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万見
- EMDB-20055: Cryo-EM structure of Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pe... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20055
タイトルCryo-EM structure of Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex
マップデータSharpened map with phenix.auto_sharpen
試料
  • 複合体: Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex
    • 複合体: Human HER2 extracellular domain
      • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
    • 複合体: Pertuzumab Fab
      • タンパク質・ペプチド: Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN
      • タンパク質・ペプチド: Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN
    • 複合体: Trastuzumab Fab
      • タンパク質・ペプチド: Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN
      • タンパク質・ペプチド: Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / IgD immunoglobulin complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / IgM immunoglobulin complex ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / PLCG1 events in ERBB2 signaling / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / IgD immunoglobulin complex / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / ERBB2-EGFR signaling pathway / IgM immunoglobulin complex / IgA immunoglobulin complex / IgE immunoglobulin complex / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / CD22 mediated BCR regulation / ErbB-3 class receptor binding / ERBB2 Regulates Cell Motility / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / motor neuron axon guidance / IgG immunoglobulin complex / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / PI3K events in ERBB2 signaling / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Classical antibody-mediated complement activation / positive regulation of Rho protein signal transduction / neuromuscular junction development / Initial triggering of complement / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / oligodendrocyte differentiation / semaphorin-plexin signaling pathway / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / positive regulation of cell adhesion / FCGR activation / immunoglobulin mediated immune response / positive regulation of protein targeting to membrane / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / GRB2 events in ERBB2 signaling / Role of phospholipids in phagocytosis / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / regulation of angiogenesis / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / Scavenging of heme from plasma / immunoglobulin complex, circulating / coreceptor activity / immunoglobulin receptor binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / basal plasma membrane / positive regulation of epithelial cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / myelination / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / FCERI mediated Ca+2 mobilization / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / complement activation, classical pathway / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / positive regulation of MAP kinase activity / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Regulation of Complement cascade / antigen binding / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of translation / receptor protein-tyrosine kinase / Cell surface interactions at the vascular wall / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / Downregulation of ERBB2 signaling / B cell receptor signaling pathway / ruffle membrane / wound healing / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / neuron differentiation / transmembrane signaling receptor activity / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / receptor tyrosine kinase binding / cellular response to growth factor stimulus / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / FCERI mediated NF-kB activation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / PIP3 activates AKT signaling
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / : / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin kappa constant / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Immunoglobulin gamma-1 heavy chain / IGH@ protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.36 Å
データ登録者Hao Y / Yu X / Bai Y / Huang X
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM Structure of HER2-trastuzumab-pertuzumab complex.
著者: Yue Hao / Xinchao Yu / Yonghong Bai / Helen J McBride / Xin Huang /
要旨: Trastuzumab and pertuzumab are monoclonal antibodies that bind to distinct subdomains of the extracellular domain of human epidermal growth factor receptor 2 (HER2). Adding these monoclonal ...Trastuzumab and pertuzumab are monoclonal antibodies that bind to distinct subdomains of the extracellular domain of human epidermal growth factor receptor 2 (HER2). Adding these monoclonal antibodies to the treatment regimen of HER2-positive breast cancer has changed the paradigm for treatment in that form of cancer. Synergistic activity has been observed with the combination of these two antibodies leading to hypotheses regarding the mechanism(s) and to the development of bispecific antibodies to maximize the clinical effect further. Although the individual crystal structures of HER2-trastuzumab and HER2-pertuzumab revealed the distinct binding sites and provided the structural basis for their anti-tumor activities, detailed structural information on the HER2-trastuzumab-pertuzumab complex has been elusive. Here we present the cryo-EM structure of HER2-trastuzumab-pertuzumab at 4.36 Å resolution. Comparison with the binary complexes reveals no cooperative interaction between trastuzumab and pertuzumab, and provides key insights into the design of novel, high-avidity bispecific molecules with potentially greater clinical efficacy.
履歴
登録2019年4月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月1日-
マップ公開2019年5月15日-
更新2020年7月29日-
現状2020年7月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6oge
  • 表面レベル: 4.2
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20055.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20055.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 34.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened map with phenix.auto_sharpen
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.059 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.2 / ムービー #1: 4.2
最小 - 最大-10.745524 - 18.676493
平均 (標準偏差)-0.0000000000 (±1)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ208208208
Spacing208208208
セルA=B=C: 220.272 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0591.0591.059
M x/y/z208208208
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z220.272220.272220.272
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ208208208
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS208208208
D min/max/mean-10.74618.676-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex

全体名称: Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex
要素
  • 複合体: Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex
    • 複合体: Human HER2 extracellular domain
      • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2
    • 複合体: Pertuzumab Fab
      • タンパク質・ペプチド: Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN
      • タンパク質・ペプチド: Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN
    • 複合体: Trastuzumab Fab
      • タンパク質・ペプチド: Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN
      • タンパク質・ペプチド: Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

+
超分子 #1: Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex

超分子名称: Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #2: Human HER2 extracellular domain

超分子名称: Human HER2 extracellular domain / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Pertuzumab Fab

超分子名称: Pertuzumab Fab / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

+
超分子 #4: Trastuzumab Fab

超分子名称: Trastuzumab Fab / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)

+
分子 #1: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2

分子名称: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.536844 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: TQVCTGTDMK LRLPASPETH LDMLRHLYQG CQVVQGNLEL TYLPTNASLS FLQDIQEVQG YVLIAHNQVR QVPLQRLRIV RGTQLFEDN YALAVLDNGD PLNNTTPVTG ASPGGLRELQ LRSLTEILKG GVLIQRNPQL CYQDTILWKD IFHKNNQLAL T LIDTNRSR ...文字列:
TQVCTGTDMK LRLPASPETH LDMLRHLYQG CQVVQGNLEL TYLPTNASLS FLQDIQEVQG YVLIAHNQVR QVPLQRLRIV RGTQLFEDN YALAVLDNGD PLNNTTPVTG ASPGGLRELQ LRSLTEILKG GVLIQRNPQL CYQDTILWKD IFHKNNQLAL T LIDTNRSR ACHPCSPMCK GSRCWGESSE DCQSLTRTVC AGGCARCKGP LPTDCCHEQC AAGCTGPKHS DCLACLHFNH SG ICELHCP ALVTYNTDTF ESMPNPEGRY TFGASCVTAC PYNYLSTDVG SCTLVCPLHN QEVTAEDGTQ RCEKCSKPCA RVC YGLGME HLREVRAVTS ANIQEFAGCK KIFGSLAFLP ESFDGDPASN TAPLQPEQLQ VFETLEEITG YLYISAWPDS LPDL SVFQN LQVIRGRILH NGAYSLTLQG LGISWLGLRS LRELGSGLAL IHHNTHLCFV HTVPWDQLFR NPHQALLHTA NRPED ECVG EGLACHQLCA RGHCWGPGPT QCVNCSQFLR GQECVEECRV LQGLPREYVN ARHCLPCHPE CQPQNGSVTC FGPEAD QCV ACAHYKDPPF CVARCPSGVK PDLSYMPIWK FPDEEGACQP CPINCTHSCV DLDDKGCPA

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分子 #2: Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN

分子名称: Pertuzumab FAB LIGHT CHAIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.548152 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: DIQMTQSPSS LSASVGDRVT ITCKASQDVS IGVAWYQQKP GKAPKLLIYS ASYRYTGVPS RFSGSGSGTD FTLTISSLQP EDFATYYCQ QYYIYPYTFG QGTKVEIKRT VAAPSVFIFP PSDEQLKSGT ASVVCLLNNF YPREAKVQWK VDNALQSGNS Q ESVTEQDS ...文字列:
DIQMTQSPSS LSASVGDRVT ITCKASQDVS IGVAWYQQKP GKAPKLLIYS ASYRYTGVPS RFSGSGSGTD FTLTISSLQP EDFATYYCQ QYYIYPYTFG QGTKVEIKRT VAAPSVFIFP PSDEQLKSGT ASVVCLLNNF YPREAKVQWK VDNALQSGNS Q ESVTEQDS KDSTYSLSST LTLSKADYEK HKVYACEVTH QGLSSPVTKS FNRGEC

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分子 #3: Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN

分子名称: Pertuzumab FAB HEAVY CHAIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.674486 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: EVQLVESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFT DYTMDWVRQA PGKGLEWVAD VNPNSGGSIY NQRFKGRFTL SVDRSKNTLY LQMNSLRAE DTAVYYCARN LGPSFYFDYW GQGTLVTVSS ASTKGPSVFP LAPSSKSTSG GTAALGCLVK DYFPEPVTVS W NSGALTSG ...文字列:
EVQLVESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFT DYTMDWVRQA PGKGLEWVAD VNPNSGGSIY NQRFKGRFTL SVDRSKNTLY LQMNSLRAE DTAVYYCARN LGPSFYFDYW GQGTLVTVSS ASTKGPSVFP LAPSSKSTSG GTAALGCLVK DYFPEPVTVS W NSGALTSG VHTFPAVLQS SGLYSLSSVV TVPSSSLGTQ TYICNVNHKP SNTKVDKKVE PKSC

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分子 #4: Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN

分子名称: Trastuzumab FAB LIGHT CHAIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.466031 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
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DIQMTQSPSS LSASVGDRVT ITCRASQDVN TAVAWYQQKP GKAPKLLIYS ASFLYSGVPS RFSGSRSGTD FTLTISSLQP EDFATYYCQ QHYTTPPTFG QGTKVEIKRT VAAPSVFIFP PSDEQLKSGT ASVVCLLNNF YPREAKVQWK VDNALQSGNS Q ESVTEQDS KDSTYSLSST LTLSKADYEK HKVYACEVTH QGLSSPVTKS FNRGEC

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分子 #5: Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN

分子名称: Trastuzumab FAB HEAVY CHAIN / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 23.42518 KDa
組換発現生物種: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
配列文字列: EVQLVESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFNIK DTYIHWVRQA PGKGLEWVAR IYPTNGYTRY ADSVKGRFTI SADTSKNTAY LQMNSLRAE DTAVYYCSRW GGDGFYAMDY WGQGTLVTVS SASTKGPSVF PLAPSSKSTS GGTAALGCLV KDYFPEPVTV S WNSGALTS ...文字列:
EVQLVESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFNIK DTYIHWVRQA PGKGLEWVAR IYPTNGYTRY ADSVKGRFTI SADTSKNTAY LQMNSLRAE DTAVYYCSRW GGDGFYAMDY WGQGTLVTVS SASTKGPSVF PLAPSSKSTS GGTAALGCLV KDYFPEPVTV S WNSGALTS GVHTFPAVLQ SSGLYSLSSV VTVPSSSLGT QTYICNVNHK PSNTKVDKKV EP

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分子 #7: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 5 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
150.0 mMNaClSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -3.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1032611
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.36 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 398409
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6oge:
Cryo-EM structure of Her2 extracellular domain-Trastuzumab Fab-Pertuzumab Fab complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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