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- PDB-1r16: Aplysia ADP ribosyl cyclase with bound pyridylcarbinol and R5P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r16
タイトルAplysia ADP ribosyl cyclase with bound pyridylcarbinol and R5P
要素ADP-ribosyl cyclase
キーワードHYDROLASE / ADP-ribosyl cyclase / cyclic ADP-ribose / NAADP / Ca2+ signalling
機能・相同性
機能・相同性情報


2'-phospho-ADP-ribosyl cyclase/2'-phospho-cyclic-ADP-ribose transferase / phosphorus-oxygen lyase activity / NAD+ nucleosidase activity / NAD+ nucleotidase, cyclic ADP-ribose generating / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / single fertilization / positive regulation of B cell proliferation / transferase activity / cytoplasmic vesicle / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP Ribosyl Cyclase; Chain A, domain 1 / ADP-ribosyl cyclase (CD38/157) / ADP-ribosyl cyclase / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ANY 5'-MONOPHOSPHATE NUCLEOTIDE / 3-PYRIDINYLCARBINOL / ADP-ribosyl cyclase/cyclic ADP-ribose hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Aplysia californica (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Love, M.L. / Szebenyi, D.M.E. / Kriksunov, I.A. / Thiel, D.J. / Munshi, C. / Graeff, R. / Lee, H.C. / Hao, Q.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: ADP-ribosyl cyclase; crystal structures reveal a covalent intermediate.
著者: Love, M.L. / Szebenyi, D.M. / Kriksunov, I.A. / Thiel, D.J. / Munshi, C. / Graeff, R. / Lee, H.C. / Hao, Q.
履歴
登録2003年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 600HETEROGEN THE R5P UNDERGOES REACTION WITH THE PROTEIN TO FORM A 1-DEOXY INTERMEDIATE, LABELLED N, 1- ...HETEROGEN THE R5P UNDERGOES REACTION WITH THE PROTEIN TO FORM A 1-DEOXY INTERMEDIATE, LABELLED N, 1-DEOXY-RIBOFURANOSE-5'-PHOSPHATE. THE N IS COVALENTLY BOUND TO THE PROTEIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosyl cyclase
B: ADP-ribosyl cyclase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,8066
ポリマ－59,1602
非ポリマー6464
水1,65792
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4350 Å2
ΔGint5 kcal/mol
Surface area23280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.293, 58.349, 72.368
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.70, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ADP-ribosyl cyclase / NAD+ / nucleosidase / NADASE / NAD glycohydrolase / ADRC


分子量: 29579.945 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aplysia californica (無脊椎動物)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29241, NAD+ glycohydrolase
#2: 化合物 ChemComp-N / ANY 5'-MONOPHOSPHATE NUCLEOTIDE / 1-DEOXY-RIBOFURANOSE-5'-PHOSPHATE


タイプ: RNA linking / 分子量: 214.110 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11O7P
#3: 化合物 ChemComp-PYF / 3-PYRIDINYLCARBINOL / PYRIDIN-3-YLMETHANOL / ピリジン-3-メタノ-ル


分子量: 109.126 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H7NO
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.08 %
結晶化温度: 316 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Imidazole and 12-24 % PEG 4K, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 316K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Mimidazole1reservoirpH7.5
212-24 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.93 Å
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→24 Å / Num. all: 39138 / Num. obs: 38943 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Rsym value: 0.09
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 2.1 Å / % possible obs: 96.6 % / Rmerge(I) obs: 0.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→24 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.252 1947 random
Rwork0.212 --
all0.214 38943 -
obs0.214 36996 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→24 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4024 0 42 92 4158
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0179
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8143
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 38943 / Rfactor Rfree: 0.2518 / Rfactor Rwork: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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