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- EMDB-20478: Human TRPM2 in the apo state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20478
タイトルHuman TRPM2 in the apo state
マップデータhuman TRPM2 in apo state
試料
  • 複合体: human TRPM2
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
キーワードTRPM2 channel / apo state / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mono-ADP-D-ribose binding / manganese ion transmembrane transporter activity / dendritic cell differentiation / zinc ion transmembrane transport / response to purine-containing compound / cellular response to temperature stimulus / regulation of filopodium assembly / ligand-gated calcium channel activity / response to hydroperoxide / dendritic cell chemotaxis ...mono-ADP-D-ribose binding / manganese ion transmembrane transporter activity / dendritic cell differentiation / zinc ion transmembrane transport / response to purine-containing compound / cellular response to temperature stimulus / regulation of filopodium assembly / ligand-gated calcium channel activity / response to hydroperoxide / dendritic cell chemotaxis / TRP channels / calcium ion transmembrane import into cytosol / sodium channel activity / temperature homeostasis / intracellularly gated calcium channel activity / tertiary granule membrane / calcium ion import across plasma membrane / ficolin-1-rich granule membrane / specific granule membrane / monoatomic cation channel activity / cell projection / release of sequestered calcium ion into cytosol / cellular response to calcium ion / cytoplasmic vesicle membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / calcium ion transmembrane transport / calcium channel activity / cellular response to hydrogen peroxide / calcium ion transport / response to heat / protein homotetramerization / perikaryon / lysosome / lysosomal membrane / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NUDT9-like, N-terminal domain / TRPM, SLOG domain / : / : / SLOG in TRPM / TRPM2-like domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Ion transport domain / Ion transport protein
類似検索 - ドメイン・相同性
Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Du J / Lu W / Huang Y
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Neurological Disorders and Stroke (NIH/NINDS)R01NS111031 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2019
タイトル: Ligand recognition and gating mechanism through three ligand-binding sites of human TRPM2 channel.
著者: Yihe Huang / Becca Roth / Wei Lü / Juan Du /
要旨: TRPM2 is critically involved in diverse physiological processes including core temperature sensing, apoptosis, and immune response. TRPM2's activation by Ca and ADP ribose (ADPR), an NAD-metabolite ...TRPM2 is critically involved in diverse physiological processes including core temperature sensing, apoptosis, and immune response. TRPM2's activation by Ca and ADP ribose (ADPR), an NAD-metabolite produced under oxidative stress and neurodegenerative conditions, suggests a role in neurological disorders. We provide a central concept between triple-site ligand binding and the channel gating of human TRPM2. We show consecutive structural rearrangements and channel activation of TRPM2 induced by binding of ADPR in two indispensable locations, and the binding of Ca in the transmembrane domain. The 8-Br-cADPR-an antagonist of cADPR-binds only to the MHR1/2 domain and inhibits TRPM2 by stabilizing the channel in an apo-like conformation. We conclude that MHR1/2 acts as a orthostatic ligand-binding site for TRPM2. The NUDT9-H domain binds to a second ADPR to assist channel activation in vertebrates, but not necessary in invertebrates. Our work provides insights into the gating mechanism of human TRPM2 and its pharmacology.
履歴
登録2019年7月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月31日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6puo
  • 表面レベル: 0.009
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20478.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20478.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈human TRPM2 in apo state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 322.2 Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 322.2 Å		1.07 Å/pix.
x 300 pix.
= 322.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.074 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.009 / ムービー #1: 0.009
最小 - 最大-0.019895641 - 0.054120798
平均 (標準偏差)0.00001542276 (±0.0025019152)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 322.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0741.0741.074
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z322.200322.200322.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1548552
NX/NY/NZ198170217
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0200.0540.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human TRPM2

全体名称: human TRPM2
要素
  • 複合体: human TRPM2
    • タンパク質・ペプチド: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2

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超分子 #1: human TRPM2

超分子名称: human TRPM2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2

分子名称: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 172.280062 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GSGGRATMEP SALRKAGSEQ EEGFEGLPRR VTDLGMVSNL RRSNSSLFKS WRLQCPFGNN DKQESLSSWI PENIKKKECV YFVESSKLS DAGKVVCQCG YTHEQHLEEA TKPHTFQGTQ WDPKKHVQEM PTDAFGDIVF TGLSQKVKKY VRVSQDTPSS V IYHLMTQH ...文字列:
GSGGRATMEP SALRKAGSEQ EEGFEGLPRR VTDLGMVSNL RRSNSSLFKS WRLQCPFGNN DKQESLSSWI PENIKKKECV YFVESSKLS DAGKVVCQCG YTHEQHLEEA TKPHTFQGTQ WDPKKHVQEM PTDAFGDIVF TGLSQKVKKY VRVSQDTPSS V IYHLMTQH WGLDVPNLLI SVTGGAKNFN MKPRLKSIFR RGLVKVAQTT GAWIITGGSH TGVMKQVGEA VRDFSLSSSY KE GELITIG VATWGTVHRR EGLIHPTGSF PAEYILDEDG QGNLTCLDSN HSHFILVDDG THGQYGVEIP LRTRLEKFIS EQT KERGGV AIKIPIVCVV LEGGPGTLHT IDNATTNGTP CVVVEGSGRV ADVIAQVANL PVSDITISLI QQKLSVFFQE MFET FTESR IVEWTKKIQD IVRRRQLLTV FREGKDGQQD VDVAILQALL KASRSQDHFG HENWDHQLKL AVAWNRVDIA RSEIF MDEW QWKPSDLHPT MTAALISNKP EFVKLFLENG VQLKEFVTWD TLLYLYENLD PSCLFHSKLQ KVLVEDPERP ACAPAA PRL QMHHVAQVLR ELLGDFTQPL YPRPRHNDRL RLLLPVPHVK LNVQGVSLRS LYKRSSGHVT FTMDPIRDLL IWAIVQN RR ELAGIIWAQS QDCIAAALAC SKILKELSKE EEDTDSSEEM LALAEEYEHR AIGVFTECYR KDEERAQKLL TRVSEAWG K TTCLQLALEA KDMKFVSHGG IQAFLTKVWW GQLSVDNGLW RVTLCMLAFP LLLTGLISFR EKRLQDVGTP AARARAFFT APVVVFHLNI LSYFAFLCLF AYVLMVDFQP VPSWCECAIY LWLFSLVCEE MRQLFYDPDE CGLMKKAALY FSDFWNKLDV GAILLFVAG LTCRLIPATL YPGRVILSLD FILFCLRLMH IFTISKTLGP KIIIVKRMMK DVFFFLFLLA VWVVSFGVAK Q AILIHNER RVDWLFRGAV YHSYLTIFGQ IPGYIDGVNF NPEHCSPNGT DPYKPKCPES DATQQRPAFP EWLTVLLLCL YL LFTNILL LNLLIAMFNY TFQQVQEHTD QIWKFQRHDL IEEYHGRPAA PPPFILLSHL QLFIKRVVLK TPAKRHKQLK NKL EKNEEA ALLSWEIYLK ENYLQNRQFQ QKQRPEQKIE DISNKVDAMV DLLDLDPLKR SGSMEQRLAS LEEQVAQTAQ ALHW IVRTL RASGFSSEAD VPTLASQKAA EEPDAEPGGR KKTEEPGDSY HVNARHLLYP NCPVTRFPVP NEKVPWETEF LIYDP PFYT AERKDAAAMD PMGDTLEPLS TIQYNVVDGL RDRRSFHGPY TVQAGLPLNP MGRTGLRGRG SLSCFGPNHT LYPMVT RWR RNEDGAICRK SIKKMLEVLV VKLPLSEHWA LPGGSREPGE MLPRKLKRIL RQEHWPSFEN LLKCGMEVYK GYMDDPR NT DNAWIETVAV SVHFQDQNDV ELNRLNSNLH ACDSGASIRW QVVDRRIPLY ANHKTLLQKA AAEFGAHYFE

UniProtKB: Transient receptor potential cation channel subfamily M member 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 6.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cryosparc
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 161360
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-6puo:
Human TRPM2 in the apo state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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