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万見
- EMDB-2012: The Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Co... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2012
タイトルThe Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6
マップデータStructure of the M. thermautotrophicus 50S-aIF6 complex
試料
  • 試料: 50S ribosomal subunit in complex with archaeal initiation factor 6
  • 複合体: Methanothermobacter thermautotrophicus 50S ribosomal subunit
  • タンパク質・ペプチド: aIF6
キーワード50S ribosomal subunit / protein synthesis / initiation factor 6
機能・相同性
機能・相同性情報


ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of 5.8S rRNA / ribosomal large subunit binding / preribosome, large subunit precursor / maturation of LSU-rRNA / cytosolic ribosome / translation initiation factor activity / ribosomal large subunit biogenesis / assembly of large subunit precursor of preribosome ...ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / maturation of 5.8S rRNA / ribosomal large subunit binding / preribosome, large subunit precursor / maturation of LSU-rRNA / cytosolic ribosome / translation initiation factor activity / ribosomal large subunit biogenesis / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosomal large subunit assembly / large ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / rRNA binding / ribosome / protein ubiquitination / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / DNA repair / nucleotide binding / ubiquitin protein ligase binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosomal protein L19e, domain 2 / Ribosomal protein L19e, domain 3 / Ribosomal protein L19e, archaeal / Ribosomal protein L15e, archaeal / Ribosomal protein L30, archaeal / Ribosomal protein L6P, archaea / Ribosomal protein L14P, archaeal / Ribosomal protein L21e, archaeal / Ribosomal protein L18e, archaea / Ribosomal protein L10e, archaea ...Ribosomal protein L19e, domain 2 / Ribosomal protein L19e, domain 3 / Ribosomal protein L19e, archaeal / Ribosomal protein L15e, archaeal / Ribosomal protein L30, archaeal / Ribosomal protein L6P, archaea / Ribosomal protein L14P, archaeal / Ribosomal protein L21e, archaeal / Ribosomal protein L18e, archaea / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L32e, archaeal / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L24e / Translation initiation factor IF6 / Translation initiation factor IF6 / eIF-6 family / translation initiation factor 6 / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Ribosomal protein L23 / Helix-hairpin-helix domain / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L18/L18-A/B/e, conserved site / Ribosomal protein L18e signature. / : / Ribosomal protein L18e / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein L14e domain / Ribosomal protein L14 / Ribosomal protein L14, KOW motif / Ribosomal protein L14 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif, class 1 / Helix-hairpin-helix DNA-binding motif class 1 / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein L10e / : / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / 50S ribosomal protein L18Ae/60S ribosomal protein L20 and L18a / Ribosomal protein 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal L40e family / Ribosomal proteins 50S-L18Ae/60S-L20/60S-L18A / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Ribosomal protein L30e signature 2. / Ribosomal protein L30e, conserved site / Ribosomal protein L39e, conserved site / Ribosomal protein L39e signature. / Ribosomal protein L34Ae / Ribosomal protein L34e / 60S ribosomal protein L19 / Ribosomal protein L30/YlxQ / Ribosomal protein L37ae / Ribosomal L37ae protein family / Ribosomal protein L31e, conserved site / Ribosomal protein L31e signature. / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e / Ribosomal protein L39e / Ribosomal protein L39e domain superfamily / Ribosomal L39 protein / Ribosomal protein L5 eukaryotic/L18 archaeal / Ribosomal large subunit proteins 60S L5, and 50S L18 / Ribosomal protein L32e, conserved site / Ribosomal protein L32e signature. / Ribosomal protein L6, conserved site-2 / Ribosomal protein L6 signature 2. / Ribosomal protein L4/L1e, eukaryotic/archaeal, conserved site / Ribosomal protein L1e signature. / Ribosomal protein L15e, conserved site / Ribosomal protein L15e signature. / Ribosomal protein L31e / Ribosomal protein L31e domain superfamily / Ribosomal protein L31e / Ribosomal_L31e / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e, conserved site / Ribosomal protein L21 superfamily / Ribosomal protein L21e / Ribosomal protein L21e signature. / Ribosomal protein L37e, conserved site / Ribosomal protein L37e signature. / Ribosomal protein L24e-related / Ribosomal protein L24e/L24 superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Large ribosomal subunit protein eL20 / Translation initiation factor 6 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL18 ...Large ribosomal subunit protein eL20 / Translation initiation factor 6 / Large ribosomal subunit protein eL34 / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein / Large ribosomal subunit protein eL30 / Large ribosomal subunit protein uL22 / Large ribosomal subunit protein uL29 / Large ribosomal subunit protein uL24 / Large ribosomal subunit protein uL23 / Large ribosomal subunit protein eL18 / Large ribosomal subunit protein eL21 / Large ribosomal subunit protein uL4 / Large ribosomal subunit protein eL32 / Large ribosomal subunit protein uL15 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Large ribosomal subunit protein uL30 / Large ribosomal subunit protein uL18 / Large ribosomal subunit protein uL5 / Large ribosomal subunit protein uL6 / Large ribosomal subunit protein eL31 / Large ribosomal subunit protein uL2 / Large ribosomal subunit protein uL3 / Large ribosomal subunit protein uL14 / Large ribosomal subunit protein eL39 / Large ribosomal subunit protein eL37 / Large ribosomal subunit protein eL42 / Large ribosomal subunit protein uL16 / Large ribosomal subunit protein eL15 / Large ribosomal subunit protein eL43 / Large ribosomal subunit protein eL14
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Greber BJ / Boehringer D / Godinic-Mikulcic V / Crnkovic A / Ibba M / Weygand-Durasevic I / Ban N
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2012
タイトル: Cryo-EM structure of the archaeal 50S ribosomal subunit in complex with initiation factor 6 and implications for ribosome evolution.
著者: Basil J Greber / Daniel Boehringer / Vlatka Godinic-Mikulcic / Ana Crnkovic / Michael Ibba / Ivana Weygand-Durasevic / Nenad Ban /
要旨: Translation of mRNA into proteins by the ribosome is universally conserved in all cellular life. The composition and complexity of the translation machinery differ markedly between the three domains ...Translation of mRNA into proteins by the ribosome is universally conserved in all cellular life. The composition and complexity of the translation machinery differ markedly between the three domains of life. Organisms from the domain Archaea show an intermediate level of complexity, sharing several additional components of the translation machinery with eukaryotes that are absent in bacteria. One of these translation factors is initiation factor 6 (IF6), which associates with the large ribosomal subunit. We have reconstructed the 50S ribosomal subunit from the archaeon Methanothermobacter thermautotrophicus in complex with archaeal IF6 at 6.6 Å resolution using cryo-electron microscopy (EM). The structure provides detailed architectural insights into the 50S ribosomal subunit from a methanogenic archaeon through identification of the rRNA expansion segments and ribosomal proteins that are shared between this archaeal ribosome and eukaryotic ribosomes but are mostly absent in bacteria and in some archaeal lineages. Furthermore, the structure reveals that, in spite of highly divergent evolutionary trajectories of the ribosomal particle and the acquisition of novel functions of IF6 in eukaryotes, the molecular binding of IF6 on the ribosome is conserved between eukaryotes and archaea. The structure also provides a snapshot of the reductive evolution of the archaeal ribosome and offers new insights into the evolution of the translation system in archaea.
履歴
登録2011年12月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年1月31日-
マップ公開2012年1月31日-
更新2013年3月13日-
現状2013年3月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 30
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 30
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-4adx
  • 表面レベル: 30
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD2012_imag...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2012.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 21.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the M. thermautotrophicus 50S-aIF6 complex
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.81 Å/pix.
x 180 pix.
= 325.8 Å		1.81 Å/pix.
x 180 pix.
= 325.8 Å		1.81 Å/pix.
x 180 pix.
= 325.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.81 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 30.0 / ムービー #1: 30
最小 - 最大-201.715789790000002 - 276.055297849999988
平均 (標準偏差)-10.795081140000001 (±22.579296110000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ180180180
Spacing180180180
セルA=B=C: 325.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.811.811.81
M x/y/z180180180
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z325.800325.800325.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS180180180
D min/max/mean-201.716276.055-10.795

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添付データ

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セグメンテーションマップ: NONE

注釈NONE
ファイルemd_2012_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : 50S ribosomal subunit in complex with archaeal initiation factor 6

全体名称: 50S ribosomal subunit in complex with archaeal initiation factor 6
要素
  • 試料: 50S ribosomal subunit in complex with archaeal initiation factor 6
  • 複合体: Methanothermobacter thermautotrophicus 50S ribosomal subunit
  • タンパク質・ペプチド: aIF6

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超分子 #1000: 50S ribosomal subunit in complex with archaeal initiation factor 6

超分子名称: 50S ribosomal subunit in complex with archaeal initiation factor 6
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: none / 集合状態: Equimolar complex of 50S and aIF6 / Number unique components: 2
分子量理論値: 1.6 MDa

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超分子 #1: Methanothermobacter thermautotrophicus 50S ribosomal subunit

超分子名称: Methanothermobacter thermautotrophicus 50S ribosomal subunit
タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: Large ribosomal subunit / 組換発現: No
Ribosome-details: ribosome-prokaryote: LSU 50S, LSU RNA 23S, LSU RNA 5S
由来(天然)生物種: Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
細胞中の位置: Cytoplasm
分子量理論値: 1.6 MDa

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分子 #1: aIF6

分子名称: aIF6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: archaeal initiation factor 6 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
細胞中の位置: Cytoplasm
分子量理論値: 23 KDa
配列UniProtKB: Translation initiation factor 6 / InterPro: Translation initiation factor IF6

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM Tris-HCl pH 8, 20 mM MgCl2, 50 mM NH4Cl
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo
グリッド詳細: Quantifoil holey carbon grid R2/1
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 80 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: manual plunger / 手法: manual blotting

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
温度平均: 87 K
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15 µm / 平均電子線量: 20 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 83000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: per frame
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic-5, SPIDER / 使用した粒子像数: 70364

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3cc2

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-4adx:
The Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

3o58
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-4adx:
The Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6

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原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

4a17
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-4adx:
The Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6

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原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

4a19
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細Protocol: rigid body
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 当てはまり具合の基準: correlation
得られたモデル

PDB-4adx:
The Cryo-EM Structure of the Archaeal 50S Ribosomal Subunit in Complex with Initiation Factor 6

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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