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- EMDB-22088: Structure of the Campylobacter jejuni G508A Flagellar Filament -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22088
タイトルStructure of the Campylobacter jejuni G508A Flagellar Filament
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial Flagellar Filament
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin A
  • リガンド: 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulopyranosonic acid
キーワードHelical Symmetry / Bacterial Flagellar Filament / STRUCTURAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum filament / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellin hook, IN motif / Flagellin hook IN motif / Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Kreutzberger MAB / Wang F / Egelman EH
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM122510 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM080186 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2020
タイトル: Atomic structure of the flagellar filament reveals how ε Proteobacteria escaped Toll-like receptor 5 surveillance.
著者: Mark A B Kreutzberger / Cheryl Ewing / Frederic Poly / Fengbin Wang / Edward H Egelman /
要旨: Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like ...Vertebrates, from zebra fish to humans, have an innate immune recognition of many bacterial flagellins. This involves a conserved eight-amino acid epitope in flagellin recognized by the Toll-like receptor 5 (TLR5). Several important human pathogens, such as and , have escaped TLR5 activation by mutations in this epitope. When such mutations were introduced into flagellin, motility was abolished. It was previously argued, using very low-resolution cryoelectron microscopy (cryo-EM), that accommodated these mutations by forming filaments with 7 protofilaments, rather than the 11 found in other bacteria. We have now determined the atomic structure of the G508A flagellar filament from a 3.5-Å-resolution cryo-EM reconstruction, and show that it has 11 protofilaments. The residues in the TLR5 epitope have reduced contacts with the adjacent subunit compared to other bacterial flagellar filament structures. The weakening of the subunit-subunit interface introduced by the mutations in the TLR5 epitope is compensated for by extensive interactions between the outer domains of the flagellin subunits. In other bacteria, these outer domains can be nearly absent or removed without affecting motility. Furthermore, we provide evidence for the stabilization of these outer domain interactions through glycosylation of key residues. These results explain the essential role of glycosylation in motility, and show how the outer domains have evolved to play a role not previously found in other bacteria.
履歴
登録2020年6月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年7月8日-
マップ公開2020年7月8日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0054
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0054
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6x80
  • 表面レベル: 0.0054
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6x80
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22088.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22088.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 236.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.08 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0054 / ムービー #1: 0.0054
最小 - 最大-0.0080477325 - 0.019455412
平均 (標準偏差)0.00032223167 (±0.0016402273)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384420
Spacing384384420
セルA: 414.72003 Å / B: 414.72003 Å / C: 453.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.081.081.08
M x/y/z384384420
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z414.720414.720453.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ777686
NX/NY/NZ10710993
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384420
D min/max/mean-0.0080.0190.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Bacterial Flagellar Filament

全体名称: Bacterial Flagellar Filament
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Bacterial Flagellar Filament
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin A
  • リガンド: 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulopyranosonic acid

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超分子 #1: Bacterial Flagellar Filament

超分子名称: Bacterial Flagellar Filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)

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分子 #1: Flagellin A

分子名称: Flagellin A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 22 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
分子量理論値: 59.590762 KDa
組換発現生物種: Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
配列文字列: MGFRINTNVA ALNAKANSDL NAKSLDASLS RLSSGLRINS AADDASGMAI ADSLRSQANT LGQAISNGND ALGILQTADK AMDEQLKIL DTIKTKATQA AQDGQSLKTR TMLQADINKL MEELDNIANT TSFNGKQLLS GNFTNQEFQI GASSNQTVKA T IGATQSSK ...文字列:
MGFRINTNVA ALNAKANSDL NAKSLDASLS RLSSGLRINS AADDASGMAI ADSLRSQANT LGQAISNGND ALGILQTADK AMDEQLKIL DTIKTKATQA AQDGQSLKTR TMLQADINKL MEELDNIANT TSFNGKQLLS GNFTNQEFQI GASSNQTVKA T IGATQSSK IGVTRFETGA QSFTSGVVGL TIKNYNGIED FKFDNVVIST SVGTGLGALA EEINKSADKT GVRATYDVKT TG VYAIKEG TTSQDFAING VTIGKIEYKD GDGNGSLISA INAVKDTTGV QASKDENGKL VLTSADGRGI KITGDIGVGS GIL ANQKEN YGRLSLVKND GRDINISGTN LSAIGMGTTD MISQSSVSLR ESKGQISATN ADAMGFNSYK GGGKFVFTQN VSSI SAFMS AQGSGFSRGS GFSVGSGKNL SVGLSQGIQI ISSAASMSNT YVVSAGSGFS SGSGNSQFAA LKTTAANTTD ETAGV TTLK GAMAVMDIAE TAITNLDQIR ADIASIQNQV TSTINNITVT QVNVKAAESQ IRDVDFASES ANYSKANILA QSGSYA MAQ ANSSQQNVLR LLQ

UniProtKB: Flagellin A

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分子 #2: 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulop...

分子名称: 5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulopyranosonic acid
タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 374 / 式: P8E
分子量理論値: 250.249 Da
Chemical component information

ChemComp-P8E:
5,7-diamino-3,5,7,9-tetradeoxy-L-glycero-alpha-L-manno-non-2-ulopyranosonic acid / 2,4α-ジヒドロキシ-5α-アミノ-6α-[(1S,2S)-1-アミノ-2-ヒドロキシプロピル]テトラヒドロ-2H-(以下略)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 51.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 65.32 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア: (名称: SPIDER, RELION) / 詳細: MODEL:MAP FSC using a threshold of 0.5 / 使用した粒子像数: 116959
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: averaged cylinder using all segments, with random azimuthal angles
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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