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- EMDB-20840: FACT_subnucleosome complex 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20840
タイトルFACT_subnucleosome complex 1
マップデータSharpened map
試料
  • 複合体: FACT_subNucleosome_complex_class1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • タンパク質・ペプチド: FACT complex subunit SPT16
    • タンパク質・ペプチド: FACT complex subunit SSRP1
    • DNA: DNA (79-mer)
    • DNA: DNA (79-mer)
キーワードassembly / disassembly / transient / integrity / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript ...FACT complex / regulation of chromatin organization / nucleosome disassembly / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / negative regulation of megakaryocyte differentiation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / protein localization to CENP-A containing chromatin / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / heterochromatin organization / epigenetic regulation of gene expression / Packaging Of Telomere Ends / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / nucleosome binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / telomere organization / RNA Polymerase I Promoter Opening / Interleukin-7 signaling / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / PRC2 methylates histones and DNA / innate immune response in mucosa / Defective pyroptosis / HDACs deacetylate histones / transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Promoter Escape / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / NoRC negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / Metalloprotease DUBs / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / RMTs methylate histone arginines / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / Transcriptional regulation of granulopoiesis / structural constituent of chromatin / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / UCH proteinases / nucleosome / nucleosome assembly / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / HATs acetylate histones / gene expression / Processing of DNA double-strand break ends / histone binding / antibacterial humoral response / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Oxidative Stress Induced Senescence / Estrogen-dependent gene expression / DNA replication / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / defense response to Gram-positive bacterium / cadherin binding / protein heterodimerization activity / Amyloid fiber formation / negative regulation of cell population proliferation / DNA repair / nucleolus / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding
類似検索 - 分子機能
: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain ...: / FACT complex subunit SSRP1, C-terminal domain / : / SSRP1 PH domain / : / FACT complex subunit SPT16, C-terminal domain / FACT complex subunit Spt16, peptidase M24-like domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3 / SSRP1, dimerization domain / FACT complex subunit SSRP1/POB3, N-terminal PH domain / SSRP1 domain superfamily / Structure-specific recognition protein (SSRP1) / POB3-like N-terminal PH domain / FACT complex subunit Spt16 domain / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit (SPT16/CDC68) / FACT complex subunit Spt16, N-terminal lobe domain / FACT complex subunit Spt16 / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / FACT complex subunit SPT16 N-terminal lobe domain / Histone chaperone RTT106/FACT complex subunit SPT16-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like, middle domain / Histone chaperone Rttp106-like / Creatinase/Aminopeptidase P/Spt16, N-terminal / HMG (high mobility group) box / HMG boxes A and B DNA-binding domains profile. / high mobility group / High mobility group box domain / High mobility group box domain superfamily / Peptidase M24 / Metallopeptidase family M24 / Creatinase/aminopeptidase-like / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone H2B type 1-C/E/F/G/I / Histone H3.1 / FACT complex subunit SSRP1 / Histone H2A type 1-C / FACT complex subunit SPT16
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Zhou K / Tan YZ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: FACT caught in the act of manipulating the nucleosome.
著者: Yang Liu / Keda Zhou / Naifu Zhang / Hui Wei / Yong Zi Tan / Zhening Zhang / Bridget Carragher / Clinton S Potter / Sheena D'Arcy / Karolin Luger /
要旨: The organization of genomic DNA into nucleosomes profoundly affects all DNA-related processes in eukaryotes. The histone chaperone known as 'facilitates chromatin transcription' (FACT) (consisting of ...The organization of genomic DNA into nucleosomes profoundly affects all DNA-related processes in eukaryotes. The histone chaperone known as 'facilitates chromatin transcription' (FACT) (consisting of subunits SPT16 and SSRP1) promotes both disassembly and reassembly of nucleosomes during gene transcription, DNA replication and DNA repair. However, the mechanism by which FACT causes these opposing outcomes is unknown. Here we report two cryo-electron-microscopic structures of human FACT in complex with partially assembled subnucleosomes, with supporting biochemical and hydrogen-deuterium exchange data. We find that FACT is engaged in extensive interactions with nucleosomal DNA and all histone variants. The large DNA-binding surface on FACT appears to be protected by the carboxy-terminal domains of both of its subunits, and this inhibition is released by interaction with H2A-H2B, allowing FACT-H2A-H2B to dock onto a complex containing DNA and histones H3 and H4 (ref. ). SPT16 binds nucleosomal DNA and tethers H2A-H2B through its carboxy-terminal domain by acting as a placeholder for DNA. SSRP1 also contributes to DNA binding, and can assume two conformations, depending on whether a second H2A-H2B dimer is present. Our data suggest a compelling mechanism for how FACT maintains chromatin integrity during polymerase passage, by facilitating removal of the H2A-H2B dimer, stabilizing intermediate subnucleosomal states and promoting nucleosome reassembly. Our findings reconcile discrepancies regarding the many roles of FACT and underscore the dynamic interactions between histone chaperones and nucleosomes.
履歴
登録2019年10月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月11日-
マップ公開2019年12月11日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.146
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.146
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  • 原子モデル: PDB-6upk
  • 表面レベル: 0.17
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20840.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20840.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.40301 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.146 / ムービー #1: 0.146
最小 - 最大-0.07594797 - 0.54979336
平均 (標準偏差)0.0053719394 (±0.024740065)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 280.6016 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.403011.403011.40301
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.602280.602280.602
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-200-200-200
NX/NY/NZ401401401
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0760.5500.005

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_20840_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: unfiltered map

ファイルemd_20840_additional.map
注釈unfiltered map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_20840_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_20840_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : FACT_subNucleosome_complex_class1

全体名称: FACT_subNucleosome_complex_class1
要素
  • 複合体: FACT_subNucleosome_complex_class1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • タンパク質・ペプチド: FACT complex subunit SPT16
    • タンパク質・ペプチド: FACT complex subunit SSRP1
    • DNA: DNA (79-mer)
    • DNA: DNA (79-mer)

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超分子 #1: FACT_subNucleosome_complex_class1

超分子名称: FACT_subNucleosome_complex_class1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 320 KDa

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分子 #1: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.437167 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEACEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

-
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

-
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.135523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKSRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A type 1-C

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分子 #4: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.937213 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAVT KAQKKDGKKR KRSRKESYSV YVYKVLKQVH PDTGISSKAM GIMNSFVNDI FERIAGEASR LAHYNKRST ITSREIQTAV RLLLPGELAK HAVSEGTKAV TKYTSSK

UniProtKB: Histone H2B type 1-C/E/F/G/I

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分子 #5: FACT complex subunit SPT16

分子名称: FACT complex subunit SPT16 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: Amino acids 640-651 cannot be identified due to the resolution limitations. To show the connectivity of the electron density, poly-(UNK) was placed. This was also done for the end of this ...詳細: Amino acids 640-651 cannot be identified due to the resolution limitations. To show the connectivity of the electron density, poly-(UNK) was placed. This was also done for the end of this chain (926-967). The full sequence for the experiment is: MHHHHHHAVTLDKDAYYRRVKRLYSNWRKGEDEYANVDAIVVSVGVDEEIVYAKSTALQTWLFGYELTDTIMVFCDDKII FMASKKKVEFLKQIANTKGNENANGAPAITLLIREKNESNKSSFDKMIEAIKESKNGKKIGVFSKDKFPGEFMKSWNDCL NKEGFDKIDISAVVAYTIAVKEDGELNLMKKAASITSEVFNKFFKERVMEIVDADEKVRHSKLAESVEKAIEEKKYLAGA DPSTVEMCYPPIIQSGGNYNLKFSVVSDKNHMHFGAITCAMGIRFKSYCSNLVRTLMVDPSQEVQENYNFLLQLQEELLK ELRHGVKICDVYNAVMDVVKKQKPELLNKITKNLGFGMGIEFREGSLVINSKNQYKLKKGMVFSINLGFSDLTNKEGKKP EEKTYALFIGDTVLVDEDGPATVLTSVKKKVKNVGIFLKNEDEEEEEEEKDEAEDLLGRGSRAALLTERTRNEMTAEEKR RAHQKELAAQLNEEAKRRLTEQKGEQQIQKARKSNVSYKNPSLMPKEPHIREMKIYIDKKYETVIMPVFGIATPFHIATI KNISMSVEGDYTYLRINFYCPGSALGRNEGNIFPNPEATFVKEITYRASNIKAPGEQTVPALNLQNAFRIIKEVQKRYKT REAEEKEKEGIVKQDSLVINLNRSNPKLKDLYIRPNIAQKRMQGSLEAHVNGFRFTSVRGDKVDILYNNIKHALFQPCDG EMIIVLHFHLKNAIMFGKKRHTDVQFYTEVGEITTDLGKHQHMHDRDDLYAEQMEREMRHKLKTAFKNFIEKVEALTKEE LEFEVPFRDLGFNGAPYRSTCLLQPTSSALVNATEWPPFVVTLDEVELIHFERVQFHLKNFDMVIVYKDYSKKVTMINAI PVASLDPIKEWLNSCDLKYTEGVQSLNWTKIMKTIVDDPEGFFEQGGWSFLEPEGEGSDAEEGDSESEIEDETFNPSEDD YEEEEEDSDEDYSSEAEESDYSKESLGSEEESGKDWDELEEEARKADRESRYEEEEEQSRSMSRKRKASVHSSGRGSNRG SRHSSAPPKKKRK
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.574867 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MHHHHHHAVT LDKDAYYRRV KRLYSNWRKG EDEYANVDAI VVSVGVDEEI VYAKSTALQT WLFGYELTDT IMVFCDDKII FMASKKKVE FLKQIANTKG NENANGAPAI TLLIREKNES NKSSFDKMIE AIKESKNGKK IGVFSKDKFP GEFMKSWNDC L NKEGFDKI ...文字列:
MHHHHHHAVT LDKDAYYRRV KRLYSNWRKG EDEYANVDAI VVSVGVDEEI VYAKSTALQT WLFGYELTDT IMVFCDDKII FMASKKKVE FLKQIANTKG NENANGAPAI TLLIREKNES NKSSFDKMIE AIKESKNGKK IGVFSKDKFP GEFMKSWNDC L NKEGFDKI DISAVVAYTI AVKEDGELNL MKKAASITSE VFNKFFKERV MEIVDADEKV RHSKLAESVE KAIEEKKYLA GA DPSTVEM CYPPIIQSGG NYNLKFSVVS DKNHMHFGAI TCAMGIRFKS YCSNLVRTLM VDPSQEVQEN YNFLLQLQEE LLK ELRHGV KICDVYNAVM DVVKKQKPEL LNKITKNLGF GMGIEFREGS LVINSKNQYK LKKGMVFSIN LGFSDLTNKE GKKP EEKTY ALFIGDTVLV DEDGPATVLT SVKKKVKNVG IFLKNEDEEE EEEEKDEAED LLGRGSRAAL LTERTRNEMT AEEKR RAHQ KELAAQLNEE AKRRLTEQKG EQQIQKARKS NVSYKNPSLM PKEPHIREMK IYIDKKYETV IMPVFGIATP FHIATI KNI SMSVEGDYTY LRINFYCPGS ALGRNEGNIF PNPEATFVKE ITYRASNIKA PGEQTVPALN LQNAFRIIKE VQKRYK (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)V KQDSLVINLN RSNPKLKDL YIRPNIAQKR MQGSLEAHVN GFRFTSVRGD KVDILYNNIK HALFQPCDGE MIIVLHFHLK NAIMFGKKRH TDVQFYTEVG EITTDLGKH QHMHDRDDLY AEQMEREMRH KLKTAFKNFI EKVEALTKEE LEFEVPFRDL GFNGAPYRST CLLQPTSSAL V NATEWPPF VVTLDEVELI HFERVQFHLK NFDMVIVYKD YSKKVTMINA IPVASLDPIK EWLNSCDLKY TEGVQSLNWT KI MKTIVDD PEGFFEQGGW SFL(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

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分子 #6: FACT complex subunit SSRP1

分子名称: FACT complex subunit SSRP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6
詳細: The poly-(UNK) was placed to show the electron density between 171-198. The full sequence for the experiment is: ...詳細: The poly-(UNK) was placed to show the electron density between 171-198. The full sequence for the experiment is: MAETLEFNDVYQEVKGSMNDGRLRLSRQGIIFKNSKTGKVDNIQAGELTEGIWRRVALGHGLKLLTKNGHVYKYDGFRES EFEKLSDFFKTHYRLELMEKDLCVKGWNWGTVKFGGQLLSFDIGDQPVFEIPLSNVSQCTTGKNEVTLEFHQNDDAEVSL MEVRFYVPPTQEDGVDPVEAFAQNVLSKADVIQATGDAICIFRELQCLTPRGRYDIRIYPTFLHLHGKTFDYKIPYTTVL RLFLLPHKDQRQMFFVISLDPPIKQGQTRYHFLILLFSKDEDISLTLNMNEEEVEKRFEGRLTKNMSGSLYEMVSRVMKA LVNRKITVPGNFQGHSGAQCITCSYKASSGLLYPLERGFIYVHKPPVHIRFDEISFVNFARGTTTTRSFDFEIETKQGTQ YTFSSIEREEYGKLFDFVNAKKLNIKNRGLKEGMNPSYDEYADSDEDQHDAYLERMKEEGKIREENANDSSDDSGEETDE SFNPGEEEEDVAEEFDSNASASSSSNEGDSDRDEKKRKQLKKAKMAKDRKSRKKPVEVKKGKDPNAPKRPMSAYMLWLNA SREKIKSDHPGISITDLSKKAGEIWKGMSKEKKEEWDRKAEDARRDYEKAMKEYEGGRGESSKRDKSKKKKKVKVKMEKK STPSRGSSSKSSSRQLSESFKSKEFVSSDESSSGENKSKKKRRRSEDSEEEELASTPPSSEDSASGSDE
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 73.361172 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAETLEFNDV YQEVKGSMND GRLRLSRQGI IFKNSKTGKV DNIQAGELTE GIWRRVALGH GLKLLTKNGH VYKYDGFRES EFEKLSDFF KTHYRLELME KDLCVKGWNW GTVKFGGQLL SFDIGDQPVF EIPLSNVSQC TTGKNEVTLE FHQNDDAEVS L MEVRFYVP ...文字列:
MAETLEFNDV YQEVKGSMND GRLRLSRQGI IFKNSKTGKV DNIQAGELTE GIWRRVALGH GLKLLTKNGH VYKYDGFRES EFEKLSDFF KTHYRLELME KDLCVKGWNW GTVKFGGQLL SFDIGDQPVF EIPLSNVSQC TTGKNEVTLE FHQNDDAEVS L MEVRFYVP PTQ(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)D AICIFRELQC LTPRGRYDI RIYPTFLHLH GKTFDYKIPY TTVLRLFLLP HKDQRQMFFV ISLDPPIKQG QTRYHFLILL FSKDEDISLT LNMNEEEVEK RFEGRLTKN MSGSLYEMVS RVMKALVNRK ITVPGNFQGH SGAQCITCSY KASSGLLYPL ERGFIYVHKP PVHIRFDEIS F VNFARGTT TTRSFDFEIE TKQGTQYTFS SIEREEYGKL FDFVNAKKLN IKNRGLKEGM NPSYDEYADS DEDQHDAYLE RM KEEGKIR EENANDSSDD SGEETDESFN PGEEEEDVAE EFDSNASASS SSNEGDSDRD EKKRKQLKKA KMAKDRKSRK KPV EVKKGK DPNAPKRPMS AYMLWLNASR EKIKSDHPGI SITDLSKKAG EIWKGMSKEK KEEWDRKAED ARRDYEKAMK EYEG GRGES SKRDKSKKKK KVKVKMEKK

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分子 #7: DNA (79-mer)

分子名称: DNA (79-mer) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 24.144422 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DC) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG) (DC)(DT)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DC)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DG) (DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DG) (DC) (DT)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC) (DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DG) (DC)(DC)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)

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分子 #8: DNA (79-mer)

分子名称: DNA (79-mer) / タイプ: dna / ID: 8 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 24.58468 KDa
配列文字列: (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT) ...文字列:
(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG)(DC) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DA) (DG) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA)(DG) (DC)(DG) (DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA)(DC) (DG)(DA)

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 7.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 16784
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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