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- PDB-1nf8: Crystal structure of PhzD protein active site mutant with substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nf8
タイトルCrystal structure of PhzD protein active site mutant with substrate
要素phenazine biosynthesis protein phzD
キーワードHYDROLASE / isochorismatase / enzyme / phenazine pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-2,3-dihydro-3-hydroxyanthranilic acid synthase / isochorismatase activity / phenazine biosynthetic process
類似検索 - 分子機能
Isochorismatase / : / Isochorismatase-like / Isochorismatase-like / Isochorismatase-like superfamily / Isochorismatase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-ISC / Phenazine biosynthesis protein PhzD1 / Phenazine biosynthesis protein PhzD2
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Parsons, F. / Calabrese, K. / Eisenstein, E. / Ladner, J.E.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Structure and mechanism of Pseudomonas aeruginosa PhzD, an isochorismatase from the phenazine biosynthetic pathway
著者: Parsons, J.F. / Calabrese, K. / Eisenstein, E. / Ladner, J.E.
履歴
登録2002年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年9月14日Group: Non-polymer description
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.72024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: phenazine biosynthesis protein phzD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6953
ポリマ－23,1771
非ポリマー5192
水5,368298
1
A: phenazine biosynthesis protein phzD
ヘテロ分子

A: phenazine biosynthesis protein phzD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3906
ポリマ－46,3532
非ポリマー1,0374
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+3/21
単位格子
Length a, b, c (Å)68.400, 77.010, 82.440
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-508-

HOH

21A-545-

HOH

詳細The second part of the biological assembly is generated by the two fold axis: -x,y,-z+3/2

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要素

#1: タンパク質 phenazine biosynthesis protein phzD


分子量: 23176.529 Da / 分子数: 1 / 変異: D38A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 遺伝子: PhzD / プラスミド: pET28a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3)
参照: UniProt: Q7DC80, UniProt: P0DPB9*PLUS, isochorismatase
#2: 糖 ChemComp-BOG / octyl beta-D-glucopyranoside / Beta-Octylglucoside / octyl beta-D-glucoside / octyl D-glucoside / octyl glucoside / オクチルβ-D-グルコピラノシド


タイプ: D-saccharide / 分子量: 292.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C14H28O6 / コメント: 可溶化剤*YM
識別子タイププログラム
b-octylglucosideIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-ISC / (5S,6S)-5-[(1-carboxyethenyl)oxy]-6-hydroxycyclohexa-1,3-diene-1-carboxylic acid / ISOCHORISMIC ACID / イソコリスミン酸


分子量: 226.183 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H10O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.45 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 10-20% polyethylene glycol 4000, 0.2M ammonium formate, 0.2% beta-octylglucoside, 1mM isochorismate, pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %PEG40001drop
20.2 Mammonium formate1drop
310-20 %PEG40001reservoir
40.2 Mammonium formate1reservoir
517 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月15日 / 詳細: OSMIC
放射モノクロメーター: OSMIC / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→20 Å / Num. obs: 27572 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.042 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 1.6→1.7 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. unique all: 3895 / % possible all: 99
反射
*PLUS
Num. measured all: 82842
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
d*TREKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Native structure

解像度: 1.6→20 Å / Num. parameters: 17662 / Num. restraintsaints: 21130 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 1423 5.2 %RANDOM
Rwork0.134 ---
all0.134 27403 --
obs0.134 27403 92.9 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 1608 / Occupancy sum non hydrogen: 1962
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1629 0 36 298 1963
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0279
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.047
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.049
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.003
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.055
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.08
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.6 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.047

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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