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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1nf6 | ||||||
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タイトル | X-ray structure of the Desulfovibrio desulfuricans bacterioferritin: the diiron site in different catalytic states ("cycled" structure: reduced in solution and allowed to reoxidise before crystallisation) | ||||||
![]() | bacterioferritin | ||||||
![]() | IRON STORAGE/ELECTRON TRANSPORT / bacterioferritin / 24 subunits in the active molecule / diiron centre / haem Fe-Coproporphyrin III cofactor / IRON STORAGE-ELECTRON TRANSPORT COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() ferroxidase / ferroxidase activity / ferric iron binding / iron ion transport / intracellular iron ion homeostasis / heme binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Macedo, S. / Romao, C.V. / Mitchell, E. / Matias, P.M. / Liu, M.Y. / Xavier, A.V. / LeGall, J. / Teixeira, M. / Lindley, P. / Carrondo, M.A. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: The nature of the di-iron site in the bacterioferritin from Desulfovibrio desulfuricans 著者: Macedo, S. / Romao, C.V. / Mitchell, E. / Matias, P.M. / Liu, M.Y. / Xavier, A.V. / LeGall, J. / Teixeira, M. / Lindley, P. / Carrondo, M.A. #1: ![]() タイトル: Structure determination of bacterioferritin from Desulfovibrio desulfuricans by the MAD method at the Fe K-edge 著者: Coelho, A.V. / Macedo, S. / Matias, P.M. / Thompson, A.W. / LeGall, J. / Carrondo, M.A. | ||||||
履歴 |
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Remark 350 | GENERATING THE BIOMOLECULE THE ACTIVE BIOLOGICAL UNIT IS A 24-MER. SINCE THE ASYMMETRIC UNIT ...GENERATING THE BIOMOLECULE THE ACTIVE BIOLOGICAL UNIT IS A 24-MER. SINCE THE ASYMMETRIC UNIT CONTAINS PARTS OF TWO DIFFERENT SPHERES, APPLY THE SYMMETRY OPERATIONS (-z, 1/2+x, 1/2-y) AND (y-1/2, 1/2-z, -x) TO MONOMERS A, B, G, H, I, J, M AND N OR THE SYMMETRY OPERATIONS (z+1/2, 1/2-x, -y) AND (1/2-y, -z, x-1/2) TO THE REMAINING MONOMERS IN THE ASYMMETRIC UNIT TO GENERATE THE 24-MER. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 593.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 490.4 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 5.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 5.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 153.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 185.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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10 | ![]()
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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要素
-タンパク質 , 1種, 16分子 ABCDEFGHIJKLMNOP
#1: タンパク質 | 分子量: 19906.281 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() 株: ATCC 27774 / 参照: UniProt: Q93PP9 |
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-非ポリマー , 5種, 1870分子 








#2: 化合物 | ChemComp-FE / #3: 化合物 | ChemComp-SO4 / #4: 化合物 | ChemComp-FEC / #5: 化合物 | ChemComp-GOL / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
Has protein modification | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 詳細: ammonium sulfate, sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K | ||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 3.6 詳細: Coelho, A.V., (2001) Acta Crystallogr., Sect.D, 57, 326. | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月18日 / 詳細: toroidal mirrors |
放射 | モノクロメーター: diamond (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.933 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.35→30 Å / Num. all: 152336 / Num. obs: 152336 / % possible obs: 96.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 6.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.216 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 15292 / % possible all: 99 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 477229 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: structure solved using the native as-isolated structure as starting model 開始モデル: as-isolated model for this protein; phases obtained by MAD at the iron K edge. 解像度: 2.35→30 Å / Num. restraintsaints: 358918 / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 28 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Occupancy sum non hydrogen: 23645.6 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.35→30 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.35→2.44 Å /
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ソフトウェア | *PLUS 名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | *PLUS 最低解像度: 2.43 Å / Rfactor Rfree: 0.02 |