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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21491 | |||||||||
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タイトル | Thermoplasma acidophilum 20S proteasome cryo-EM structure using automatic preprocessing workflow | |||||||||
マップデータ | Cryo-EM structure of T20S proteasome using automatic preprocessing workflow | |||||||||
試料 |
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生物種 | Thermoplasma acidophilum (好酸性) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.0 Å | |||||||||
データ登録者 | Cianfrocco MA / Li Y | |||||||||
資金援助 | 米国, 2件
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引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2020 タイトル: High-Throughput Cryo-EM Enabled by User-Free Preprocessing Routines. 著者: Yilai Li / Jennifer N Cash / John J G Tesmer / Michael A Cianfrocco / 要旨: Single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM) continues to grow into a mainstream structural biology technique. Recent developments in data collection strategies alongside new sample preparation ...Single-particle cryoelectron microscopy (cryo-EM) continues to grow into a mainstream structural biology technique. Recent developments in data collection strategies alongside new sample preparation devices herald a future where users will collect multiple datasets per microscope session. To make cryo-EM data processing more automatic and user-friendly, we have developed an automatic pipeline for cryo-EM data preprocessing and assessment using a combination of deep-learning and image-analysis tools. We have verified the performance of this pipeline on a number of datasets and extended its scope to include sample screening by the user-free assessment of the qualities of a series of datasets under different conditions. We propose that our workflow provides a decision-free solution for cryo-EM, making data preprocessing more generalized and robust in the high-throughput era as well as more convenient for users from a range of backgrounds. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21491.map.gz | 324.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21491-v30.xml emd-21491.xml | 8.1 KB 8.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21491.png | 96.5 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21491 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21491 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21491_validation.pdf.gz | 78.6 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21491_full_validation.pdf.gz | 77.7 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21491_validation.xml.gz | 493 B | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21491 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21491 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21491.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 347.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Cryo-EM structure of T20S proteasome using automatic preprocessing workflow | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.88 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : T20S Proteasome
全体 | 名称: T20S Proteasome |
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要素 |
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-超分子 #1: T20S Proteasome
超分子 | 名称: T20S Proteasome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Thermoplasma acidophilum (好酸性) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 53.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP EMDB ID: |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: D7 (2回x7回 2面回転対称) 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45066 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |