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- PDB-1f3f: STRUCTURE OF THE H122G NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE / D4T-TRIPHO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1f3f
タイトルSTRUCTURE OF THE H122G NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE / D4T-TRIPHOSPHATE.MG COMPLEX
要素PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
キーワードTRANSFERASE / NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE / ANTI-HIV NUCLEOSIDE ANALOGUE / PHOSPHORYLATION / CH...O BOND
機能・相同性
機能・相同性情報


dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / asexual reproduction / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / nucleoside triphosphate biosynthetic process / negative regulation of pinocytosis / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process ...dGTP biosynthetic process from dGDP / Azathioprine ADME / Ribavirin ADME / asexual reproduction / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / Neutrophil degranulation / nucleoside triphosphate biosynthetic process / negative regulation of pinocytosis / nucleoside-diphosphate kinase / UTP biosynthetic process / CTP biosynthetic process / negative regulation of exocytosis / negative regulation of phagocytosis / GTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / translational elongation / phagocytic vesicle / secretory granule / response to bacterium / actin cytoskeleton organization / cytoskeleton / ribosome / G protein-coupled receptor signaling pathway / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits ...Nucleoside diphosphate kinase (NDPK)-like domain profile. / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase, active site / Nucleoside diphosphate kinase (NDPK) active site signature. / Nucleoside diphosphate kinase / Nucleoside diphosphate kinase-like domain / Nucleoside diphosphate kinase / NDK / Nucleoside diphosphate kinase-like domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-D4D / Chem-D4T / PHOSPHATE ION / Nucleoside diphosphate kinase, cytosolic
類似検索 - 構成要素
生物種Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Meyer, P. / Schneider, B. / Sarfati, S. / Deville-Bonne, D. / Guerreiro, C. / Boretto, J. / Janin, J. / Veron, M. / Canard, B.
引用ジャーナル: EMBO J. / 年: 2000
タイトル: Structural basis for activation of alpha-boranophosphate nucleotide analogues targeting drug-resistant reverse transcriptase.
著者: Meyer, P. / Schneider, B. / Sarfati, S. / Deville-Bonne, D. / Guerreiro, C. / Boretto, J. / Janin, J. / Veron, M. / Canard, B.
履歴
登録2000年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
B: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
C: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,15011
ポリマ－50,2063
非ポリマー1,9458
水6,197344
1
A: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
B: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
C: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
B: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
C: PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,30022
ポリマ－100,4116
非ポリマー3,88916
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area20270 Å2
ΔGint-129 kcal/mol
Surface area32280 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.018, 70.018, 152.098
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 PROTEIN (NUCLEOSIDE DIPHOSPHATE KINASE) / NDP KINASE / NDK


分子量: 16735.242 Da / 分子数: 3 / 変異: H122G / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Dictyostelium discoideum (キイロタマホコリカビ)
プラスミド: PTZ18R / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22887, nucleoside-diphosphate kinase

-
非ポリマー , 5種, 352分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-D4T / 2',3'-DEHYDRO-2',3'-DEOXY-THYMIDINE 5'-TRIPHOSPHATE / D4T-TP


分子量: 464.153 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O13P3
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-D4D / 2',3'-DEHYDRO-2',3'-DEOXY-THYMIDINE 5'-DIPHOSPHATE / D4T-DP


分子量: 384.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N2O10P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 344 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.59 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.50
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
119 %PEG4001drop
250 mMTris-HCl1drop
320 mM1dropMgCl2
46 mg/mlprotein1drop
57.5 mMd4T triphosphate1drop
638 %PEG4001reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: D41A / 波長: 1.364
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.364 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→29.73 Å / % possible obs: 99.1 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.071
反射 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.328 / % possible all: 98.7
反射
*PLUS
Num. obs: 37405 / % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.056

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
CNS1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化解像度: 1.85→29.73 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1504 4 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 37405 99.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.39 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.39 Å20 Å2
3---0.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→29.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3423 0 116 344 3883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.241.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.922
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.662.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 207 3.4 %
Rwork0.233 5892 -
obs--98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2D4T_DNA-RNA_REP.PARAMD4T_DNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5D4D_DNA-RNA.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 35535
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.287 / Rfactor Rwork: 0.233

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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