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- PDB-1ek6: STRUCTURE OF HUMAN UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE COMPLEXED WITH NADH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ek6
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE COMPLEXED WITH NADH AND UDP-GLUCOSE
要素UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
キーワードISOMERASE / Epimerase / Short-Chain Dehydrogenase / Galactosemia
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective GALE causes EDG / UDP-N-acetylglucosamine 4-epimerase / UDP-N-acetylglucosamine 4-epimerase activity / galactose catabolic process / Galactose catabolism / UDP-glucose 4-epimerase / UDP-glucose 4-epimerase activity / galactose catabolic process via UDP-galactose / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
UDP-glucose 4-epimerase / GDP-mannose 4,6 dehydratase / NAD(P)-binding domain / UDP-galactose 4-epimerase, domain 1 / UDP-galactose 4-epimerase; domain 1 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / TETRAMETHYLAMMONIUM ION / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / UDP-glucose 4-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Thoden, J.B. / Wohlers, T.M. / Fridovich-Keil, J.L. / Holden, H.M.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystallographic evidence for Tyr 157 functioning as the active site base in human UDP-galactose 4-epimerase.
著者: Thoden, J.B. / Wohlers, T.M. / Fridovich-Keil, J.L. / Holden, H.M.
履歴
登録2000年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年5月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
B: UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,38411
ポリマ－76,6492
非ポリマー2,7359
水16,195899
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7150 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area25150 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.700, 86.900, 95.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細homodimer constructed from chains A & B

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要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 UDP-GALACTOSE 4-EPIMERASE


分子量: 38324.605 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: FORESKIN / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q14376, UDP-glucose 4-epimerase

-
非ポリマー , 5種, 908分子

#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 化合物 ChemComp-UPG / URIDINE-5'-DIPHOSPHATE-GLUCOSE / URIDINE-5'-MONOPHOSPHATE GLUCOPYRANOSYL-MONOPHOSPHATE ESTER / UDP-グルコ-ス


分子量: 566.302 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H24N2O17P2
#5: 化合物 ChemComp-TMA / TETRAMETHYLAMMONIUM ION / テトラメチルアンモニウム


分子量: 74.145 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12N
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 899 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.02 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.02 %
結晶化温度: 273 K / 手法: バッチ法 / pH: 6
詳細: PEG 3400, magnesium chloride, MES, NADH, UDP-glucose, sodium chloride, pH 6.0, BATCH, temperature 273.0K
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
1100 mMMES11pH6.0
28.5 %PEG340012
375 mM12MgCl2
41
51

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.7
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 1999年12月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→30 Å / Num. all: 96156 / Num. obs: 96156 / % possible obs: 96.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 29.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.55 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.286 / Num. unique all: 8401 / % possible all: 84.7
反射
*PLUS
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 84.7 % / Num. unique obs: 8401 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
TNT5E精密化
MADNESSデータ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化解像度: 1.5→30 Å / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.198 9611 -RANDOM
Rwork0.168 ---
all0.169 96156 --
obs0.169 96156 96.1 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5413 0 177 899 6489
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.04
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5E / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 96012 / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.169
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.04
X-RAY DIFFRACTIONt_planar_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.011
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg15.7

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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