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- PDB-1the: CRYSTAL STRUCTURES OF RECOMBINANT RAT CATHEPSIN B AND A CATHEPSIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1the
タイトルCRYSTAL STRUCTURES OF RECOMBINANT RAT CATHEPSIN B AND A CATHEPSIN B-INHIBITOR COMPLEX: IMPLICATIONS FOR STRUCTURE-BASED INHIBITOR DESIGN
要素Cathepsin B
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / THIOL PROTEASE / Glycoprotein / Protease / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / kininogen binding / cathepsin B / response to interleukin-4 / peptidase inhibitor complex / MHC class II antigen presentation / response to kainic acid / thyroid hormone generation ...Trafficking and processing of endosomal TLR / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / kininogen binding / cathepsin B / response to interleukin-4 / peptidase inhibitor complex / MHC class II antigen presentation / response to kainic acid / thyroid hormone generation / cellular response to thyroid hormone stimulus / proteoglycan binding / Neutrophil degranulation / response to dexamethasone / response to amine / decidualization / collagen catabolic process / response to mechanical stimulus / response to glucose / skeletal muscle tissue development / collagen binding / response to cytokine / epithelial cell differentiation / peptide binding / cysteine-type peptidase activity / proteolysis involved in protein catabolic process / protein catabolic process / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / response to peptide hormone / caveola / autophagy / melanosome / peptidase activity / neuron apoptotic process / response to ethanol / spermatogenesis / endopeptidase activity / lysosome / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / symbiont entry into host cell / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / proteolysis / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
amino{[(4R)-4-{[(benzyloxy)carbonyl]amino}-5-({(1R)-1-[(benzyloxy)methyl]-3-chloro-2-oxopropyl}amino)-5- oxopentyl]amino}methaniminium / Chem-0E6 / Cathepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Huber, C.P. / Jia, Z.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1995
タイトル: Crystal structures of recombinant rat cathepsin B and a cathepsin B-inhibitor complex. Implications for structure-based inhibitor design.
著者: Jia, Z. / Hasnain, S. / Hirama, T. / Lee, X. / Mort, J.S. / To, R. / Huber, C.P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1990
タイトル: Crystallization of Recombinant Rat Cathepsin B
著者: Lee, X. / Ahmed, F.R. / Hirama, T. / Huber, C.P. / Rose, D.R. / To, R. / Hasnain, S. / Tam, A. / Mort, J.S.
履歴
登録1995年9月15日処理サイト: BNL
改定 1.01996年3月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700SHEET THERE IS A BIFURCATED SHEET IN EACH CHAIN OF THIS ENTRY. A BIFURCATED SHEET IS PRESENTED AS ...SHEET THERE IS A BIFURCATED SHEET IN EACH CHAIN OF THIS ENTRY. A BIFURCATED SHEET IS PRESENTED AS TWO SHEETS WITH ONE OR MORE STRANDS IN COMMON.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathepsin B
B: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9214
ポリマ－56,8832
非ポリマー1,0382
水4,288238
1
A: Cathepsin B
ヘテロ分子

B: Cathepsin B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,9214
ポリマ－56,8832
非ポリマー1,0382
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
Buried area2240 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area19750 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.110, 90.150, 62.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.24, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.6405, 0.7349, 0.2229), (0.7354, -0.6706, 0.0975), (0.2211, 0.1015, -0.97)
ベクター: -52.354, 88.605, 94.504)

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要素

#1: タンパク質 Cathepsin B / Cathepsin B1 / RSG-2 / Cathepsin B light chain / Cathepsin B heavy chain


分子量: 28441.562 Da / 分子数: 2 / 変異: S115A / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: RECOMBINANT RAT ENZYME / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: CDNA, Ctsb / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00787, cathepsin B
#2: 化合物 ChemComp-0E6 / amino{[(4S)-4-{[(benzyloxy)carbonyl]amino}-5-{[(2S)-1-(benzyloxy)-4-chloro-3-oxobutan-2-yl]amino}-5-oxopentyl]amino}met haniminium / benzyloxycarbonyl-Arg-Ser(O-Bzl) chloromethylketone


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 519.013 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H33ClN5O5
参照: amino{[(4R)-4-{[(benzyloxy)carbonyl]amino}-5-({(1R)-1-[(benzyloxy)methyl]-3-chloro-2-oxopropyl}amino)-5- oxopentyl]amino}methaniminium
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 238 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE VAL 223 ALA SUBSTITUTION WAS PRESENT IN THE PLASMID SUPPLIED TO DR. J. S. MORT BY DR. SHU CHAN ...THE VAL 223 ALA SUBSTITUTION WAS PRESENT IN THE PLASMID SUPPLIED TO DR. J. S. MORT BY DR. SHU CHAN ALTHOUGH IT IS NOT MENTIONED IN THE PAPER GIVING THE CDNA SEQUENCE. IT IS POSSIBLE THAT THIS CHANGE, ALSO WITH RESPECT TO THE ORIGINAL PROTEIN SEQUENCE FROM A PREPARATION OF PURIFIED PROTEIN, COULD REPRESENT A POLYMORPHISM BETWEEN THE STRAINS OF RAT THAT WERE USED IN EACH CASE. THE SUBSTITUTION IS NOT STRUCTURALLY IMPORTANT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.67 %
結晶化
*PLUS
pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMphosphate1drop
20.001 %Brij-351drop
30.05 %1dropNaN3
47.7 mg/mlprotein1drop
510 %PEG80001reservoir
60.2 Mammonium sulfate1reservoir
70.1 Msodium citrate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1992年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→14.3 Å / Num. obs: 39749 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.07

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SDMSデータ収集
X-PLOR3モデル構築
X-PLOR3精密化
SDMSデータ削減
X-PLOR3位相決定
精密化解像度: 1.9→8 Å / σ(F): 2
詳細: RESIDUE ASN 222 OF BOTH CHAINS HAS PHI-PSI ANGLES OUTSIDE THE NORMALLY PERMITTED RANGE BECAUSE ITS SIDECHAIN OXYGEN ATOM IS INVOLVED IN A HYDROGEN BOND WITH THE ADJACENT MAIN-CHAIN N-H 223.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.17 --
obs0.17 37830 96.3 %
原子変位パラメータBiso mean: 19.4 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3862 0 70 238 4170
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.59
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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