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万見
- PDB-1e6i: Bromodomain from GCN5 complexed with acetylated H4 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e6i
タイトルBromodomain from GCN5 complexed with acetylated H4 peptide
要素
  • HISTONE H4
  • TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5
キーワードGENE REGULATION / HISTONE BINDING / N-ACETYL LYSINE
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K56ac reader activity / ADA complex / HATs acetylate histones / histone crotonyltransferase activity / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / : / : / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...histone H3K56ac reader activity / ADA complex / HATs acetylate histones / histone crotonyltransferase activity / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / : / : / : / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / HDACs deacetylate histones / SLIK (SAGA-like) complex / histone H3 acetyltransferase activity / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Oxidative Stress Induced Senescence / RMTs methylate histone arginines / SUMOylation of chromatin organization proteins / SAGA complex / histone acetyltransferase activity / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / histone acetyltransferase complex / histone H4K12ac reader activity / chromosome, centromeric region / histone H4K16ac reader activity / histone reader activity / Ub-specific processing proteases / protein-lysine-acetyltransferase activity / histone acetyltransferase / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの / transcription coregulator activity / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / chromatin organization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / Histone-fold / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H4 / Histone acetyltransferase GCN5
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Owen, D.J. / Travers, A.A. / Evans, P.R.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: The Structural Basis for the Recognition of Acetylated Histone H4 by the Bromodomain of Histone Acetyltransferase Gcn5P
著者: Owen, D.J. / Ornaghi, P. / Yang, J.C. / Lowe, N. / Evans, P.R. / Ballario, P. / Neuhaus, D. / Filetici, P. / Travers, A.A.
履歴
登録2000年8月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年11月28日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22024年11月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5
P: HISTONE H4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,2432
ポリマ－16,2432
非ポリマー00
水1,964109
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area880 Å2
ΔGint-4.5 kcal/mol
Surface area7090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.680, 71.920, 89.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2094-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTIONAL ACTIVATOR GCN5


分子量: 14406.266 Da / 分子数: 1 / 断片: BROMODOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
遺伝子: GCN5 / プラスミド: PET30A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03330
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H4


分子量: 1837.202 Da / 分子数: 1 / 断片: ACETYLATED TAIL, RESIDUES 16-30 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: LYSINE 16 IS ACETYLATED ON NZ / 由来: (合成) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母) / 参照: UniProt: P02309
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 109 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細HISTONE ACETYLTRANSFERASE (HAT) ACTION TO PROMOTE TRANSCRIPTIONAL ACTIVATION. BINDS PREFERENTIALLY ...HISTONE ACETYLTRANSFERASE (HAT) ACTION TO PROMOTE TRANSCRIPTIONAL ACTIVATION. BINDS PREFERENTIALLY TO LYSINE 14 OF H3 AND WITH A SOMEWHAT LOWER PREFERENCE TO LYSINES 8 AND 16 OF HISTONE H4.
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES 319-324 (NOT VISIBLE) DERIVED FROM THE VECTOR K16 IS ACETYLATED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 2.2M AMMONIUM SULPHATE, 20% V/V GLYCEROL, 4MM DITHIOTHREITOL, 100 MM HEPES PH 7.5, 125MM NACL 5:1 PEPTIDE:PROTEIN
結晶化
*PLUS
温度: 16 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMHEPES1drop
2250 mM1dropNaCl
31 mMdithiothreitol1drop
420 mg/mlprotein1drop
52.2 Mammonium sulfate1reservoir
620 %(v/v)glycerol1reservoir
74 mMdithiothreitol1reservoir
8100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年7月10日 / 詳細: OSMIC MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→19.1 Å / Num. obs: 88913 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 27 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 1.87→1.98 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.204 / Mean I/σ(I) obs: 8.7 / Rsym value: 0.204 / % possible all: 99.5
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.5 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単一同系置換・異常分散 / 解像度: 1.87→19 Å / SU B: 8 / SU ML: 0.24 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.29 / ESU R Free: 0.18 / 詳細: REFMAC5
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.209 572 4.8 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs-11944 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1 Å20 Å20 Å2
2--0.4 Å20 Å2
3---0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数981 0 0 109 1090
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0160.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d3.93
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.34
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.66
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.45
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.38
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0060.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0940.2
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.310.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.185
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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