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万見
- EMDB-2140: EM map of influenza H2 hemagglutatin in complex with C05 Fab -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2140
タイトルEM map of influenza H2 hemagglutatin in complex with C05 Fab
マップデータNegative stain reconstruction of flu H2 HA in complex with C05 fab fragment
試料
  • 試料: Influenza HA2 from A/Japan/305/1957 in complex with C5 Fab
  • タンパク質・ペプチド: Influenza A/Japan/305/1957 hemagglutinin
  • タンパク質・ペプチド: C05 antibody fab fragment
キーワードInfluenza A / flu / hemagglutanin / HA neutralizing antibody / C5 fab / C05
生物種Influenza A virus (A/Japan/305/1957(H2N2)) (A型インフルエンザウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 17.0 Å
データ登録者Khayat R / Lee JH / Ekiert DC / Wilson IA / Ward AB
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Cross-neutralization of influenza A viruses mediated by a single antibody loop.
著者: Damian C Ekiert / Arun K Kashyap / John Steel / Adam Rubrum / Gira Bhabha / Reza Khayat / Jeong Hyun Lee / Michael A Dillon / Ryann E O'Neil / Aleksandr M Faynboym / Michael Horowitz / ...著者: Damian C Ekiert / Arun K Kashyap / John Steel / Adam Rubrum / Gira Bhabha / Reza Khayat / Jeong Hyun Lee / Michael A Dillon / Ryann E O'Neil / Aleksandr M Faynboym / Michael Horowitz / Lawrence Horowitz / Andrew B Ward / Peter Palese / Richard Webby / Richard A Lerner / Ramesh R Bhatt / Ian A Wilson /
要旨: Immune recognition of protein antigens relies on the combined interaction of multiple antibody loops, which provide a fairly large footprint and constrain the size and shape of protein surfaces that ...Immune recognition of protein antigens relies on the combined interaction of multiple antibody loops, which provide a fairly large footprint and constrain the size and shape of protein surfaces that can be targeted. Single protein loops can mediate extremely high-affinity binding, but it is unclear whether such a mechanism is available to antibodies. Here we report the isolation and characterization of an antibody called C05, which neutralizes strains from multiple subtypes of influenza A virus, including H1, H2 and H3. X-ray and electron microscopy structures show that C05 recognizes conserved elements of the receptor-binding site on the haemagglutinin surface glycoprotein. Recognition of the haemagglutinin receptor-binding site is dominated by a single heavy-chain complementarity-determining region 3 loop, with minor contacts from heavy-chain complementarity-determining region 1, and is sufficient to achieve nanomolar binding with a minimal footprint. Thus, binding predominantly with a single loop can allow antibodies to target small, conserved functional sites on otherwise hypervariable antigens.
履歴
登録2012年6月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年7月9日-
マップ公開2012年9月19日-
更新2012年10月10日-
現状2012年10月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.15
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.15
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2140.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2140.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Negative stain reconstruction of flu H2 HA in complex with C05 fab fragment
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.18 Å/pix.
x 100 pix.
= 218. Å		2.18 Å/pix.
x 100 pix.
= 218. Å		2.18 Å/pix.
x 100 pix.
= 218. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.18 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 4.15 / ムービー #1: 4.15
最小 - 最大-2.20667315 - 16.81837273
平均 (標準偏差)0.41255367 (±1.9614259)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 218.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.182.182.18
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z218.000218.000218.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-32-32-32
NX/NY/NZ646464
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-2.20716.8180.413

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Influenza HA2 from A/Japan/305/1957 in complex with C5 Fab

全体名称: Influenza HA2 from A/Japan/305/1957 in complex with C5 Fab
要素
  • 試料: Influenza HA2 from A/Japan/305/1957 in complex with C5 Fab
  • タンパク質・ペプチド: Influenza A/Japan/305/1957 hemagglutinin
  • タンパク質・ペプチド: C05 antibody fab fragment

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超分子 #1000: Influenza HA2 from A/Japan/305/1957 in complex with C5 Fab

超分子名称: Influenza HA2 from A/Japan/305/1957 in complex with C5 Fab
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One HA trimer binds to 3 fabs / Number unique components: 2

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分子 #1: Influenza A/Japan/305/1957 hemagglutinin

分子名称: Influenza A/Japan/305/1957 hemagglutinin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: HA2 / コピー数: 3 / 集合状態: Trimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A/Japan/305/1957(H2N2)) (A型インフルエンザウイルス)
株: A/Japan/305/1957 / 別称: Flu
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス) / 組換プラスミド: pDCE198

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分子 #2: C05 antibody fab fragment

分子名称: C05 antibody fab fragment / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: unidentified baculovirus (ウイルス) / 組換プラスミド: pFastBacDual

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20mM HEPES pH 7.5, 50mM NaCl
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Nano-W for 30 seconds
グリッド詳細: 400 mesh copper grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 293 K / 最高: 293 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism corrected at 100,000x
詳細Images acquired from 0 to 55 degrees in 5 degree tilt increments.
日付2012年2月14日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GENERIC GATAN (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 0.109 µm / 実像数: 252 / 平均電子線量: 16 e/Å2 / 詳細: Images recorded using CCD / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.7 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダーモデル: SIDE ENTRY, EUCENTRIC / Tilt angle max: 55
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected using an automated particle picking program.
CTF補正詳細: Micrograph and each particle
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 17.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Sparx / 使用した粒子像数: 31446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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