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- PDB-1f4e: CRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI THYMIDYLATE SYNTHASE COMPLEXED WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f4e
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF E. COLI THYMIDYLATE SYNTHASE COMPLEXED WITH TOSYL-D-PROLINE
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / Crystal Structure of E. Coli Thymidylate Synthase Complexed with Tosyl-D-Proline
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TOSYL-D-PROLINE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Erlanson, D.A. / Braisted, A.C. / Raphael, D.R. / Randal, M. / Stroud, R.M. / Gordon, E. / Wells, J.A.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2000
タイトル: Site-directed ligand discovery.
著者: Erlanson, D.A. / Braisted, A.C. / Raphael, D.R. / Randal, M. / Stroud, R.M. / Gordon, E.M. / Wells, J.A.
履歴
登録2000年6月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details
改定 1.52018年2月28日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_special_symmetry ...database_2 / pdbx_struct_special_symmetry / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,75910
ポリマ－30,5601
非ポリマー1,1999
水3,945219
1
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,51820
ポリマ－61,1192
非ポリマー2,39818
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_566x,-y+1,-z+3/21
Buried area7300 Å2
ΔGint-117 kcal/mol
Surface area21320 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.880, 131.880, 131.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-413-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer constructed from chain A and a symmetry partner generated by the two-fold

-
要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE SYNTHASE


分子量: 30559.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): C2913 / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-TPR / TOSYL-D-PROLINE / (2R)-1-トシルピロリジン-2β-カルボン酸


分子量: 269.317 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H15NO4S
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 219 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 2.0 M ammonium sulphate, 20 mM potassium phosphate, 0.2 M EDTA, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 20.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
詳細: Perry, K.M., (1990) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 8, 315.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12.5 mg/mlthymidylate synthases1drop
20.2 mMEDTA1drop
31 mMdithiothreitol1drop
420 mMpotassium phosphate1drop
51.15 mMammonium sulfate1drop
62.3 Mammonium sulfate1reservoir
70.2 mMEDTA1reservoir
81 mMdithiothreitol1reservoir
920 mMpotassium phisphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→10 Å / Num. all: 31422 / Num. obs: 31422 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / Num. unique all: 2822 / % possible all: 99.5
反射
*PLUS
% possible obs: 100 % / Num. measured all: 202300
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.282

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
d*TREKデータスケーリング
精密化解像度: 1.9→10 Å / SU B: 3.66 / SU ML: 0.104 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.135 / ESU R Free: 0.136 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1519 5 %random
Rwork0.192 ---
all0.194 31422 --
obs0.194 31422 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 74 219 2446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0110.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0310.04
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.040.05
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.13
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.93
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1090.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1760.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.250.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.140.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.87
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.515
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor29.920
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.192
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 36.7 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.82
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.13
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.93

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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