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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-22010 | |||||||||
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タイトル | The Tusavirus (TuV) capsid structure | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | Icosahedral Capsid / Tusavirus / TuV / VIRUS / Protoparvovirus | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 permeabilization of host organelle membrane involved in viral entry into host cell / symbiont entry into host cell via permeabilization of inner membrane / T=1 icosahedral viral capsid / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / virion attachment to host cell / structural molecule activity 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Tusavirus 1 (ウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å | |||||||||
データ登録者 | Mietzsch M / Agbandje-McKenna M | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Viruses / 年: 2020 タイトル: Structural Characterization of Cuta- and Tusavirus: Insight into Protoparvoviruses Capsid Morphology. 著者: Mario Mietzsch / Robert McKenna / Elina Väisänen / Jennifer C Yu / Maria Ilyas / Joshua A Hull / Justin Kurian / J Kennon Smith / Paul Chipman / Yi Lasanajak / David Smith / Maria ...著者: Mario Mietzsch / Robert McKenna / Elina Väisänen / Jennifer C Yu / Maria Ilyas / Joshua A Hull / Justin Kurian / J Kennon Smith / Paul Chipman / Yi Lasanajak / David Smith / Maria Söderlund-Venermo / Mavis Agbandje-McKenna / 要旨: Several members of the genus, capable of infecting humans, have been recently discovered, including cutavirus (CuV) and tusavirus (TuV). To begin the characterization of these viruses, we have used ...Several members of the genus, capable of infecting humans, have been recently discovered, including cutavirus (CuV) and tusavirus (TuV). To begin the characterization of these viruses, we have used cryo-electron microscopy and image reconstruction to determine their capsid structures to ~2.9 Å resolution, and glycan array and cell-based assays to identify glycans utilized for cellular entry. Structural comparisons show that the CuV and TuV capsids share common features with other parvoviruses, including an eight-stranded anti-parallel β-barrel, depressions at the icosahedral 2-fold and surrounding the 5-fold axes, and a channel at the 5-fold axes. However, the viruses exhibit significant topological differences in their viral protein surface loops. These result in three separated 3-fold protrusions, similar to the bufaviruses also infecting humans, suggesting a host-driven structure evolution. The surface loops contain residues involved in receptor binding, cellular trafficking, and antigenic reactivity in other parvoviruses. In addition, terminal sialic acid was identified as the glycan potentially utilized by both CuV and TuV for cellular entry, with TuV showing additional recognition of poly-sialic acid and sialylated Lewis X (sLeXLeXLeX) motifs reported to be upregulated in neurotropic and cancer cells, respectively. These structures provide a platform for annotating the cellular interactions of these human pathogens. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_22010.map.gz | 227.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-22010-v30.xml emd-22010.xml | 10.1 KB 10.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_22010.png | 307.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-22010.cif.gz | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22010 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-22010 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_22010_validation.pdf.gz | 765 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_22010_full_validation.pdf.gz | 764.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_22010_validation.xml.gz | 7.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_22010_validation.cif.gz | 8.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22010 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-22010 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_22010.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.071 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Tusavirus 1
全体 | 名称: Tusavirus 1 (ウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Tusavirus 1
超分子 | 名称: Tusavirus 1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1560340 / 生物種: Tusavirus 1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No |
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-分子 #1: VP2
分子 | 名称: VP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Tusavirus 1 (ウイルス) |
分子量 | 理論値: 61.204824 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: AGGVGVSTGD FDNTTLWDFH EDGTATITCN STRLVHLTRP DSLDYKIIPT QNNTAVQTVG HMMDDDNHTQ VLTPWSLVDC NAWGVWLSP HDWQHIMNIG EELELLSLEQ EVFNVTLKTA TETGPPESRI TMYNNDLTAV MMITTDTNNQ LPYTPAAIRS E TLGFYPWR ...文字列: AGGVGVSTGD FDNTTLWDFH EDGTATITCN STRLVHLTRP DSLDYKIIPT QNNTAVQTVG HMMDDDNHTQ VLTPWSLVDC NAWGVWLSP HDWQHIMNIG EELELLSLEQ EVFNVTLKTA TETGPPESRI TMYNNDLTAV MMITTDTNNQ LPYTPAAIRS E TLGFYPWR PTVVPRWRYY FDWDRFLSVT SSSDQSTSII NHSSTQSAIG QFFVIETQLP IALLRTGDSY ATGGYKFDCN KV NLGRHWQ TTRSLGLPPK IEPPTSESAL GTINQNARLA WRWGINDVHE TNVVRPCTAG YNHPEWFYTH TLEGPAIDPA PPT SIPSNW GGGTPPDTRA SSHNQQRITY NYNHGNKDEN LNNFSLNPNN IEGSIINQGN FLSYEGNGQQ INTTAGVAKN GETA TSDPN LVRYMPNTYG VYTAVDHQGP VYPHGQIWDK QIHTDKKPEL HCLAPFTCKN NPPGQMFVRI APNLTDTFNA TPTFS EIIT YADFWWKGTL KMKIKLRPPH QWNIATVLGA AVNIGDAARF VPNRLGQLEF PVINGRIVPS TVY UniProtKB: VP2 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 75.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 33191 |
初期 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |
最終 角度割当 | タイプ: RANDOM ASSIGNMENT |