[日本語] English
万見
- PDB-1shd: PEPTIDE INHIBITORS OF SRC SH3-SH2-PHOSPHOPROTEIN INTERACTIONS -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1shd
タイトルPEPTIDE INHIBITORS OF SRC SH3-SH2-PHOSPHOPROTEIN INTERACTIONS
要素
  • C-SRC TYROSINE KINASE SH2 DOMAIN
  • TRKA RECEPTOR
キーワードCOMPLEX(TRANSFERASE/PEPTIDE) / COMPLEX(TRANSFERASE-PEPTIDE) / COMPLEX(TRANSFERASE-PEPTIDE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / positive regulation of ovarian follicle development / cellular response to prolactin / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly ...regulation of toll-like receptor 3 signaling pathway / positive regulation of non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / primary ovarian follicle growth / regulation of caveolin-mediated endocytosis / positive regulation of ovarian follicle development / cellular response to prolactin / positive regulation of platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of male germ cell proliferation / dendritic filopodium / regulation of cell projection assembly / regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of dephosphorylation / response to mineralocorticoid / Regulation of commissural axon pathfinding by SLIT and ROBO / ERBB2 signaling pathway / regulation of epithelial cell migration / entry of bacterium into host cell / positive regulation of protein transport / Regulation of gap junction activity / regulation of vascular permeability / BMP receptor binding / positive regulation of lamellipodium morphogenesis / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of integrin activation / Activated NTRK2 signals through FYN / negative regulation of focal adhesion assembly / positive regulation of protein processing / skeletal muscle cell proliferation / negative regulation of telomerase activity / intestinal epithelial cell development / Netrin mediated repulsion signals / regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / CD28 co-stimulation / positive regulation of glucose metabolic process / transcytosis / Activated NTRK3 signals through PI3K / connexin binding / cellular response to fluid shear stress / focal adhesion assembly / response to acidic pH / signal complex assembly / podosome / positive regulation of small GTPase mediated signal transduction / positive regulation of Ras protein signal transduction / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / regulation of bone resorption / positive regulation of podosome assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / DCC mediated attractive signaling / adherens junction organization / EPH-Ephrin signaling / myoblast proliferation / Ephrin signaling / osteoclast development / negative regulation of mitochondrial depolarization / 歯の発生 / cellular response to peptide hormone stimulus / Signal regulatory protein family interactions / cellular response to fatty acid / MET activates PTK2 signaling / regulation of early endosome to late endosome transport / oogenesis / Regulation of KIT signaling / postsynaptic specialization, intracellular component / Signaling by ALK / Receptor Mediated Mitophagy / GP1b-IX-V activation signalling / CTLA4 inhibitory signaling / leukocyte migration / phospholipase activator activity / interleukin-6-mediated signaling pathway / DNA biosynthetic process / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / EPHA-mediated growth cone collapse / negative regulation of hippo signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / positive regulation of epithelial cell migration / positive regulation of Notch signaling pathway / Signaling by EGFR / cellular response to platelet-derived growth factor stimulus / stress fiber assembly / positive regulation of smooth muscle cell migration / regulation of heart rate by cardiac conduction / RUNX2 regulates osteoblast differentiation / Recycling pathway of L1 / dendritic growth cone / progesterone receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / PECAM1 interactions / uterus development / phospholipase binding / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / 長期増強 / RHOU GTPase cycle / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of anoikis / RET signaling / FCGR activation
類似検索 - 分子機能
SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...SH2ドメイン / SHC Adaptor Protein / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Gilmer, T. / Jordan, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1994
タイトル: Peptide inhibitors of src SH3-SH2-phosphoprotein interactions.
著者: Gilmer, T. / Rodriguez, M. / Jordan, S. / Crosby, R. / Alligood, K. / Green, M. / Kimery, M. / Wagner, C. / Kinder, D. / Charifson, P. / Hassel, A.M. / Willard, D. / Luther, M. / Rusnak, D. / ...著者: Gilmer, T. / Rodriguez, M. / Jordan, S. / Crosby, R. / Alligood, K. / Green, M. / Kimery, M. / Wagner, C. / Kinder, D. / Charifson, P. / Hassel, A.M. / Willard, D. / Luther, M. / Rusnak, D. / Sternbach, D.D. / Mehrotra, M. / Peel, M. / Shampine, L. / Davis, R. / Robbins, J. / Patel, I.R. / Kassel, D. / Burkhart, W. / Moyer, M. / Bradshaw, T. / Berman, J.
履歴
登録1994年11月10日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月22日Group: Database references
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: C-SRC TYROSINE KINASE SH2 DOMAIN
B: TRKA RECEPTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,0922
ポリマ－13,0922
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)41.500, 44.900, 75.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: RESIDUE SG CYS A 188 HAS MULTIPLE CONFORMATIONS.

-
要素

#1: タンパク質 C-SRC TYROSINE KINASE SH2 DOMAIN


分子量: 12303.886 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET11B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P12931
#2: タンパク質・ペプチド TRKA RECEPTOR


分子量: 787.705 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.55 %
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 4.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.1 MNaOAc1reservoir
26-10 %PEG40001reservoir
312-140 mg/mlprotein1drop

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

-
解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2→8 Å / σ(F): 2 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.192 --
obs0.192 8472 86 %
原子変位パラメータBiso mean: 20.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数867 0 0 37 904
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.192 / Rfactor Rwork: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.8

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る