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- PDB-1fq4: CRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN HYDROXYETHYLENE INHIBITOR ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1fq4
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A COMPLEX BETWEEN HYDROXYETHYLENE INHIBITOR CP-108,420 AND YEAST ASPARTIC PROTEINASE A
要素SACCHAROPEPSIN
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Aspartic proteinase-inhibitor complex / extended beta-strand (inhibitor) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopepsin / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / pexophagy / fungal-type vacuole / proteolysis involved in protein catabolic process / macroautophagy / autophagy / disordered domain specific binding ...saccharopepsin / microautophagy / cytoplasm to vacuole targeting by the Cvt pathway / oligosaccharide binding / pexophagy / fungal-type vacuole / proteolysis involved in protein catabolic process / macroautophagy / autophagy / disordered domain specific binding / peptidase activity / aspartic-type endopeptidase activity / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion
類似検索 - 分子機能
Saccharopepsin / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Saccharopepsin / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CP-108,420 / Chem-2Y2 / Saccharopepsin
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Cronin, N.B. / Badasso, M.O. / Tickle, I.J. / Dreyer, T. / Hoover, D.J. / Rosati, R.L. / Humblet, C.C. / Lunney, E.A. / Cooper, J.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: X-ray structures of five renin inhibitors bound to saccharopepsin: exploration of active-site specificity.
著者: Cronin, N.B. / Badasso, M.O. / J Tickle, I. / Dreyer, T. / Hoover, D.J. / Rosati, R.L. / Humblet, C.C. / Lunney, E.A. / Cooper, J.B.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: The Three-dimensional Structure at 2.4 A Resolution of Glycosylated Proteinase A from the Lysosome-like Vacuole of Saccharomyces cerevisiae
著者: Aguilar, C.F. / Cronin, N.B. / Badasso, M. / Dreyer, T. / Newman, M.P. / Cooper, J.B. / Hoover, D.J. / Wood, S.P. / Johnson, M.S. / Blundell, T.L.
履歴
登録2000年9月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32012年12月12日Group: Other
改定 1.42017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_molecule.asym_id / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SACCHAROPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5474
ポリマ－35,7751
非ポリマー1,7733
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: SACCHAROPEPSIN
ヘテロ分子

A: SACCHAROPEPSIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,0958
ポリマ－71,5492
非ポリマー3,5466
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+2/31
Buried area8000 Å2
ΔGint20 kcal/mol
Surface area26600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.910, 86.910, 110.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 SACCHAROPEPSIN / ASPARTATE PROTEASE / PROTEINASE A


分子量: 35774.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P07267, saccharopepsin
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-glucopyranose-(1-2)-beta-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-2DManpb1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-1-2-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_d2-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{[(2+1)][b-D-Glcp]{}}}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-2Y2 / N-[(2R)-1-{[(2S,3R,5R)-1-cyclohexyl-3-hydroxy-5-{[2-(morpholin-4-yl)ethyl]carbamoyl}oct-7-yn-2-yl]amino}-3-(methylsulfa nyl)-1-oxopropan-2-yl]-1H-benzimidazole-2-carboxamide / CP-108,420


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 640.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C33H48N6O5S / 参照: CP-108,420
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.36 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: PEG 6000, sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 56 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110-25 %(w/v)PEG60001reservoir
20.01 Msodium acetate1reservoirpH5.5
310 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 1.01
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.01 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→15.2 Å / Num. all: 16939 / Num. obs: 12874 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.08
反射
*PLUS
Num. measured all: 51435 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 75.7 % / Rmerge(I) obs: 0.505

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
AMoRE位相決定
RESTRAIN精密化
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化解像度: 2.7→15.2 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh and Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
all0.17 12874 --
obs0.17 12874 100 %-
Rfree-1030 -RANDOM
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→15.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2528 0 120 101 2749
ソフトウェア
*PLUS
名称: RESTRAIN / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.7 Å / 最低解像度: 15.2 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.17 / Rfactor Rfree: 0.27 / Rfactor Rwork: 0.17
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d0.039
X-RAY DIFFRACTIONx_chiral_restr0.019

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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