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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1pdf | ||||||
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タイトル | Fitting of gp11 crystal structure into 3D cryo-EM reconstruction of bacteriophage T4 baseplate-tail tube complex | ||||||
要素 | Baseplate structural protein Gp11 | ||||||
キーワード | STRUCTURAL PROTEIN | ||||||
機能・相同性 | Baseplate structural protein Gp11 / Bacteriophage T4, Gp11, C-terminal finger domain / Baseplate structural protein Gp11, N-terminal domain superfamily / Baseplate structural protein Gp11 superfamily / Baseplate structural protein Gp11, C-terminal domain / GP11 baseplate wedge protein / virus tail, baseplate / viral tail assembly / Baseplate wedge protein gp11 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Enterobacteria phage T4 (ファージ) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12 Å | ||||||
データ登録者 | Kostyuchenko, V.A. / Leiman, P.G. / Chipman, P.R. / Kanamaru, S. / van Raaij, M.J. / Arisaka, F. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Biol / 年: 2003 タイトル: Three-dimensional structure of bacteriophage T4 baseplate. 著者: Victor A Kostyuchenko / Petr G Leiman / Paul R Chipman / Shuji Kanamaru / Mark J van Raaij / Fumio Arisaka / Vadim V Mesyanzhinov / Michael G Rossmann / 要旨: The baseplate of bacteriophage T4 is a multiprotein molecular machine that controls host cell recognition, attachment, tail sheath contraction and viral DNA ejection. We report here the three- ...The baseplate of bacteriophage T4 is a multiprotein molecular machine that controls host cell recognition, attachment, tail sheath contraction and viral DNA ejection. We report here the three-dimensional structure of the baseplate-tail tube complex determined to a resolution of 12 A by cryoelectron microscopy. The baseplate has a six-fold symmetric, dome-like structure approximately 520 A in diameter and approximately 270 A long, assembled around a central hub. A 940 A-long and 96 A-diameter tail tube, coaxial with the hub, is connected to the top of the baseplate. At the center of the dome is a needle-like structure that was previously identified as a cell puncturing device. We have identified the locations of six proteins with known atomic structures, and established the position and shape of several other baseplate proteins. The baseplate structure suggests a mechanism of baseplate triggering and structural transition during the initial stages of T4 infection. #1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000 タイトル: Structure of bacteriophage T4 gene product 11, the interface between the baseplate and short tail fibers 著者: Leiman, P.G. / Kostyuchenko, V.A. / Shneider, M.M. / Kurochkina, L.P. / Mesyanzhinov, V.V. / Rossmann, M.G. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE Only coordinates for CA atoms were submitted. | ||||||
Remark 300 | BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS A PORTION OF THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT MULTIMER. ASSEMBLY ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS A PORTION OF THE BIOLOGICALLY SIGNIFICANT MULTIMER. ASSEMBLY COMPONENTS COM_ID: 1 NAME:GP11 IPR_ID: NULL GO_ID: NULL OTHER_DETAILS: TRIMER |
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1pdf.cif.gz | 117.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1pdf.ent.gz | 83.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1pdf.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1pdf_validation.pdf.gz | 789 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1pdf_full_validation.pdf.gz | 788.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1pdf_validation.xml.gz | 43.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1pdf_validation.cif.gz | 66.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pd/1pdf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pd/1pdf | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1048MC 1pdiC 1pdjC 1pdlC 1pdmC 1pdpC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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対称性 | 点対称性: (シェーンフリース記号: C6 (6回回転対称)) |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23725.523 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Enterobacteria phage T4 (ファージ) / 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 参照: UniProt: P10929 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 |
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緩衝液 | 名称: water / pH: 7 / 詳細: water | |||||||||||||||
試料 | 濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | |||||||||||||||
試料支持 | 詳細: holey carbon | |||||||||||||||
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE / 詳細: ethane vitrification | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 電子顕微鏡法 |
-電子顕微鏡撮影
顕微鏡 | モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/T / 日付: 2001年1月30日 |
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電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 45000 X / 倍率(補正後): 47000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2 mm |
試料ホルダ | 温度: 70 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 ° |
撮影 | 電子線照射量: 25 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | 詳細: CTF correction of each particle using Wiener filtering | ||||||||||||
対称性 | 点対称性: C6 (6回回転対称) | ||||||||||||
3次元再構成 | 手法: model based projection matching / 解像度: 12 Å / 粒子像の数: 945 / ピクセルサイズ(公称値): 3.11 Å / ピクセルサイズ(実測値): 2.98 Å / 倍率補正: TMV images 詳細: a modified version of program SPIDER was used for the reconstruction 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: Correlation coefficient maximum / 詳細: REFINEMENT PROTOCOL--Laplacian-filtered real space | ||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 1EL6 Accession code: 1EL6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model | ||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST
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