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万見
- EMDB-2009: 3D reconstruction of an archaeal 70S ribosome in complex with aPe... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2009
タイトル3D reconstruction of an archaeal 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1
マップデータThis is a 3D cryo-EM reconstruction of a Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aABCE1 and aPelota
試料
  • 試料: Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1
  • 複合体: Pyrococcus furiosus 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: aABCE1
  • タンパク質・ペプチド: aPelota
キーワードtranslation / ribosome recycling / no-go mRNA decay
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / ribosome disassembly / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis ...RNA surveillance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, no-go decay / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, non-stop decay / nonfunctional rRNA decay / ribonuclease P activity / tRNA 5'-leader removal / ribosome disassembly / 90S preribosome / maturation of SSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / maturation of SSU-rRNA / positive regulation of apoptotic signaling pathway / rRNA processing / large ribosomal subunit / ribosome biogenesis / ribosome binding / regulation of translation / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / endonuclease activity / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / rRNA binding / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / mRNA binding / RNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Translation release factor pelota, archaea / : / : / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / Ribosomal protein L14e / Ribosomal protein L1, archaea / Ribosomal protein S27ae / Ribosomal protein L40e, archaeal ...: / Translation release factor pelota, archaea / : / : / Translation release factor pelota / Pelota/DOM34, N-terminal domain / Ribosomal protein L14e / Ribosomal protein L1, archaea / Ribosomal protein S27ae / Ribosomal protein L40e, archaeal / : / Ribosomal protein S9, archaeal / Ribosomal protein S13, archaeal / Ribosomal protein S17, archaeal / Ribosomal protein S6e, archaeal / Ribosomal protein S4, archaeal / Ribosomal protein S12, archaea / Ribosomal protein S3, archaeal / 30S ribosomal protein S3Ae / Ribosomal protein S7, archaeal / Ribosomal protein S19e, archaeal / Ribosomal protein S11, archaeal / Ribosomal protein S2, archaeal / Ribosomal protein S14, type Z, archaeal / Ribosomal protein S8e, archaeal / 50S ribosomal protein L10, archaea / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 2 / eRF1 domain 1 / eRF1 domain 1/Pelota-like / eRF1 domain 3 / eRF1, domain 2 superfamily / eRF1 domain 3 / eRF1_1 / Ribosomal protein L19e, archaeal / Ribosomal protein L15e, archaeal / Ribosomal protein L30, archaeal / Ribosomal protein L6P, archaea / Ribosomal protein L14P, archaeal / Ribosomal protein L21e, archaeal / Ribosomal protein L18e, archaea / Ribosomal protein L10e, archaea / Ribosomal protein L32e, archaeal / Ribosomal protein L3, archaeal / Ribosomal protein L4, archaea / Ribosomal protein L5, archaeal / Ribosomal protein L7Ae, archaea / Ribosomal protein L24e / Ribosomal protein L30e / Ribosomal protein L2, archaeal-type / Ribosomal L15/L27a, N-terminal / Ribosomal protein L23 / 50S ribosomal protein L10, insertion domain superfamily / 60S ribosomal protein L10P, insertion domain / Insertion domain in 60S ribosomal protein L10P / metallochaperone-like domain / TRASH domain / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L1, conserved site / Ribosomal protein L1 signature. / Ribosomal protein L1 / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein L44e signature. / Ribosomal protein L10e, conserved site / Ribosomal protein L10e signature. / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L10e / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein L44e / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L44 / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein L34e, conserved site / Ribosomal protein L34e signature. / Ribosomal protein L5 eukaryotic, C-terminal / Ribosomal L18 C-terminal region / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein uS10 / 30S ribosomal protein S4 / 30S ribosomal protein S12 / Protein pelota homolog / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein eS1 / 50S ribosomal protein L37Ae / 50S ribosomal protein L10 / 50S ribosomal protein L1 / 50S ribosomal protein L11 ...Small ribosomal subunit protein uS10 / 30S ribosomal protein S4 / 30S ribosomal protein S12 / Protein pelota homolog / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein eS1 / 50S ribosomal protein L37Ae / 50S ribosomal protein L10 / 50S ribosomal protein L1 / 50S ribosomal protein L11 / Large ribosomal subunit protein eL33 / 50S ribosomal protein L3 / 50S ribosomal protein L4 / 50S ribosomal protein L23 / 50S ribosomal protein L2 / Small ribosomal subunit protein uS19 / 50S ribosomal protein L22 / Small ribosomal subunit protein uS3 / 50S ribosomal protein L29 / Small ribosomal subunit protein uS17 / 50S ribosomal protein L14 / 50S ribosomal protein L24 / Small ribosomal subunit protein eS4 / 50S ribosomal protein L5 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS8 / 50S ribosomal protein L6 / 50S ribosomal protein L19e / Small ribosomal subunit protein uS5 / 50S ribosomal protein L15 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS11 / 50S ribosomal protein L18e / 50S ribosomal protein L13 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS2 / 50S ribosomal protein L30e / Small ribosomal subunit protein uS7 / 50S ribosomal protein L37e / 30S ribosomal protein S19e / Small ribosomal subunit protein eS17 / 50S ribosomal protein L40e / 50S ribosomal protein L24e / Small ribosomal subunit protein eS28 / Large ribosomal subunit protein eL8 / Small ribosomal subunit protein eS8 / 50S ribosomal protein L21e / Small ribosomal subunit protein eS32 / 50S ribosomal protein L15e / 50S ribosomal protein L34e / 50S ribosomal protein L14e / Small ribosomal subunit protein eS6 / 50S ribosomal protein L39e / 50S ribosomal protein L31e / 50S ribosomal protein L18Ae / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS31 / Small ribosomal subunit protein eS27 / 50S ribosomal protein L44e / 50S ribosomal protein L30 / 50S ribosomal protein L18 / 50S ribosomal protein L32e / 50S ribosomal protein L10e
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌) / Thermococcus kodakarensis (古細菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 6.6 Å
データ登録者Becker T / Franckenberg S / Wickles S / Shoemaker CJ / Anger AM / Armache J-P / Sieber H / Ungewickell C / Berninghausen O / Daberkow I ...Becker T / Franckenberg S / Wickles S / Shoemaker CJ / Anger AM / Armache J-P / Sieber H / Ungewickell C / Berninghausen O / Daberkow I / Karcher A / Thomm M / Hopfner K-P / Green R / Beckmann R
引用ジャーナル: Nature / 年: 2012
タイトル: Structural basis of highly conserved ribosome recycling in eukaryotes and archaea.
著者: Thomas Becker / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Christopher J Shoemaker / Andreas M Anger / Jean-Paul Armache / Heidemarie Sieber / Charlotte Ungewickell / Otto Berninghausen / Ingo ...著者: Thomas Becker / Sibylle Franckenberg / Stephan Wickles / Christopher J Shoemaker / Andreas M Anger / Jean-Paul Armache / Heidemarie Sieber / Charlotte Ungewickell / Otto Berninghausen / Ingo Daberkow / Annette Karcher / Michael Thomm / Karl-Peter Hopfner / Rachel Green / Roland Beckmann /
要旨: Ribosome-driven protein biosynthesis is comprised of four phases: initiation, elongation, termination and recycling. In bacteria, ribosome recycling requires ribosome recycling factor and elongation ...Ribosome-driven protein biosynthesis is comprised of four phases: initiation, elongation, termination and recycling. In bacteria, ribosome recycling requires ribosome recycling factor and elongation factor G, and several structures of bacterial recycling complexes have been determined. In the eukaryotic and archaeal kingdoms, however, recycling involves the ABC-type ATPase ABCE1 and little is known about its structural basis. Here we present cryo-electron microscopy reconstructions of eukaryotic and archaeal ribosome recycling complexes containing ABCE1 and the termination factor paralogue Pelota. These structures reveal the overall binding mode of ABCE1 to be similar to canonical translation factors. Moreover, the iron-sulphur cluster domain of ABCE1 interacts with and stabilizes Pelota in a conformation that reaches towards the peptidyl transferase centre, thus explaining how ABCE1 may stimulate peptide-release activity of canonical termination factors. Using the mechanochemical properties of ABCE1, a conserved mechanism in archaea and eukaryotes is suggested that couples translation termination to recycling, and eventually to re-initiation.
履歴
登録2011年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2012年2月15日-
マップ公開2012年2月17日-
更新2012年8月29日-
現状2012年8月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j15
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j15
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j15, PDB-4v6u
  • 表面レベル: 0.13
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j15
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4v6u
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMBD_2009.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2009.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 185.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is a 3D cryo-EM reconstruction of a Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aABCE1 and aPelota
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2375 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.13 / ムービー #1: 0.13
最小 - 最大-0.49689907 - 0.74534863
平均 (標準偏差)0.00440064 (±0.04026932)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-184-184-183
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 455.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.23751.23751.2375
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z455.400455.400455.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-184-184-183
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-0.4970.7450.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1

全体名称: Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1
要素
  • 試料: Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1
  • 複合体: Pyrococcus furiosus 70S ribosome
  • タンパク質・ペプチド: aABCE1
  • タンパク質・ペプチド: aPelota

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超分子 #1000: Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1

超分子名称: Pyrococcus furiosus 70S ribosome in complex with aPelota and aABCE1
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One 70S ribosome binds one aPelota and one aABCE1
Number unique components: 3

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超分子 #1: Pyrococcus furiosus 70S ribosome

超分子名称: Pyrococcus furiosus 70S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / Name.synonym: Pyrococcus furiosus 70S ribosome / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus (古細菌)

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分子 #1: aABCE1

分子名称: aABCE1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: ABCE1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Pyrococcus furiosus (古細菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #2: aPelota

分子名称: aPelota / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Pelota / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Thermococcus kodakarensis (古細菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET28

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8.2
詳細: 56 mM Tris pH 8.2, 250 mM KOAc, 80 mM NH4OAc, 50 mM MgCl2, 1 mM DTT, 2 mM ADPNP
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo-EM
グリッド詳細: Quantifoil grids (3/3) with 2 nm carbon on top
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot
手法: Blot for 10 seconds before plunging, use 2 layer of filter paper

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
詳細Final magnification of the object on the CCD image is 148721
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 15.6 µm / 実像数: 10000 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 75000
試料ステージ試料ホルダー: autoloader / 試料ホルダーモデル: OTHER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Wiener Filter
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: sorting for ribosome conformation and ligand presence was performed
使用した粒子像数: 51000
最終 角度割当詳細: SPIDER

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3bk7


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: MDFF
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: rigid body followed by molecular dynamics flexible fitting. rigid body fitting of individual domains followed by molecular dynamics flexible fitting
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-3j15:
Model of ribosome-bound archaeal Pelota and ABCE1

PDB-4v6u:
Promiscuous behavior of proteins in archaeal ribosomes revealed by cryo-EM: implications for evolution of eukaryotic ribosomes

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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