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- EMDB-20468: Cryo-EM structure of S. cerevisiae Drs2p-Cdc50p in the autoinhibi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20468
タイトルCryo-EM structure of S. cerevisiae Drs2p-Cdc50p in the autoinhibited apo form
マップデータS. cerevisiae Drs2p-Cdc50p in the autoinhibited apo form
試料
  • 複合体: Drs2p-Cdc50p complex
    • タンパク質・ペプチド: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2
    • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 50
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


Cdc50p-Drs2p complex / actin cortical patch localization / aminophospholipid translocation / Ion transport by P-type ATPases / phosphatidylcholine flippase activity / post-Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylserine flippase activity / phospholipid-translocating ATPase complex / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phosphatidylserine floppase activity ...Cdc50p-Drs2p complex / actin cortical patch localization / aminophospholipid translocation / Ion transport by P-type ATPases / phosphatidylcholine flippase activity / post-Golgi vesicle-mediated transport / phosphatidylserine flippase activity / phospholipid-translocating ATPase complex / ATPase-coupled intramembrane lipid transporter activity / phosphatidylserine floppase activity / phosphatidylethanolamine flippase activity / P-type phospholipid transporter / endocytic recycling / retrograde transport, endosome to Golgi / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phospholipid translocation / Neutrophil degranulation / intracellular protein transport / trans-Golgi network / endocytosis / late endosome membrane / endosome membrane / Golgi apparatus / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / Cation transport ATPase (P-type) / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site ...CDC50/LEM3 family / LEM3 (ligand-effect modulator 3) family / CDC50 family / P-type ATPase, subfamily IV / P-type ATPase, C-terminal / P-type ATPase, N-terminal / Phospholipid-translocating ATPase N-terminal / Phospholipid-translocating P-type ATPase C-terminal / Cation transport ATPase (P-type) / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Phospholipid-transporting ATPase accessory subunit CDC50 / Phospholipid-transporting ATPase DRS2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Bai L / Li H
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01-CA231466 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Autoinhibition and activation mechanisms of the eukaryotic lipid flippase Drs2p-Cdc50p.
著者: Lin Bai / Amanda Kovach / Qinglong You / Hao-Chi Hsu / Gongpu Zhao / Huilin Li /
要旨: The heterodimeric eukaryotic Drs2p-Cdc50p complex is a lipid flippase that maintains cell membrane asymmetry. The enzyme complex exists in an autoinhibited form in the absence of an activator and is ...The heterodimeric eukaryotic Drs2p-Cdc50p complex is a lipid flippase that maintains cell membrane asymmetry. The enzyme complex exists in an autoinhibited form in the absence of an activator and is specifically activated by phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P), although the underlying mechanisms have been unclear. Here we report the cryo-EM structures of intact Drs2p-Cdc50p isolated from S. cerevisiae in apo form and in the PI4P-activated form at 2.8 Å and 3.3 Å resolution, respectively. The structures reveal that the Drs2p C-terminus lines a long groove in the cytosolic regulatory region to inhibit the flippase activity. PIP4 binding in a cytosol-proximal membrane region triggers a 90° rotation of a cytosolic helix switch that is located just upstream of the inhibitory C-terminal peptide. The rotation of the helix switch dislodges the C-terminus from the regulatory region, activating the flippase.
履歴
登録2019年7月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月18日-
マップ公開2019年9月25日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6psy
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20468.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20468.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈S. cerevisiae Drs2p-Cdc50p in the autoinhibited apo form
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.029 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.26982236 - 0.35408735
平均 (標準偏差)0.0003046495 (±0.007597711)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 246.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0291.0291.029
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z246.960246.960246.960
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1548552
NX/NY/NZ198170217
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.2700.3540.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Drs2p-Cdc50p complex

全体名称: Drs2p-Cdc50p complex
要素
  • 複合体: Drs2p-Cdc50p complex
    • タンパク質・ペプチド: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2
    • タンパク質・ペプチド: Cell division control protein 50
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: Drs2p-Cdc50p complex

超分子名称: Drs2p-Cdc50p complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)

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分子 #1: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2

分子名称: Probable phospholipid-transporting ATPase DRS2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: P-type phospholipid transporter
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母) / 株: W303
分子量理論値: 153.928719 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: MNDDRETPPK RKPGEDDTLF DIDFLDDTTS HSGSRSKVTN SHANANYIPP SHVLPEETID LDADDDNIEN DVHENLFMSN NHDDQTSWN ANRFDSDAYQ PQSLRAVKPP GLFARFGNGL KNAFTFKRKK GPESFEMNHY NAVTNNELDD NYLDSRNKFN I KILFNRYI ...文字列:
MNDDRETPPK RKPGEDDTLF DIDFLDDTTS HSGSRSKVTN SHANANYIPP SHVLPEETID LDADDDNIEN DVHENLFMSN NHDDQTSWN ANRFDSDAYQ PQSLRAVKPP GLFARFGNGL KNAFTFKRKK GPESFEMNHY NAVTNNELDD NYLDSRNKFN I KILFNRYI LRKNVGDAEG NGEPRVIHIN DSLANSSFGY SDNHISTTKY NFATFLPKFL FQEFSKYANL FFLCTSAIQQ VP HVSPTNR YTTIGTLLVV LIVSAMKECI EDIKRANSDK ELNNSTAEIF SEAHDDFVEK RWIDIRVGDI IRVKSEEPIP ADT IILSSS EPEGLCYIET ANLDGETNLK IKQSRVETAK FIDVKTLKNM NGKVVSEQPN SSLYTYEGTM TLNDRQIPLS PDQM ILRGA TLRNTAWIFG LVIFTGHETK LLRNATATPI KRTAVEKIIN RQIIALFTVL IVLILISSIG NVIMSTADAK HLSYL YLEG TNKAGLFFKD FLTFWILFSN LVPISLFVTV ELIKYYQAFM IGSDLDLYYE KTDTPTVVRT SSLVEELGQI EYIFSD KTG TLTRNIMEFK SCSIAGHCYD DKIPEDKTAT VEDGIEVGYR KFDDLKKKLN DPSDEDSPII NDFLTLLATC HTVIPEF QS DGSIKYQAAS PDEGALVQGG ADLGYKFIIR KPNSVTVLLE ETGEEKEYQL LNICEFNSTR KRMSAIFRFP DGSIKLFC K GADTVILERL DDEANQYVEA TMRHLEDYAS EGLRTLCLAM RDISEGEYEE WNSIYNEAAT TLDNRAEKLD EAANLIEKN LILIGATAIE DKLQDGVPET IHTLQEAGIK IWVLTGDRQE TAINIGMSCR LLSEDMNLLI INEETRDDTE RNLLEKINAL NEHQLSTHD MNTLALVIDG KSLGFALEPE LEDYLLTVAK LCKAVICCRV SPLQKALVVK MVKRKSSSLL LAIGDGANDV S MIQAAHVG VGISGMEGMQ AARSADIAVG QFKFLKKLLL VHGSWSYQRI SVAILYSFYK NTALYMTQFW YVFANAFSGQ SI MESWTMS FYNLFFTVWP PFVIGVFDQF VSSRLLERYP QLYKLGQKGQ FFSVYIFWGW IINGFFHSAI VFIGTILIYR YGF ALNMHG ELADHWSWGV TVYTTSVIIV LGKAALVTNQ WTKFTLIAIP GSLLFWLIFF PIYASIFPHA NISREYYGVV KHTY GSGVF WLTLIVLPIF ALVRDFLWKY YKRMYEPETY HVIQEMQKYN ISDSRPHVQQ FQNAIRKVRQ VQRMKKQRGF AFSQA EEGG QEKIVRMYDT TQKRGKYGEL QDASANPFND NNGLGSNDFE SAEPFIENPF ADGNQNSNRF SSSRDDISFD I

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分子 #2: Cell division control protein 50

分子名称: Cell division control protein 50 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母) / 株: W303
分子量理論値: 45.037312 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae W303 (パン酵母)
配列文字列: MVSLFKRGKA PPLTKEGPTS KKPPNTAFRQ QRLKAWQPIL SPQSVLPLLI FVACIFTPIG IGLIVSATKV QDLTIDYSHC DTKASTTAF EDIPKKYIKY HFKSKVENKP QWRLTENENG EQSCELQFEI PNDIKKSIFI YYKITNFYQN HRRYVQSFDT K QILGEPIK ...文字列:
MVSLFKRGKA PPLTKEGPTS KKPPNTAFRQ QRLKAWQPIL SPQSVLPLLI FVACIFTPIG IGLIVSATKV QDLTIDYSHC DTKASTTAF EDIPKKYIKY HFKSKVENKP QWRLTENENG EQSCELQFEI PNDIKKSIFI YYKITNFYQN HRRYVQSFDT K QILGEPIK KDDLDTSCSP IRSREDKIIY PCGLIANSMF NDTFSQVLSG IDDTEDYNLT NKHISWSIDR HRFKTTKYNA SD IVPPPNW MKKYPDGYTD ENLPDIHTWE EFQVWMRTAA FPKFYKLTLK NESASLPKGK YQMNIELNYP ISLFGGTKSF VLT TNGAIG GRNMSLGVLY LIVAGLCALF GIIFLVKLIF QPRAMGDHTY LNFDDEENED YEDVHAENTT LREIL

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分子 #4: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 2.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1040625
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4.1)
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア: (名称: Coot, UCSF Chimera) / 使用した粒子像数: 635300
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)

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原子モデル構築 1

精密化プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6psy:
Cryo-EM structure of S. cerevisiae Drs2p-Cdc50p in the autoinhibited apo form

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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