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- PDB-1ivh: STRUCTURE OF HUMAN ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE AT 2.6 ANGSTROMS ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ivh
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE AT 2.6 ANGSTROMS RESOLUTION: STRUCTURAL BASIS FOR SUBSTRATE SPECIFICITY
要素ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / ACYL-COA DEHYDROGENASE / FLAVOPROTEIN / ISOVALERYL-COA / ISOVALERIC ACIDEMIA
機能・相同性
機能・相同性情報


isovaleryl-CoA dehydrogenase / 3-methylbutanoyl-CoA dehydrogenase activity / short-chain acyl-CoA dehydrogenase / : / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / L-leucine catabolic process / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix ...isovaleryl-CoA dehydrogenase / 3-methylbutanoyl-CoA dehydrogenase activity / short-chain acyl-CoA dehydrogenase / : / fatty acid beta-oxidation using acyl-CoA dehydrogenase / L-leucine catabolic process / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / flavin adenine dinucleotide binding / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Isovaleryl-CoA dehydrogenase / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal ...Isovaleryl-CoA dehydrogenase / Acyl-CoA dehydrogenases signature 1. / Acyl-CoA dehydrogenases signature 2. / Acyl-CoA dehydrogenase, conserved site / Butyryl-Coa Dehydrogenase, subunit A; domain 1 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 2 / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 2 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase C-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal / Acyl-CoA dehydrogenase, C-terminal domain / Acyl-CoA dehydrogenase, N-terminal domain / Acyl-CoA oxidase/dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase, middle domain / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal domain superfamily / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A, domain 3 / Acyl-CoA dehydrogenase/oxidase, N-terminal and middle domain superfamily / Acyl-CoA dehydrogenase-like, C-terminal / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Up-down Bundle / Beta Barrel / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A PERSULFIDE / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Isovaleryl-CoA dehydrogenase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Tiffany, K.A. / Roberts, D.L. / Wang, M. / Paschke, R. / Mohsen, A.-W.A. / Vockley, J. / Kim, J.J.P.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Structure of human isovaleryl-CoA dehydrogenase at 2.6 A resolution: structural basis for substrate specificity,.
著者: Tiffany, K.A. / Roberts, D.L. / Wang, M. / Paschke, R. / Mohsen, A.W. / Vockley, J. / Kim, J.J.
履歴
登録1997年5月15日処理サイト: BNL
改定 1.01998年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE
B: ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE
C: ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE
D: ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,82312
ポリマ－172,4824
非ポリマー6,3418
水3,873215
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26500 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area46950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.000, 97.700, 181.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
ISOVALERYL-COA DEHYDROGENASE


分子量: 43120.477 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EACH SUBUNIT CONTAINS ONE NON-COVALENTLY BOUND FAD MOLECULE AND ONE NON-COVALENTLY BOUND COA PER SULFIDE MOLECULE
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
解説: THE CDNA WAS ALTERED TO ACCOMMODATE ESCHERICHIA COLI CODON USAGE IN ORDER TO ACHIEVE A HIGH LEVEL OF EXPRESSION. THE MOLECULE WAS THEN CLONED, EXPRESSED, AND PURIFIED AS DESCRIBED IN\: ...解説: THE CDNA WAS ALTERED TO ACCOMMODATE ESCHERICHIA COLI CODON USAGE IN ORDER TO ACHIEVE A HIGH LEVEL OF EXPRESSION. THE MOLECULE WAS THEN CLONED, EXPRESSED, AND PURIFIED AS DESCRIBED IN\: MOHSEN, A.W. AND VOCKLEY, J. (1995) BIOCHEMISTRY, 34\:10146-10152
遺伝子: IVD / 器官: LIVER / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PKMHIVD / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): JM105 / 参照: UniProt: P26440, isovaleryl-CoA dehydrogenase
#2: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物
ChemComp-COS / COENZYME A PERSULFIDE


分子量: 799.599 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COA PERSULFIDE WAS MODELED INTO THE ACTIVE SITE AS DESCRIBED BY TIFFANY ET AL.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 51 % / 解説: A HOMOTETRAMER WAS USED AS THE SEARCH MODEL
結晶化温度: 292 K / pH: 8.5
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 8% PEG 8000, 0.1 M TRIS, PH 8.5 AT 19 DEGREES CELSIUS., temperature 292K
結晶化
*PLUS
温度: 19 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlhuman IVD1drop
24 %(w/v)PEG80001drop
350 mMTris-HCl1drop
48 %(w/v)PEG80001reservoir
5100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年4月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 42529 / % possible obs: 82.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.64 Å / 冗長度: 2.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Rsym value: 0.219 / % possible all: 61
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61 % / Rmerge(I) obs: 0.219

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MDE

1mde


解像度: 2.6→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 2702 10 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 37968 82.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11844 0 408 215 12467
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d22.53
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.72 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.327 230 8.3 %
Rwork0.283 2760 -
obs--50.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDXJ.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARS.COATOP.COA
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg22.53
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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