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- PDB-207l: MUTANT HUMAN LYSOZYME C77A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 207l
タイトルMUTANT HUMAN LYSOZYME C77A
要素LYSOZYME
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE (O-GLYCOSYL)-CYS) / MUTANT HUMAN LYSOZYME / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


metabolic process / cytolysis / antimicrobial humoral response / retina homeostasis / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / lysozyme / azurophil granule lumen / lysozyme activity / tertiary granule lumen ...metabolic process / cytolysis / antimicrobial humoral response / retina homeostasis / Antimicrobial peptides / specific granule lumen / lysozyme / azurophil granule lumen / lysozyme activity / tertiary granule lumen / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / Amyloid fiber formation / inflammatory response / Neutrophil degranulation / : / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Lysozyme C / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme ...Lysozyme C / Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
N-ACETYL-L-CYSTEINE / Lysozyme C / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Matsushima, M. / Song, H.
引用
ジャーナル: J.Biochem.(Tokyo) / 年: 1996
タイトル: A role of PDI in the reductive cleavage of mixed disulfides.
著者: Nakamura, S. / Matsushima, M. / Song, H. / Kikuchi, M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Structure of a Glutathionylated Human Lysozyme: A Folding Intermediate Mimic in the Formation of a Disulfide Bond
著者: Inaka, K. / Miki, K. / Kikuchi, M. / Taniyama, Y. / Matsushima, M.
#2: ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1993
タイトル: Pdi and Glutathione-Mediated Reduction of the Glutathionylated Variant of Human Lysozyme
著者: Hayano, T. / Inaka, K. / Otsu, M. / Taniyama, Y. / Miki, K. / Matsushima, M. / Kikuchi, M.
履歴
登録1996年3月26日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LYSOZYME
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8522
ポリマ－14,6891
非ポリマー1631
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.640, 60.700, 32.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LYSOZYME / HL_95ACC


分子量: 14688.627 Da / 分子数: 1 / 変異: C77A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00695, UniProt: P61626*PLUS, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-SC2 / N-ACETYL-L-CYSTEINE / (2R)-2-acetamido-3-sulfanyl-propanoic acid


タイプ: peptide-like / 分子量: 163.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO3S
詳細: C77 CHANGED TO ALA AND A CYSTEINE WAS CHEMICALLY BOUND ON THE SH GROUP OF CYS95 THROUGH A DISULFIDE BOND
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.72 %
解説: INDEPENDENTLY REREFINED HUMAN LYSOZYME AT 1.5 A RESOLUTION BY PROLSQ
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.0
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 4 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120.0 mg/mlprotein1drop
21.8 M1dropNaCl
330 mMsodium phosphate1drop
42.0 M1reservoirNaCl
530 mMsodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: OTHER / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1993年2月1日 / 詳細: MIRROR-MIRROR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→100 Å / Num. obs: 8903 / % possible obs: 75.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.68 % / Rmerge(I) obs: 0.074
反射 シェル解像度: 1.75→1.78 Å / % possible all: 42.2
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 42.2 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
WELMSデータ収集
タンパク質データ削減
タンパク質モデル構築
PROLSQ精密化
WELMSデータ削減
タンパク質データスケーリング
タンパク質位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NATIVE HUMAN LYSOZYME

解像度: 1.8→6 Å / σ(F): 0 /
反射数%反射
all8168 -
obs8168 78.6 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1028 0 10 123 1161
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0360.035
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0420.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.0661.5
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.5062
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.9362
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.7682.5
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1440.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1610.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.1570.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2020.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor2.33
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor17.115
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor2115
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.161
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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