban Ordureau / Lianjie Wei / J Wade Harper / Sichen Shao / Eunyong Park /
要旨: Organelle identity depends on protein composition. How mistargeted proteins are selectively recognized and removed from organelles is incompletely understood. Here, we found that the orphan P5A- ...Organelle identity depends on protein composition. How mistargeted proteins are selectively recognized and removed from organelles is incompletely understood. Here, we found that the orphan P5A-adenosine triphosphatase (ATPase) transporter ATP13A1 (Spf1 in yeast) directly interacted with the transmembrane segment (TM) of mitochondrial tail-anchored proteins. P5A-ATPase activity mediated the extraction of mistargeted proteins from the endoplasmic reticulum (ER). Cryo-electron microscopy structures of Spf1 revealed a large, membrane-accessible substrate-binding pocket that alternately faced the ER lumen and cytosol and an endogenous substrate resembling an α-helical TM. Our results indicate that the P5A-ATPase could dislocate misinserted hydrophobic helices flanked by short basic segments from the ER. TM dislocation by the P5A-ATPase establishes an additional class of P-type ATPase substrates and may correct mistakes in protein targeting or topogenesis.
履歴
登録2020年6月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年9月23日-
マップ公開2020年9月23日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6xmq
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22261.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22261.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈unsharped lowpass-filtered map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.19 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.44 / ムービー #1: 0.44
最小 - 最大-0.6682917 - 1.9026803
平均 (標準偏差)-0.0006240906 (±0.054617442)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 304.64 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.191.191.19
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z304.640304.640304.640
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.6681.903-0.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_22261_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: sharpened map

ファイルemd_22261_additional.map
注釈sharpened map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: P5A-ATPase Spf1, AMP-PCP-bound form

ファイルemd_22261_half_map_1.map
注釈P5A-ATPase Spf1, AMP-PCP-bound form
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: P5A-ATPase Spf1, AMP-PCP-bound form

ファイルemd_22261_half_map_2.map
注釈P5A-ATPase Spf1, AMP-PCP-bound form
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : P5A-ATPase Spf1 AMP-PCP-bound form

全体名称: P5A-ATPase Spf1 AMP-PCP-bound form
要素
  • 複合体: P5A-ATPase Spf1 AMP-PCP-bound form
    • タンパク質・ペプチド: P5A-type ATPase
  • リガンド: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: P5A-ATPase Spf1 AMP-PCP-bound form

超分子名称: P5A-ATPase Spf1 AMP-PCP-bound form / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 株: BY4741

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分子 #1: P5A-type ATPase

分子名称: P5A-type ATPase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
分子量理論値: 137.573156 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae BY4741 (パン酵母)
配列文字列: MTKKSFVSSP IVRDSTLLVP KSLIAKPYVL PFFPLYATFA QLYFQQYDRY IKGPEWTFVY LGTLVSLNIL VMLMPAWNVK IKAKFNYST TKNVNEATHI LIYTTPNNGS DGIVEIQRVT EAGSLQTFFQ FQKKRFLWHE NEQVFSSPKF LVDESPKIGD F QKCKGHSG ...文字列:
MTKKSFVSSP IVRDSTLLVP KSLIAKPYVL PFFPLYATFA QLYFQQYDRY IKGPEWTFVY LGTLVSLNIL VMLMPAWNVK IKAKFNYST TKNVNEATHI LIYTTPNNGS DGIVEIQRVT EAGSLQTFFQ FQKKRFLWHE NEQVFSSPKF LVDESPKIGD F QKCKGHSG DLTHLKRLYG ENSFDIPIPT FMELFKEHAV APLFVFQVFC VALWLLDEFW YYSLFNLFMI ISMEAAAVFQ RL TALKEFR TMGIKPYTIN VFRNKKWVAL QTNELLPMDL VSITRTAEES AIPCDLILLD GSAIVNEAML SGESTPLLKE SIK LRPSED NLQLDGVDKI AVLHGGTKAL QVTPPEHKSD IPPPPDGGAL AIVTKTGFET SQGSLVRVMI YSAERVSVDN KEAL MFILF LLIFAVIASW YVWVEGTKMG RIQSKLILDC ILIITSVVPP ELPMELTMAV NSSLAALAKF YVYCTEPFRI PFAGR IDVC CFDKTGTLTG EDLVFEGLAG ISADSENIRH LYSAAEAPES TILVIGAAHA LVKLEDGDIV GDPMEKATLK AVGWAV ERK NSNYREGTGK LDIIRRFQFS SALKRSASIA SHNDALFAAV KGAPETIRER LSDIPKNYDE IYKSFTRSGS RVLALAS KS LPKMSQSKID DLNRDDVESE LTFNGFLIFH CPLKDDAIET IKMLNESSHR SIMITGDNPL TAVHVAKEVG IVFGETLI L DRAGKSDDNQ LLFRDVEETV SIPFDPSKDT FDHSKLFDRY DIAVTGYALN ALEGHSQLRD LLRHTWVYAR VSPSQKEFL LNTLKDMGYQ TLMCGDGTND VGALKQAHVG IALLNGTEEG LKKLGEQRRL EGMKMMYIKQ TEFMARWNQP QPPVPEPIAH LFPPGPKNP HYLKALESKG TVITPEIRKA VEEANSKPVE VIKPNGLSEK KPADLASLLL NSAGDAQGDE APALKLGDAS C AAPFTSKL ANVSAVTNII RQGRCALVNT IQMYKILALN CLISAYSLSI IYMAGVKFGD GQATVSGLLL SVCFLSISRG KP LEKLSKQ RPQSGIFNVY IMGSILSQFA VHIATLVYIT TEIYKLEPRE PQVDLEKEFA PSLLNTGIFI IQLVQQVSTF AVN YQGEPF RENIRSNKGM YYGLLGVTGL ALASATEFLP ELNEAMKFVP MTDDFKIKLT LTLLLDFFGS WGVEHFFKFF FMDD KPSDI SVQQVKIASK GATGGSTAGG ATTASGTGEN LYFQ

UniProtKB: Endoplasmic reticulum transmembrane helix translocase

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分子 #2: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 1 / 式: ACP
分子量理論値: 505.208 Da
Chemical component information

ChemComp-ACP:
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID ADENYLATE ESTER / β,γ-メチレンATP / AMP-PCP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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分子 #3: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 35 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.039 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 49.1 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 776554
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio reconstruction in cryoSPARC
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4)
最終 角度割当タイプ: OTHER / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4) / 詳細: Non-uniform refinement in cryoSPARC
最終 再構成アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.12.4) / 使用した粒子像数: 55920
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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