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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20234 | |||||||||
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タイトル | Q21 transcription antitermination complex: loaded complex | |||||||||
マップデータ | Map of Q21-loaded complex | |||||||||
試料 |
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キーワード | RNA polymerase / DNA Binding / transcription / Q-dependent antitermination / Q antitermination factor / GENE REGULATION | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of termination of DNA-templated transcription / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation ...negative regulation of termination of DNA-templated transcription / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / DNA-templated transcription initiation / cell motility / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / response to antibiotic / magnesium ion binding / DNA binding / zinc ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Phage 21 (ファージ) / Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Yin Z / Ebright RH | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019 タイトル: Structural basis of Q-dependent antitermination. 著者: Zhou Yin / Jason T Kaelber / Richard H Ebright / 要旨: Lambdoid bacteriophage Q protein mediates the switch from middle to late bacteriophage gene expression by enabling RNA polymerase (RNAP) to read through transcription terminators preceding ...Lambdoid bacteriophage Q protein mediates the switch from middle to late bacteriophage gene expression by enabling RNA polymerase (RNAP) to read through transcription terminators preceding bacteriophage late genes. Q loads onto RNAP engaged in promoter-proximal pausing at a Q binding element (QBE) and adjacent sigma-dependent pause element (SDPE) to yield a Q-loading complex, and Q subsequently translocates with RNAP as a pausing-deficient, termination-deficient Q-loaded complex. Here, we report high-resolution structures of 4 states on the pathway of antitermination by Q from bacteriophage 21 (Q21): Q21, the Q21-QBE complex, the Q21-loading complex, and the Q21-loaded complex. The results show that Q21 forms a torus, a "nozzle," that narrows and extends the RNAP RNA-exit channel, extruding topologically linked single-stranded RNA and preventing the formation of pause and terminator hairpins. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20234.map.gz | 39.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20234-v30.xml emd-20234.xml | 29.2 KB 29.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_20234_fsc.xml | 9.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_20234.png | 77.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20234.cif.gz | 9 KB | ||
その他 | emd_20234_half_map_1.map.gz emd_20234_half_map_2.map.gz | 49.6 MB 49.6 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20234 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20234 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_20234_validation.pdf.gz | 998.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_20234_full_validation.pdf.gz | 998.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_20234_validation.xml.gz | 16.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_20234_validation.cif.gz | 21.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20234 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-20234 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20234.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Map of Q21-loaded complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.024 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-ハーフマップ: Q21 transcription antitermination complex: loaded complex
ファイル | emd_20234_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Q21 transcription antitermination complex: loaded complex | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Q21 transcription antitermination complex: loaded complex
ファイル | emd_20234_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Q21 transcription antitermination complex: loaded complex | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Q21 transcription antitermination complex: loaded complex
+超分子 #1: Q21 transcription antitermination complex: loaded complex
+分子 #1: DNA (123-MER) fragment carrying phage-21 pR' promoter, pause elem...
+分子 #2: DNA (123-MER) fragment carrying phage-21 pR' promoter, pause elem...
+分子 #3: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha
+分子 #4: DNA-directed RNA polymerase subunit beta
+分子 #5: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'
+分子 #6: DNA-directed RNA polymerase subunit omega
+分子 #7: Q protein
+分子 #8: Transcribed RNA
+分子 #9: ZINC ION
+分子 #10: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 9 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 7.8 構成要素:
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グリッド | モデル: UltrAuFoil / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 300 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TALOS ARCTICA |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1528 / 平均電子線量: 1.3 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 50 / 当てはまり具合の基準: 0.143 |
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得られたモデル | PDB-6p19: |