[日本語] English
万見
- PDB-1ohy: 4-AMINOBUTYRATE-AMINOTRANSFERASE inactivated by gamma-ethynyl GABA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ohy
タイトル4-AMINOBUTYRATE-AMINOTRANSFERASE inactivated by gamma-ethynyl GABA
要素4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / PLP-DEPENDENT ENZYME / AMINOTRANSFERASE / 4- AMINOBUTYRIC ACID / ANTIEPILEPTIC DRUG TARGET / VIGABATRIN PYRIDOXAL PHOSPHATE / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / MITOCHONDRION / TRANSIT PEPTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


4-aminobutyrate transaminase complex / succinate-semialdehyde dehydrogenase binding / Degradation of GABA / (S)-3-amino-2-methylpropionate:2-oxoglutarate transaminase activity / (S)-3-amino-2-methylpropionate transaminase / 4-aminobutyrate-2-oxoglutarate transaminase / 4-aminobutyrate:2-oxoglutarate transaminase activity / GABA catabolic process / nervous system process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding ...4-aminobutyrate transaminase complex / succinate-semialdehyde dehydrogenase binding / Degradation of GABA / (S)-3-amino-2-methylpropionate:2-oxoglutarate transaminase activity / (S)-3-amino-2-methylpropionate transaminase / 4-aminobutyrate-2-oxoglutarate transaminase / 4-aminobutyrate:2-oxoglutarate transaminase activity / GABA catabolic process / nervous system process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-aminobutyrate aminotransferase, eukaryotic / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...4-aminobutyrate aminotransferase, eukaryotic / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / (4E)-4-AMINOHEX-4-ENOIC ACID / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / 4-aminobutyrate aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種SUS SCROFA (ブタ)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Storici, P. / Schirmer, T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Structures of {Gamma}-Aminobutyric Acid (Gaba) Aminotransferase, a Pyridoxal 5'-Phosphate, and [2Fe-2S] Cluster-Containing Enzyme, Complexed with {Gamma}-Ethynyl-Gaba and with the ...タイトル: Structures of {Gamma}-Aminobutyric Acid (Gaba) Aminotransferase, a Pyridoxal 5'-Phosphate, and [2Fe-2S] Cluster-Containing Enzyme, Complexed with {Gamma}-Ethynyl-Gaba and with the Antiepilepsy Drug Vigabatrin
著者: Storici, P. / De Biase, D. / Bossa, F. / Bruno, S. / Mozzarelli, A. / Peneff, C. / Silverman, R. / Schirmer, T.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Crystal Structure of Gaba-Aminotransferase, a Target for Antiepileptic Drug Therapy
著者: Storici, P. / Capitani, G. / De Biase, D. / Moser, M. / John, R.A. / Jansonius, J.N. / Schirmer, T.
履歴
登録2003年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22025年4月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
B: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
C: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
D: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)215,33314
ポリマ－213,4764
非ポリマー1,85710
水5,116284
1
A: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
B: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6667
ポリマ－106,7382
非ポリマー9285
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
D: 4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)107,6667
ポリマ－106,7382
非ポリマー9285
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)69.020, 225.881, 70.349
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.51, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRTHRTHRAA13 - 2013 - 20
21TYRTYRTHRTHRBB13 - 2013 - 20
31TYRTYRTHRTHRCC13 - 2013 - 20
41TYRTYRTHRTHRDD13 - 2013 - 20
12VALVALGLNGLNAA22 - 3322 - 33
22VALVALGLNGLNBB22 - 3322 - 33
32VALVALGLNGLNCC22 - 3322 - 33
42VALVALGLNGLNDD22 - 3322 - 33
13GLNGLNGLUGLUAA38 - 5138 - 51
23GLNGLNGLUGLUBB38 - 5138 - 51
33GLNGLNGLUGLUCC38 - 5138 - 51
43GLNGLNGLUGLUDD38 - 5138 - 51
14ASNASNMETMETAA55 - 13355 - 133
24ASNASNMETMETBB55 - 13355 - 133
34ASNASNMETMETCC55 - 13355 - 133
44ASNASNMETMETDD55 - 13355 - 133
15ASNASNTRPTRPAA140 - 150140 - 150
25ASNASNTRPTRPBB140 - 150140 - 150
35ASNASNTRPTRPCC140 - 150140 - 150
45ASNASNTRPTRPDD140 - 150140 - 150
16SERSERPHEPHEAA162 - 220162 - 220
26SERSERPHEPHEBB162 - 220162 - 220
36SERSERPHEPHECC162 - 220162 - 220
46SERSERPHEPHEDD162 - 220162 - 220
17PHEPHELEULEUAA230 - 450230 - 450
27PHEPHELEULEUBB230 - 450230 - 450
37PHEPHELEULEUCC230 - 450230 - 450
47PHEPHELEULEUDD230 - 450230 - 450

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.4209, 0.9067, -0.0277), (0.9068, 0.4199, -0.0365), (-0.0215, -0.0405, -0.9989)27.1663, -15.6312, 59.5189
2given(0.2282, 0.4667, 0.8545), (-0.9628, -0.0223, 0.2693), (0.1448, -0.8841, 0.4442)0.9499, 61.2467, 51.5983
3given(0.3109, 0.3716, -0.8748), (0.3802, -0.8922, -0.2439), (-0.8711, -0.2567, -0.4187)50.6042, 51.6075, 95.9305

-
要素

#1: タンパク質
4-AMINOBUTYRATE AMINOTRANSFERASE / MITOCHONDRIAL PRECURSOR / GAMMA-AMINO-N-BUTYRATE TRANSAMINASE / GABA TRANSAMINASE / GABA ...MITOCHONDRIAL PRECURSOR / GAMMA-AMINO-N-BUTYRATE TRANSAMINASE / GABA TRANSAMINASE / GABA AMINOTRANSFERASE / GABA-AT / GABA-T / ABAT / GABAT


分子量: 53368.996 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然
詳細: AFTER REACTION WITH 4-AMINO-5-HEXYNOIC ACID (GEG)(GAMMA-ETHYNYL GABA) THE FRAGMENT GEG HAS BEEN GENERATED WHICH IS COVALENTLY ATTACHED VIA A DOUBLE BOND TO C4A OF PLP AND VIA A SINGLE BOND TO ...詳細: AFTER REACTION WITH 4-AMINO-5-HEXYNOIC ACID (GEG)(GAMMA-ETHYNYL GABA) THE FRAGMENT GEG HAS BEEN GENERATED WHICH IS COVALENTLY ATTACHED VIA A DOUBLE BOND TO C4A OF PLP AND VIA A SINGLE BOND TO NZ OF THE ACTIVE SITE LYS 329
由来: (天然) SUS SCROFA (ブタ) / 器官: LIVER
参照: UniProt: P80147, 4-aminobutyrate-2-oxoglutarate transaminase
#2: 化合物
ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate


分子量: 247.142 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-GEG / (4E)-4-AMINOHEX-4-ENOIC ACID


分子量: 129.157 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H11NO2
#4: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 284 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細CATALYTIC ACTIVITY: 4-AMINOBUTANOATE + 2-OXOGLUTARATE = SUCCINATE SEMIALDEHYDE + L-GLUTAMATE.
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 39 %
結晶化pH: 5.7 / 詳細: pH 5.70
結晶化
*PLUS
pH: 5.4 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-14 mg/mlprotein1drop
240 mMsodium acetate1droppH5.4
316-18 %PEG40001reservoir
40-10 %glycerol1reservoir
550 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.0
61 mMdithiothreitol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 42804 / % possible obs: 85.7 % / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 6.6199
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 2.47 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / % possible all: 78.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 42802 / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.098

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2.8→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.912 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 16.41 / SU ML: 0.307 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.417 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 2079 4.9 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs-40293 84.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 9.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.46 Å20 Å2-2.12 Å2
2---0.84 Å20 Å2
3---0.96 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14403 0 104 284 14791
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.02114872
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0180.0213317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3451.95620115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.454330948
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.93151841
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.070.22157
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.0216599
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0160.023090
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.24000
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2680.216700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0920.28616
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1590.2531
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3420.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3570.280
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3210.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.0191.59210
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.038214808
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.135662
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.1354.55306
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 6044 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Atight positional0.020.1
2Btight positional0.030.1
3Ctight positional0.020.1
4Dtight positional0.030.1
1Atight thermal0.044
2Btight thermal0.034
3Ctight thermal0.044
4Dtight thermal0.044
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.341 112
Rwork0.274 2384
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8635-0.18030.0931.51490.10861.269-0.0421-0.0102-0.1140.1182-0.02530.210.1229-0.09720.06740.15120.0520.04010.098-0.05530.12385.6683.53421.259
20.7049-0.04040.36271.03930.46831.4230.0002-0.1288-0.09410.39690.055-0.05150.38920.2786-0.05520.37850.1378-0.00370.2046-0.03160.147926.843-9.49837.377
30.9478-0.12150.23970.99060.03751.01540.02090.14660.038-0.1269-0.0250.0867-0.115-0.00630.00410.0506-0.02080.00390.06550.01350.038422.01361.14258.271
41.3599-0.23490.22410.4083-0.01930.7492-0.0028-0.0661-0.04860.05430.01350.02120.05310.0385-0.01070.0139-0.00360.01820.01630.00010.025434.56845.31380.023
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A11 - 471
2X-RAY DIFFRACTION2B11 - 471
3X-RAY DIFFRACTION3C11 - 471
4X-RAY DIFFRACTION4D11 - 471
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.4

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る