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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-21264 | |||||||||
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タイトル | Chloroplast ATP synthase (O1, CF1FO) | |||||||||
マップデータ | O1, F1FO | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / chloroplast thylakoid membrane / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism ...mitochondrial proton-transporting ATP synthase complex / chloroplast thylakoid membrane / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / proton motive force-driven ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / ATP合成酵素 / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / lipid binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Spinacia oleracea (ホウレンソウ) / Spinach (ホウレンソウ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.16 Å | |||||||||
データ登録者 | Yang J-H / Williams D / Kandiah E / Fromme P / Chiu P-L | |||||||||
引用 | ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020 タイトル: Structural basis of redox modulation on chloroplast ATP synthase. 著者: Jay-How Yang / Dewight Williams / Eaazhisai Kandiah / Petra Fromme / Po-Lin Chiu / 要旨: In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the ...In higher plants, chloroplast ATP synthase has a unique redox switch on its γ subunit that modulates enzyme activity to limit ATP hydrolysis at night. To understand the molecular details of the redox modulation, we used single-particle cryo-EM to determine the structures of spinach chloroplast ATP synthase in both reduced and oxidized states. The disulfide linkage of the oxidized γ subunit introduces a torsional constraint to stabilize the two β hairpin structures. Once reduced, free cysteines alleviate this constraint, resulting in a concerted motion of the enzyme complex and a smooth transition between rotary states to facilitate the ATP synthesis. We added an uncompetitive inhibitor, tentoxin, in the reduced sample to limit the flexibility of the enzyme and obtained high-resolution details. Our cryo-EM structures provide mechanistic insight into the redox modulation of the energy regulation activity of chloroplast ATP synthase. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_21264.map.gz | 166.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-21264-v30.xml emd-21264.xml | 21 KB 21 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_21264_fsc.xml | 12.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_21264.png | 58.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21264 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-21264 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6vohMC 6vm1C 6vm4C 6vmbC 6vmdC 6vmgC 6vofC 6vogC 6voiC 6vojC 6vokC 6volC 6vomC 6vonC 6vooC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_21264.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | O1, F1FO | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.04 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Chloroplast ATP synthase
+超分子 #1: Chloroplast ATP synthase
+分子 #1: ATP synthase subunit alpha, chloroplastic
+分子 #2: ATP synthase subunit beta, chloroplastic
+分子 #3: ATP synthase delta chain, chloroplastic
+分子 #4: ATP synthase gamma chain, chloroplastic
+分子 #5: ATP synthase epsilon chain, chloroplastic
+分子 #6: ATP synthase subunit b', chloroplastic
+分子 #7: ATP synthase subunit b, chloroplastic
+分子 #8: ATP synthase subunit a, chloroplastic
+分子 #9: ATP synthase subunit c, chloroplastic
+分子 #10: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 |
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グリッド | モデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY ARRAY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率(補正後): 48077 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): -4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): -1.5 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 平均電子線量: 43.5 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |