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- EMDB-21222: CryoEM map of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-21222
タイトルCryoEM map of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
マップデータ
試料
  • 複合体: complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
    • タンパク質・ペプチド: U1 SNP1-associating protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Degradation in the endoplasmic reticulum protein 1
    • タンパク質・ペプチド: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3
    • タンパク質・ペプチド: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1
キーワードretro-translocation / ERAD / protein degradation / ubiquitination / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-M complex / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / misfolded protein transport / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / negative regulation of protein autoubiquitination / misfolded protein binding ...Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-M complex / detection of unfolded protein / luminal surveillance complex / Hrd1p ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent glycoprotein ERAD pathway / misfolded protein transport / Hrd1p ubiquitin ligase ERAD-L complex / fungal-type cell wall organization / negative regulation of protein autoubiquitination / misfolded protein binding / positive regulation of protein autoubiquitination / retrograde protein transport, ER to cytosol / ubiquitin-specific protease binding / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / protein autoubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / ERAD pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / RING-type E3 ubiquitin transferase / mRNA splicing, via spliceosome / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Derlin / Der1-like family / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Ring finger domain / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily ...Derlin / Der1-like family / Sel1 repeat / Sel1-like repeat / Sel1-like repeats. / Ring finger domain / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Degradation in the endoplasmic reticulum protein 1 / U1 SNP1-associating protein 1 / ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3 / ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Wu X / Rapoport TA
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM052586 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2020
タイトル: Structural basis of ER-associated protein degradation mediated by the Hrd1 ubiquitin ligase complex.
著者: Xudong Wu / Marc Siggel / Sergey Ovchinnikov / Wei Mi / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / Maofu Liao / Gerhard Hummer / Tom A Rapoport /
要旨: Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD- ...Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD-L is mediated by the Hrd1 complex (composed of Hrd1, Hrd3, Der1, Usa1, and Yos9), but the mechanism of retrotranslocation remains mysterious. Here, we report a structure of the active Hrd1 complex, as determined by cryo-electron microscopy analysis of two subcomplexes. Hrd3 and Yos9 jointly create a luminal binding site that recognizes glycosylated substrates. Hrd1 and the rhomboid-like Der1 protein form two "half-channels" with cytosolic and luminal cavities, respectively, and lateral gates facing one another in a thinned membrane region. These structures, along with crosslinking and molecular dynamics simulation results, suggest how a polypeptide loop of an ERAD-L substrate moves through the ER membrane.
履歴
登録2020年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年4月29日-
マップ公開2020年4月29日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6vk0
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_21222.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_21222.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.028 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.16144773 - 0.22070733
平均 (標準偏差)0.000035437875 (±0.007928219)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 216.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z216.000216.000216.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ350350350
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.1610.2210.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology

全体名称: complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
要素
  • 複合体: complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
    • タンパク質・ペプチド: U1 SNP1-associating protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Degradation in the endoplasmic reticulum protein 1
    • タンパク質・ペプチド: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3
    • タンパク質・ペプチド: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1

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超分子 #1: complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology

超分子名称: complex of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: U1 SNP1-associating protein 1

分子名称: U1 SNP1-associating protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 39.944301 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: VRAADNTSSA NDNNTVENDE SAWNRRVVRP LRNSFPLLLV LIRTFYLIGY NSLVPFFIIL EFGSFLPWKY IILLSLLFIF RTVWNTQEV WNLWRDYLHL NEIDEVKFSQ IKEFINSNSL TLNFYKKCKD TQSAIDLLMI PNLHEQRLSV YSKYDIEYDT N TPDVGQLN ...文字列:
VRAADNTSSA NDNNTVENDE SAWNRRVVRP LRNSFPLLLV LIRTFYLIGY NSLVPFFIIL EFGSFLPWKY IILLSLLFIF RTVWNTQEV WNLWRDYLHL NEIDEVKFSQ IKEFINSNSL TLNFYKKCKD TQSAIDLLMI PNLHEQRLSV YSKYDIEYDT N TPDVGQLN LLFIKVLSGE IPKDALDELF KEFFELYETT RNMNTLYPQD SLNELLLMIW KESQKKDINT LPKYRRWFQT LC SQIAEHN VLDVVLRYII PDPVNDRVIT AVIKNFVLFW VTLLPYVKEK LDDIVAQRAR DREQPAPSAQ QQENEDEALI IPD EEEPTA TGAQPHLYIP DED

UniProtKB: U1 SNP1-associating protein 1

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分子 #2: Degradation in the endoplasmic reticulum protein 1

分子名称: Degradation in the endoplasmic reticulum protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 24.411715 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MDAVILNLLG DIPLVTRLWT IGCLVLSGLT SLRIVDPGKV VYSYDLVFKK GQYGRLLYSI FDYGAFNWIS MINIFVSANH LSTLENSFN LRRKFCWIIF LLLVILVKMT SIEQPAASLG VLLHENLVYY ELKKNGNQMN VRFFGAIDVS PSIFPIYMNA V MYFVYKRS ...文字列:
MDAVILNLLG DIPLVTRLWT IGCLVLSGLT SLRIVDPGKV VYSYDLVFKK GQYGRLLYSI FDYGAFNWIS MINIFVSANH LSTLENSFN LRRKFCWIIF LLLVILVKMT SIEQPAASLG VLLHENLVYY ELKKNGNQMN VRFFGAIDVS PSIFPIYMNA V MYFVYKRS WLEIAMNFMP GHVIYYMDDI IGKIYGIDLC KSPYDWFRNT ETP

UniProtKB: Degradation in the endoplasmic reticulum protein 1

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分子 #3: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3

分子名称: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 88.239102 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MITLLLYLCV ICNAIVLIRA DSIADPWPEA RHLLNTIAKS RDPMKEAAME PNADEFVGFY VPMDYSPRNE EKNYQSIWQN EITDSQRHI YELLVQSSEQ FNNSEATYTL SQIHLWSQYN FPHNMTLAHK YLEKFNDLTH FTNHSAIFDL AVMYATGGCA S GNDQTVIP ...文字列:
MITLLLYLCV ICNAIVLIRA DSIADPWPEA RHLLNTIAKS RDPMKEAAME PNADEFVGFY VPMDYSPRNE EKNYQSIWQN EITDSQRHI YELLVQSSEQ FNNSEATYTL SQIHLWSQYN FPHNMTLAHK YLEKFNDLTH FTNHSAIFDL AVMYATGGCA S GNDQTVIP QDSAKALLYY QRAAQLGNLK AKQVLAYKYY SGFNVPRNFH KSLVLYRDIA EQLRKSYSRD EWDIVFPYWE SY NVRISDF ESGLLGKGLN SVPSSTVRKR TTRPDIGSPF IAQVNGVQMT LQIEPMGRFA FNGNDGNING DEDDEDASER RII RIYYAA LNDYKGTYSQ SRNCERAKNL LELTYKEFQP HVDNLDPLQV FYYVRCLQLL GHMYFTGEGS SKPNIHMAEE ILTT SLEIS RRAQGPIGRA CIDLGLINQY ITNNISQAIS YYMKAMKTQA NNGIVEFQLS KLATSFPEEK IGDPFNLMET AYLNG FIPA IYEFAVMIES GMNSKSSVEN TAYLFKTFVD KNEAIMAPKL RTAFAALIND RSEVALWAYS QLAEQGYETA QVSAAY LMY QLPYEFEDPP RTTDQRKTLA ISYYTRAFKQ GNIDAGVVAG DIYFQMQNYS KAMALYQGAA LKYSIQAIWN LGYMHEH GL GVNRDFHLAK RYYDQVSEHD HRFYLASKLS VLKLHLKSWL TWITREKVNY WKPSSPLNPN EDTQHSKTSW YKQLTKIL Q RMRHKEDSDK AAEDSHKHRT VVQNGANHRG DDQEEASEIL GFQMED

UniProtKB: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase component HRD3

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分子 #4: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1

分子名称: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 55.638773 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MVPENRRKQL AIFVVVTYLL TFYCVYSATK TSVSFLQVTL KLNEGFNLMV LSIFILLNST LLWQLLTKLL FGELRLIEHE HIFERLPFT IINTLFMSSL FHERYFFTVA FFGLLLLYLK VFHWILKDRL EALLQSINDS TTMKTLIFSR FSFNLVLLAV V DYQIITRC ...文字列:
MVPENRRKQL AIFVVVTYLL TFYCVYSATK TSVSFLQVTL KLNEGFNLMV LSIFILLNST LLWQLLTKLL FGELRLIEHE HIFERLPFT IINTLFMSSL FHERYFFTVA FFGLLLLYLK VFHWILKDRL EALLQSINDS TTMKTLIFSR FSFNLVLLAV V DYQIITRC ISSIYTNQKS DIESTSLYLI QVMEFTMLLI DLLNLFLQTC LNFWEFYRSQ QSLSNENNHI VHGDPTDENT VE SDQSQPV LNDDDDDDDD DRQFTGLEGK FMYEKAIDVF TRFLKTALHL SMLIPFRMPM MLLKDVVWDI LALYQSGTSL WKI WRNNKQ LDDTLVTVTV EQLQNSANDD NICIICMDEL IHSPNQQTWK NKNKKPKRLP CGHILHLSCL KNWMERSQTC PICR LPVFD EKGNVVQTTF TSNSDITTQT TVTDSTGIAT DQQGFANEVD LLPTRTTSPD IRIVPTQNID TLAMRTRSTS TPSPT

UniProtKB: ERAD-associated E3 ubiquitin-protein ligase HRD1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
250.0 mMNaClsodium chloride
25.0 mMC8H18N2O4SHEPES
0.06 %C56H92O29digitonin
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 54.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: RANDOM CONICAL TILT
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 252744
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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