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万見
- PDB-1lsh: LIPID-PROTEIN INTERACTIONS IN LIPOVITELLIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lsh
タイトルLIPID-PROTEIN INTERACTIONS IN LIPOVITELLIN
要素
  • LIPOVITELLIN (LV-1N, LV-1C)
  • LIPOVITELLIN (LV-2)
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / LIPOVITELLIN / VITELLOGENIN / LIPOPROTEIN / PLASMA APOLIPOPROTE APOLIPOPROTEIN B / APOB / MICROSOMAL TRIGLYCERIDE TRANSFER PR BOUNDARY LIPID / PHOSPHOLIPID STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


nutrient reservoir activity / lipid transporter activity
類似検索 - 分子機能
Vitellinogen, superhelical / Outer Surface Protein A; domain 2 / Lipovitellin. Chain A, domain 3 / Lipovitellin-phosvitin complex, chain A, domain 4 / Lipovitellin-phosvitin complex, chain A, domain 4 / Lipovitellin-phosvitin complex; beta-sheet shell regions / Vitellinogen, beta-sheet shell domain / Lipovitellin-phosvitin complex; beta-sheet shell regions / Lipovitellin; beta-sheet shell regions, chain A / Vitellinogen, beta-sheet shell ...Vitellinogen, superhelical / Outer Surface Protein A; domain 2 / Lipovitellin. Chain A, domain 3 / Lipovitellin-phosvitin complex, chain A, domain 4 / Lipovitellin-phosvitin complex, chain A, domain 4 / Lipovitellin-phosvitin complex; beta-sheet shell regions / Vitellinogen, beta-sheet shell domain / Lipovitellin-phosvitin complex; beta-sheet shell regions / Lipovitellin; beta-sheet shell regions, chain A / Vitellinogen, beta-sheet shell / Vitellinogen, open beta-sheet, subdomain 1 / Vitellinogen, beta-sheet shell domain superfamily / Vitellinogen, beta-sheet shell / DUF1944 / Vitellinogen, open beta-sheet / Vitellinogen, open beta-sheet / DUF1943 / Vitellogenin, N-terminal / Lipovitellin-phosvitin complex, superhelical domain / Vitellinogen, beta-sheet N-terminal / Lipid transport protein, beta-sheet shell / Lipoprotein amino terminal region / Vitellogenin domain profile. / Lipoprotein N-terminal Domain / von Willebrand factor, type D domain / von Willebrand factor type D domain / VWFD domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type D domain / Leucine-rich Repeat Variant / Single Sheet / Alpha Horseshoe / Roll / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
di-heneicosanoyl phosphatidyl choline / UNKNOWN BRANCHED FRAGMENT OF PHOSPHOLIPID / Vitellogenin
類似検索 - 構成要素
生物種Ichthyomyzon unicuspis (魚類)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Thompson, J.R. / Banaszak, L.J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Lipid-protein interactions in lipovitellin.
著者: Thompson, J.R. / Banaszak, L.J.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: The Structural Basis of Lipid Interactions in Lipovitellin, a Souble Lipoprotein
著者: Anderson, T.A. / Levitt, D.G. / Banaszak, L.J.
履歴
登録2002年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 2.02019年12月25日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Polymer sequence / Refinement description
カテゴリ: entity_poly / pdbx_struct_mod_residue ...entity_poly / pdbx_struct_mod_residue / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id ..._entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can / _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.12021年8月18日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_site
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 99The disulfide bond S-S involving residues 156 and 182 in chain A is formed between the alternate ...The disulfide bond S-S involving residues 156 and 182 in chain A is formed between the alternate conformers B of these residues.
Remark 600HETEROGEN DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY, ONLY VARYING PARTS OF PHOSPHOLIPID MOLECULES COULD BE ...HETEROGEN DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY, ONLY VARYING PARTS OF PHOSPHOLIPID MOLECULES COULD BE MODELED. THE FIRST SEVEN MOLECULES WERE MODELED AS PHOSPHATIDYLCHOLINE WITH AN ALTERNATE CONFORMATION FOR ONE OF THE ACYL CHAINS IN MOLECULES 1 AND 5. MOLECULES 2-7 WERE MODELED AS UNKNOWN PHOSPHOLIPID BUT ARBITARILY CALLED PHOSPHATIDYLCHOLINE. ADDITIONAL 43 METHYLENE CHAIN FRAGMENTS WITH BETWEEN 20 AND 5 CARBON ATOMS EACH WERE MODELED. THREE OF THE HYDROCARBON SEGMENTS ARE BRANCHED BUT NOT MODELED AS PHOSPHOLIPID BECAUSE IT WAS IMPOSSIBLE TO IDENTIFY WHICH PORTION OF ELECTRON DENSITY BELONGED TO THE ACYL CHAINS AND POLAR HEADGROUPS. THE 43 MOLECULES NAMED UPL (ARBITARILY CALLED UNKNOWN BRANCHED PHOSPHOLIPID FRAGMENT) WAS SIMPLY MEANT TO REPRESENTS METHYLENE CHAIN FRAGMENTS.
Remark 999SEQUENCE LIPOVITELLIN IS PROTEOLYTICALLY PROCESSED FROM ITS PRECURSOR PRODUCING FOUR POLYPEPTIDES. ...SEQUENCE LIPOVITELLIN IS PROTEOLYTICALLY PROCESSED FROM ITS PRECURSOR PRODUCING FOUR POLYPEPTIDES. PRECISE CLEAVED LENGTHS OF FRAGMENTS LV-1N, LV-1C AND LV-2 ARE NOT KNOWN. BOTH LV-1N AND LV-1C ARE PRESENTED HERE AS SINGLE ENTITY WITH CHAIN A TO CORRESSPOND WITH HOMOGENEOUS SINGLE POLYPEPTIDE IN LIPOVITELLINS OF OTHER SPECIES. ONE OF THE FRAGMENTS, PHOVITIN CONSISTING OF 232 RESIDUES (1074-1305) IN THE SWS ENTRY WAS PRESENT IN THE CRYSTAL BUT NONE OF ITS RESIDUE COULD BE MODELED DUE TO LACK OF ELECTRON DENSITY.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPOVITELLIN (LV-1N, LV-1C)
B: LIPOVITELLIN (LV-2)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,30052
ポリマ－152,5802
非ポリマー26,72150
水20,2131122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)190.170, 84.520, 89.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.39, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a dimer believed to be generated by the crystallographic c2 dyad -x,y,-z

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要素

#1: タンパク質 LIPOVITELLIN (LV-1N, LV-1C)


分子量: 117469.508 Da / 分子数: 1 / 断片: LV1n, LV1c / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Egg Yolk / 由来: (天然) Ichthyomyzon unicuspis (魚類) / 参照: UniProt: Q91062
#2: タンパク質 LIPOVITELLIN (LV-2)


分子量: 35110.094 Da / 分子数: 1 / 断片: LV2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Egg Yolk / 由来: (天然) Ichthyomyzon unicuspis (魚類) / 参照: UniProt: Q91062
#3: 化合物
ChemComp-PLD / di-heneicosanoyl phosphatidyl choline / [O-(1-O,2-O-ジヘニコサノイル-L-グリセロ-3-ホスホ)コリン]アニオン


分子量: 875.313 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C50H101NO8P
#4: 化合物...
ChemComp-UPL / UNKNOWN BRANCHED FRAGMENT OF PHOSPHOLIPID / UNKNOWN PHOSPHOLIPID FRAGMENT


分子量: 478.920 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H70
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.94 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: Protein stock:10 mg/ml lipovitellin, 0.25 mM sodium citrate; Well: 0.55-0.61 M sodium citrate, 1mM thioglycerol, 1 mM EDTA, 0.05% sodium azide, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
20.25 Msodium citrate1droppH6.2
30.55-0.61 Msodium citrate1reservoirpH6.2
41 mMthioglycerol1reservoir
51 mMEDTA1reservoir
60.05 %sodium azide1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.0332 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1998年2月7日 / 詳細: vertically focusing mirror
放射モノクロメーター: double crystal Si220 monochromator,double crystal Si111 monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0332 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 82007 / Num. obs: 82007 / % possible obs: 74.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.54 % / Biso Wilson estimate: 23.3 Å2 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / % possible all: 30.1
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.064

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: LIPOVITELLIN (ROOM TEMP)

解像度: 1.9→21.6 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Used OUTIER program (Randy Read) to reject 312 reflections in the range 30-5.9 Angstrom
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 983 1.2 %RANDOM
Rwork0.193 ---
all0.193 81695 --
obs0.193 81695 74.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 180.794 Å2 / ksol: 0.383954 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.11 Å20 Å2-3.79 Å2
2--5.26 Å20 Å2
3----2.16 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.28 Å0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→21.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9156 0 657 1122 10935
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d2.45
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.761.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.022
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it7.042
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it92.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.072 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.375 27 0.7 %
Rwork0.299 4076 -
obs-4076 30.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1LV_PROTEIN.PARLV_PROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2LV_LIGAND.PARLV_LIGAND.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 0.9,1.0,1.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg2.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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