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- PDB-1efr: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE COMPLEXED WITH THE PEPTIDE ANTIBIO... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1efr
タイトルBOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE COMPLEXED WITH THE PEPTIDE ANTIBIOTIC EFRAPEPTIN
要素
  • (BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT ...) x 3
  • EFRAPEPTIN C
キーワードHYDROLASE/ANTIBIOTIC / ANTIBIOTIC / ATP PHOSPHORYLASE / HYDROGEN ION TRANSPORT / ATP SYNTHASE / F1-ATPASE / IONOPHORE / HYDROLASE-ANTIBIOTIC COMPLEX / EFRAPEPTIN / F1-ATPASE-ANTIBIOTIC COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial inner membrane ...Formation of ATP by chemiosmotic coupling / Cristae formation / Mitochondrial protein degradation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / mitochondrial inner membrane / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, gamma subunit, helix hairpin domain / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Helix Hairpins / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
EFRAPEPTIN C / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP synthase F(1) complex catalytic subunit beta, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase F(1) complex subunit alpha, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類)
BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Abrahams, J.P. / Buchanan, S.K. / Van Raaij, M.J. / Fearnley, I.M. / Leslie, A.G.W. / Walker, J.E.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: The Structure of Bovine F1-ATPase Complexed with the Peptide Antibiotic Efrapeptin.
著者: Abrahams, J.P. / Buchanan, S.K. / Van Raaij, M.J. / Fearnley, I.M. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1996
タイトル: The Structure of Bovine F1-ATPase Complexed with the Antibiotic Inhibitor Aurovertin B
著者: Van Raaij, M.J. / Abrahams, J.P. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: Structure at 2.8 A Resolution of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Abrahams, J.P. / Leslie, A.G. / Lutter, R. / Walker, J.E.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria
著者: Lutter, R. / Abrahams, J.P. / Van Raaij, M.J. / Todd, R.J. / Lundqvist, T. / Buchanan, S.K. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
#4: ジャーナル: Embo J. / 年: 1993
タイトル: Inherent Asymmetry of the Structure of F1-ATPase from Bovine Heart Mitochondria at 6.5 A Resolution
著者: Abrahams, J.P. / Lutter, R. / Todd, R.J. / Van Raaij, M.J. / Leslie, A.G. / Walker, J.E.
履歴
登録1996年5月24日処理サイト: BNL
改定 1.01997年2月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月14日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年7月27日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
改定 1.42012年12月12日Group: Other
改定 1.52017年11月1日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
Item: _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 1.62023年8月9日Group: Advisory / Database references ...Advisory / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "BA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "CA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 10-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 11-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT ALPHA
B: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT ALPHA
C: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT ALPHA
D: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT BETA
E: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT BETA
F: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT BETA
G: BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT GAMMA
Q: EFRAPEPTIN C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)355,53118
ポリマ－352,9588
非ポリマー2,57410
水9,638535
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area39290 Å2
ΔGint-198.6 kcal/mol
Surface area101930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)285.700, 107.400, 139.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT ... , 3種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT ALPHA / F1-ATPASE


分子量: 55302.191 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P19483, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT BETA / F1-ATPASE


分子量: 51757.836 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P00829, EC: 3.6.1.34
#3: タンパク質 BOVINE MITOCHONDRIAL F1-ATPASE SUBUNIT GAMMA / F1-ATPASE


分子量: 30185.674 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 器官: HEART / Organelle: MITOCHONDRION / 組織: MUSCLE / 参照: UniProt: P05631, EC: 3.6.1.34

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 Q

#4: タンパク質・ペプチド EFRAPEPTIN C


タイプ: Polypeptide / クラス: 抗菌剤 / 分子量: 1592.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: EFRAPEPTIN C IS A LINEAR PEPTIDE, WITH ACETYLATED (ACE) PIPECOLIC ACID (YCP) AT THE N-TERMINUS AND A MODIFIED LEUCINE AT THE C-TERM (TLX)
由来: (組換発現) TOLYPOCLADIUM INFLATUM (菌類) / 参照: EFRAPEPTIN C, UniProt: P05631*PLUS

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非ポリマー , 4種, 545分子

#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#7: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 535 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE ...THE F1-ATPASE MOLECULE HAS THREE COPIES OF THE NON-CATALYTIC ALPHA SUBUNIT AND THREE COPIES OF THE CATALYTIC BETA SUBUNIT. IN THE FIRST REFERENCE (ABRAHAMS ET AL., 1994), THE BETA SUBUNITS WERE LABELLED ACCORDING TO THE BOUND NUCLEOTIDE, AS BETA(DP) (BINDS ADP), BETA(E) (NO BOUND NUCLEOTIDE) AND BETA(TP) (AMPPNP BOUND). THE ALPHA SUBUNITS (WHICH ALL BIND AMPPNP) CONTRIBUTE TO THE CATALYTIC SITES OF THE BETA SUBUNITS, AND HAVE BEEN LABELLED ACCORDINGLY. THUS ALPHA (DP) CONTRIBUTES TO THE CATALYTIC SITE ON BETA(DP), ALPHA (TP) TO THE SITE ON BETA(TP) AND ALPHA(E) TO THE SITE ON BETA(E). ATP SYNTHASE IS AN MULTI-SUBUNIT PROTEIN WHICH CAN BE READILY DISSOCIATED INTO A SOLUBLE FRAGMENT WITH ATPASE ACTIVITY (F1-ATPASE) AND A MEMBRANE BOUND FRAGMENT (FO) WHICH CONTAINS A PROTON CHANNEL. EFRAPEPTIN C IS A MEMBER OF CLOSELY RELATED LINEAR AMPHIPHILIC PEPTIDE ANTIBIOTICS. MEMBERS OF THIS FAMILY HAVE AN ACETYLATED PIPECOLIC AT THE N-TERM AND AT THE C-TERM A MODIFIED LEUCINE WITH AN ATTACHED HETEROCYCLIC RING STRUCTURE. HERE, EFRAPEPTIN C IS REPRESENTED BY THE SEQUENCE (SEQRES)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 % / 解説: THE CRYOPROTECTANT WAS 20% (W/V) GLYCEROL.
結晶化pH: 8.2 / 詳細: PH 8.2
結晶化
*PLUS
温度: 22-24 ℃ / pH: 7.2 / 手法: microdialysis / 詳細: Lutter, R., (1993) J.Mol.Biol., 229, 787.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
199.9 %deuterium oxide11
2100 mMTris-HCl11*
314 %(w/v)PEG600011
4400 mMsodium chloride11*
52 mMEDTA11*
60.04 %(w/v)sodium azide11*
70.02 %(w/v)PMSF11*
810 mMdithiothreitol11*
920 mMmagnesium sulphate12
108 mMmagnesium chloride11
110.500 mMAMP-PNP11*
120.010 mMADP11*
139 %(w/v)PEG600012
145 mM2-mercaptoethanol12
15* solutions12half of concentration * solutions

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年5月4日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 68961 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル解像度: 3.1→3.35 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.152 / % possible all: 83
反射
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 5.5 Å
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4モデル構築
TNT精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
CCP4位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BMF

1bmf


解像度: 3.1→5.5 Å / Isotropic thermal model: TNT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: STANDARD TNT
詳細: FOR THE PURPOSES OF REFINEMENT, AMPPNP WAS MODELED AS ATP THE POSITIONS OF SIDE CHAIN ATOMS WITH TEMPERATURE FACTORS GREATER THAN 75 IS UNCERTAIN. THE MAIN CHAIN CONFORMATION IS ALSO ...詳細: FOR THE PURPOSES OF REFINEMENT, AMPPNP WAS MODELED AS ATP THE POSITIONS OF SIDE CHAIN ATOMS WITH TEMPERATURE FACTORS GREATER THAN 75 IS UNCERTAIN. THE MAIN CHAIN CONFORMATION IS ALSO UNCERTAIN FOR REGIONS WITH TEMPERATURE FACTORS ABOVE 60. RESIDUES A 407-408 AND B 402-409 INCLUSIVE HAVE BEEN GIVEN ZERO OCCUPANCY AS THERE WAS NO INTERPRETABLE ELECTRON DENSITY IN THIS REGION. SOLVENT MOLECULES HAVE BEEN USED TO MODEL SOME FEATURES IN THE ELECTRON DENSITY THAT ARE PROBABLY DUE TO THE "MISSING" REGIONS OF THE GAMMA SUBUNIT (CHAIN G). OTHER SOLVENT MOLECULES (SOME WITH UNUSUALLY LOW B VALUES) MODEL OTHER FEATURES IN THE ELECTRON DENSITY WHICH PROBABLY REPRESENT LARGER MOLECULES (EG GLYCEROL) THAT COULD NOT BE IDENTIFIED UNAMBIGUOUSLY AT THE RESOLUTION OF THE ELECTRON DENSITY MAPS. ASP A, B, AND C 270: THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 269 AND ASP 270 HAS BEEN MODELED IN A CIS CONFORMATION. RESIDUAL FEATURES IN THE ELECTRON DENSITY AND THE STRAINED STEREOCHEMISTRY OF THIS RESIDUE SUGGESTS THAT THERE IS SOME CONFORMATIONAL DISORDER IN THIS RESIDUE. ASN D, E, AND F 257: THE PEPTIDE BOND BETWEEN ASP 256 AND ASN 257 HAS BEEN MODELED IN A CIS CONFORMATION. THE POSITIONS OF SIDE CHAIN ATOMS WITH TEMPERATURE FACTORS GREATER THAN 75 IS UNCERTAIN. THE MAIN CHAIN CONFORMATION IS ALSO UNCERTAIN FOR REGIONS WITH TEMPERATURE FACTORS ABOVE 60. RESIDUES A 407-408 AND B 402
Rfactor反射数%反射
Rfree0.22 692 1.26 %
Rwork0.177 --
obs-54888 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→5.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22836 0 156 535 23527
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.006233330.8
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.75314481.6
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d16.2142671
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0065762
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.00833795
X-RAY DIFFRACTIONt_it3.6231100.3
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.01652515
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.177 / Rfactor Rfree: 0.225
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg16.21
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.0085
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / 最低解像度: 3.35 Å / Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor obs: 0.245

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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