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万見
- PDB-1mjg: CRYSTAL STRUCTURE OF BIFUNCTIONAL CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE/A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mjg
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF BIFUNCTIONAL CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE/ACETYL-COA SYNTHASE(CODH/ACS) FROM MOORELLA THERMOACETICA (F. CLOSTRIDIUM THERMOACETICUM)
要素
  • CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
  • Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / Carbon monoxide dehydrogenase(CODH) / Acetyl-CoA Synthase (ACS) / Nickel-Iron-Sulfur cluster (Ni-Fe-S) / Nickel-Coopper-Iron-Sulfur (Ni-Cu-Fe-S) Cluster / Hydrophobic CO channel / substrate tunnel / Helical domain / Rossmann fold / Electron transfer / Clostridium thermoaceticum / Wood-Ljundahl pathway
機能・相同性
機能・相同性情報


CO-methylating acetyl-CoA synthase / CO-methylating acetyl-CoA synthase activity / anaerobic carbon monoxide dehydrogenase / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / : / acetyl-CoA metabolic process / hydroxylamine reductase activity / carbon fixation / nickel cation binding / generation of precursor metabolites and energy ...CO-methylating acetyl-CoA synthase / CO-methylating acetyl-CoA synthase activity / anaerobic carbon monoxide dehydrogenase / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / : / acetyl-CoA metabolic process / hydroxylamine reductase activity / carbon fixation / nickel cation binding / generation of precursor metabolites and energy / peroxidase activity / response to hydrogen peroxide / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit. Chain M, domain 1 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 3 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 3 / Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit. Chain D, domain 4 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 5 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 5 / Ribonuclease HI; Chain A / Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha ,N-terminal / Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha N-terminal domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #30 ...Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit. Chain M, domain 1 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 3 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 3 / Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit. Chain D, domain 4 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 5 / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase(codh/acs), Chain M, domain 5 / Ribonuclease HI; Chain A / Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha ,N-terminal / Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha N-terminal domain / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 - #30 / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase, domain 3 superfamily / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit , C-terminal / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit / ACS/CODH beta subunit C-terminal / Rossmann fold - #2030 / Ni-containing CO dehydrogenase / CO dehydrogenase, alpha-bundle / Hydroxylamine reductase/Ni-containing CO dehydrogenase / Prismane/CO dehydrogenase family / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily / Substrate Binding Domain Of Dnak; Chain:A; Domain 2 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Up-down Bundle / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / COPPER (I) ION / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / FE(4)-NI(1)-S(4) CLUSTER / Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase subunit alpha / Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Moorella thermoacetica (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散, 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Doukov, T.I. / Iverson, T.M. / Seravalli, J. / Ragsdale, S.W. / Drennan, C.L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2002
タイトル: A Ni-Fe-Cu center in a bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase
著者: Doukov, T.I. / Iverson, T.M. / Seravalli, J. / Ragsdale, S.W. / Drennan, C.L.
履歴
登録2002年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月5日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42019年11月13日Group: Structure summary / カテゴリ: struct_keywords / Item: _struct_keywords.text
改定 1.52019年11月20日Group: Advisory / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Remark 600HETEROGEN The A-Cluster consists of FS4 900, CU 901 and NI 902 for chains M,N,O,P. There is ...HETEROGEN The A-Cluster consists of FS4 900, CU 901 and NI 902 for chains M,N,O,P. There is electron density for a ligand on the Cu of the A-cluster. An acetyl moiety (ACT) has been refined in this position, although the exact nature of this ligand is unknown.
Remark 999SEQUENCE Position 685 of the ACS subunit (chains M,N,O,P) has been modeled as Ser according to the ...SEQUENCE Position 685 of the ACS subunit (chains M,N,O,P) has been modeled as Ser according to the PIR B41670 sequence entry. The Swissprot P27988 entry lists position 685 as Arg. The electron density can be interpreted as Arg or as Ser hydrogen bonded to water molecules.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
B: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
C: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
D: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
M: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
N: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
O: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
P: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)624,89834
ポリマ－619,0158
非ポリマー5,88326
水22,1401229
1
A: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
B: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
M: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
N: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,44917
ポリマ－309,5074
非ポリマー2,94113
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20880 Å2
ΔGint-291 kcal/mol
Surface area87990 Å2
手法PISA
2
C: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
D: CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
O: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
P: Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,44917
ポリマ－309,5074
非ポリマー2,94113
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20610 Å2
ΔGint-291 kcal/mol
Surface area88620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.749, 136.973, 141.532
Angle α, β, γ (deg.)101.45, 109.05, 103.94
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ABCDMNOP

#1: タンパク質
CARBON MONOXIDE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT / CODH


分子量: 73006.930 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Moorella thermoacetica (バクテリア)
参照: UniProt: P27989, carbon-monoxide dehydrogenase (acceptor)
#2: タンパク質
Carbon monoxide dehydrogenase alpha subunit / Acetyl-CoA Synthase / CODH


分子量: 81746.812 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Moorella thermoacetica (バクテリア)
参照: UniProt: P27988, carbon-monoxide dehydrogenase (acceptor)

-
非ポリマー , 6種, 1255分子

#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物
ChemComp-XCC / FE(4)-NI(1)-S(4) CLUSTER / C CLUSTER


分子量: 410.333 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4NiS4
#5: 化合物
ChemComp-CU1 / COPPER (I) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#6: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#7: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1229 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.96 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 8 % PEG monomethyl ether 5000, 20% Glycerol, 200 mM Calcium Acetate, 100 mM PIPES pH 6.5, 2 mM dithioerythritol, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
pH: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
140-60 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH7.6
38 %PEG5000 MME1reservoir
420 %glycerol1reservoir
5200 mMcacodylate acetate1reservoir
6100 mMPIPES1reservoirpH6.5
72 mMdithioerythritol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.2 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 332287 / Num. obs: 313013 / % possible obs: 95.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 30.4 Å2 / Rsym value: 0.093 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rsym value: 0.39 / % possible all: 91.3
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. measured all: 1031478 / Rmerge(I) obs: 0.093
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.3 % / Rmerge(I) obs: 0.39

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXD位相決定
直接法モデル構築
DMMultiモデル構築
EPMR位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
直接法位相決定
DMMulti位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散, 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JQK

1jqk


解像度: 2.2→20 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Disordered regions include residues 1-2 and 536-540 of the CODH subunits (chains A-D) and residues 1, 313-320 of the ACS subunits (chains M-P). Also, the second and third domains of ACS ...詳細: Disordered regions include residues 1-2 and 536-540 of the CODH subunits (chains A-D) and residues 1, 313-320 of the ACS subunits (chains M-P). Also, the second and third domains of ACS subunit chain O have poor electron density and high B factors compared to the other ACS subunits.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.241 14965 4.5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all-332269 --
obs-301055 90.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS
原子変位パラメータBiso mean: 41 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.687 Å2-4.288 Å2-1.225 Å2
2--0.449 Å2-0.091 Å2
3----1.136 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数43288 0 136 1229 44653
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.389
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.011
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.865
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.9231.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.5252
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.5522
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.2312.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数
Rfree0.315 1633
Rwork0.287 30212
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.252 / Rfactor Rwork: 0.22
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0096
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4454
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.011
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.865

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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