+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20843 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Alpha-E-catenin ABD-F-actin complex | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol ...negative regulation of integrin-mediated signaling pathway / CDH11 homotypic and heterotypic interactions / Regulation of CDH19 Expression and Function / Regulation of CDH11 function / gamma-catenin binding / epithelial cell-cell adhesion / zonula adherens / gap junction assembly / Striated Muscle Contraction / cellular response to indole-3-methanol / vinculin binding / negative regulation of cell motility / flotillin complex / apical junction assembly / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / positive regulation of smoothened signaling pathway / catenin complex / Adherens junctions interactions / negative regulation of protein localization to nucleus / axon regeneration / negative regulation of neuroblast proliferation / establishment or maintenance of cell polarity / smoothened signaling pathway / Myogenesis / odontogenesis of dentin-containing tooth / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / intercalated disc / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / neuroblast proliferation / RHO GTPases activate IQGAPs / skeletal muscle fiber development / ovarian follicle development / extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / stress fiber / acrosomal vesicle / VEGFR2 mediated vascular permeability / integrin-mediated signaling pathway / actin filament / adherens junction / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / beta-catenin binding / cell-cell adhesion / response to estrogen / male gonad development / cell-cell junction / actin filament binding / protein localization / actin cytoskeleton / cell migration / cell junction / lamellipodium / cell adhesion / hydrolase activity / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / structural molecule activity / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Chicken (ニワトリ) | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Mei L / Alushin GM | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Molecular mechanism for direct actin force-sensing by α-catenin. 著者: Lin Mei / Santiago Espinosa de Los Reyes / Matthew J Reynolds / Rachel Leicher / Shixin Liu / Gregory M Alushin / 要旨: The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear ...The actin cytoskeleton mediates mechanical coupling between cells and their tissue microenvironments. The architecture and composition of actin networks are modulated by force; however, it is unclear how interactions between actin filaments (F-actin) and associated proteins are mechanically regulated. Here we employ both optical trapping and biochemical reconstitution with myosin motor proteins to show single piconewton forces applied solely to F-actin enhance binding by the human version of the essential cell-cell adhesion protein αE-catenin but not its homolog vinculin. Cryo-electron microscopy structures of both proteins bound to F-actin reveal unique rearrangements that facilitate their flexible C-termini refolding to engage distinct interfaces. Truncating α-catenin's C-terminus eliminates force-activated F-actin binding, and addition of this motif to vinculin confers force-activated binding, demonstrating that α-catenin's C-terminus is a modular detector of F-actin tension. Our studies establish that piconewton force on F-actin can enhance partner binding, which we propose mechanically regulates cellular adhesion through α-catenin. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20843.map.gz | 1.4 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-20843-v30.xml emd-20843.xml | 22.4 KB 22.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_20843_fsc.xml | 18.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_20843.png | 123.4 KB | ||
マスクデータ | emd_20843_msk_1.map | 512 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_20843_additional_1.map.gz emd_20843_additional_2.map.gz emd_20843_half_map_1.map.gz emd_20843_half_map_2.map.gz | 282.9 MB 408.1 MB 410.7 MB 410.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20843 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20843 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20843_validation.pdf.gz | 639.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_20843_full_validation.pdf.gz | 638.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20843_validation.xml.gz | 23.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20843_validation.cif.gz | 29.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20843 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20843 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6upvMC 6upwC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
---|---|
類似構造データ | |
電子顕微鏡画像生データ | EMPIAR-10654 (タイトル: Alpha-E-catenin ABD-F-actin complex / Data size: 2.4 TB Data #1: unaligned multi-frame micrographs of alpha-catenin ABD-actin complex [micrographs - multiframe]) |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.03 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_20843_msk_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-追加マップ: B-factor sharpened, local resolution-filtered map
ファイル | emd_20843_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | B-factor sharpened, local resolution-filtered map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-追加マップ: unfiltered, unsharpened map
ファイル | emd_20843_additional_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | unfiltered, unsharpened map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_20843_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_20843_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : alpha-E-catenin ABD-F-actin complex
全体 | 名称: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex
超分子 | 名称: alpha-E-catenin ABD-F-actin complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2 詳細: Actin binding domain (residues 664-906) of alpha-E-catenin bound to F-actin |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 27.5 kDa/nm |
-分子 #1: Catenin alpha-1
分子 | 名称: Catenin alpha-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 100.206352 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: MTAVHAGNIN FKWDPKSLEI RTLAVERLLE PLVTQVTTLV NTNSKGPSNK KRGRSKKAHV LAASVEQATE NFLEKGDKIA KESQFLKEE LVAAVEDVRK QGDLMKAAAG EFADDPCSSV KRGNMVRAAR ALLSAVTRLL ILADMADVYK LLVQLKVVED G ILKLRNAG ...文字列: MTAVHAGNIN FKWDPKSLEI RTLAVERLLE PLVTQVTTLV NTNSKGPSNK KRGRSKKAHV LAASVEQATE NFLEKGDKIA KESQFLKEE LVAAVEDVRK QGDLMKAAAG EFADDPCSSV KRGNMVRAAR ALLSAVTRLL ILADMADVYK LLVQLKVVED G ILKLRNAG NEQDLGIQYK ALKPEVDKLN IMAAKRQQEL KDVGHRDQMA AARGILQKNV PILYTASQAC LQHPDVAAYK AN RDLIYKQ LQQAVTGISN AAQATASDDA SQHQGGGGGE LAYALNNFDK QIIVDPLSFS EERFRPSLEE RLESIISGAA LMA DSSCTR DDRRERIVAE CNAVRQALQD LLSEYMGNAG RKERSDALNS AIDKMTKKTR DLRRQLRKAV MDHVSDSFLE TNVP LLVLI EAAKNGNEKE VKEYAQVFRE HANKLIEVAN LACSISNNEE GVKLVRMSAS QLEALCPQVI NAALALAAKP QSKLA QENM DLFKEQWEKQ VRVLTDAVDD ITSIDDFLAV SENHILEDVN KCVIALQEKD VDGLDRTAGA IRGRAARVIH VVTSEM DNY EPGVYTEKVL EATKLLSNTV MPRFTEQVEA AVEALSSDPA QPMDENEFID ASRLVYDGIR DIRKAVLMIR TPEELDD SD FETEDFDVRS RTSVQTEDDQ LIAGQSARAI MAQLPQEQKA KIAEQVASFQ EEKSKLDAEV SKWDDSGNDI IVLAKQMC M IMMEMTDFTR GKGPLKNTSD VISAAKKIAE AGSRMDKLGR TIADHCPDSA CKQDLLAYLQ RIALYCHQLN ICSKVKAEV QNLGGELVVS GVDSAMSLIQ AAKNLMNAVV QTVKASYVAS TKYQKSQGMA SLNLPAVSWK MKAPEKKPLV KREKQDETQT KIKRASQKK HVNPVQALSE FKAMDSI |
-分子 #2: Actin, alpha skeletal muscle
分子 | 名称: Actin, alpha skeletal muscle / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Chicken (ニワトリ) |
分子量 | 理論値: 41.875633 KDa |
配列 | 文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG ...文字列: DEDETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IE(HIC)GII TNW DDMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSG DG VTHNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSL E KSYELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VMSGGTTMYP GIADRMQKE ITALAPSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ITKQEYDEAG PSIVHRKCF |
-分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP |
---|---|
分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-分子 #4: MAGNESIUM ION
分子 | 名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 5 / 式: MG |
---|---|
分子量 | 理論値: 24.305 Da |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | helical array |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
---|---|
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |