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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21419 | |||||||||
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タイトル | E. coli ATP Synthase ADP Sub-state 3a Fo Focussed | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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キーワード | E coli ATP Synthase / ion channel / ATPase / MEMBRANE PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 proton-transporting ATP synthase complex / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / hydrolase activity / lipid binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å | |||||||||
データ登録者 | Stewart AG / Walshe JL | |||||||||
資金援助 | オーストラリア, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020 タイトル: Cryo-EM structures provide insight into how E. coli FF ATP synthase accommodates symmetry mismatch. 著者: Meghna Sobti / James L Walshe / Di Wu / Robert Ishmukhametov / Yi C Zeng / Carol V Robinson / Richard M Berry / Alastair G Stewart / 要旨: FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a ...FF ATP synthase functions as a biological rotary generator that makes a major contribution to cellular energy production. It comprises two molecular motors coupled together by a central and a peripheral stalk. Proton flow through the F motor generates rotation of the central stalk, inducing conformational changes in the F motor that catalyzes ATP production. Here we present nine cryo-EM structures of E. coli ATP synthase to 3.1-3.4 Å resolution, in four discrete rotational sub-states, which provide a comprehensive structural model for this widely studied bacterial molecular machine. We observe torsional flexing of the entire complex and a rotational sub-step of F associated with long-range conformational changes that indicates how this flexibility accommodates the mismatch between the 3- and 10-fold symmetries of the F and F motors. We also identify density likely corresponding to lipid molecules that may contribute to the rotor/stator interaction within the F motor. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21419.map.gz | 112.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21419-v30.xml emd-21419.xml | 11.6 KB 11.6 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_21419.png | 24.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-21419.cif.gz | 5.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21419 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21419 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_21419_validation.pdf.gz | 338.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_21419_full_validation.pdf.gz | 337.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_21419_validation.xml.gz | 7.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_21419_validation.cif.gz | 8.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21419 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-21419 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6vwkMC 6oqrC 6oqsC 6oqtC 6oquC 6oqvC 6oqwC 6pqvC 6wnqC 6wnrC C: 同じ文献を引用 (文献) M: このマップから作成された原子モデル |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21419.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.079 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : E. coli ATP Synthase
全体 | 名称: E. coli ATP Synthase |
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要素 |
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-超分子 #1: E. coli ATP Synthase
超分子 | 名称: E. coli ATP Synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 558 KDa |
-分子 #1: ATP synthase subunit c
分子 | 名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 8.259064 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MENLNMDLLY MAAAVMMGLA AIGAAIGIGI LGGKFLEGAA RQPDLIPLLR TQFFIVMGLV DAIPMIAVGL GLYVMFAVA UniProtKB: ATP synthase subunit c |
-分子 #2: ATP synthase subunit b
分子 | 名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 17.289953 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MNLNATILGQ AIAFVLFVLF CMKYVWPPLM AAIEKRQKEI ADGLASAERA HKDLDLAKAS ATDQLKKAKA EAQVIIEQAN KRRSQILDE AKAEAEQERT KIVAQAQAEI EAERKRAREE LRKQVAILAV AGAEKIIERS VDEAANSDIV DKLVAEL UniProtKB: ATP synthase subunit b |
-分子 #3: ATP synthase subunit a
分子 | 名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 30.324096 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM ...文字列: MASENMTPQD YIGHHLNNLQ LDLRTFSLVD PQNPPATFWT INIDSMFFSV VLGLLFLVLF RSVAKKATSG VPGKFQTAIE LVIGFVNGS VKDMYHGKSK LIAPLALTIF VWVFLMNLMD LLPIDLLPYI AEHVLGLPAL RVVPSADVNV TLSMALGVFI L ILFYSIKM KGIGGFTKEL TLQPFNHWAF IPVNLILEGV SLLSKPVSLG LRLFGNMYAG ELIFILIAGL LPWWSQWILN VP WAIFHIL IITLQAFIFM VLTIVYLSMA SEEH UniProtKB: ATP synthase subunit a |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 48.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: INSILICO MODEL |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 78283 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |