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万見
- PDB-1e5q: Ternary complex of saccharopine reductase from Magnaporthe grisea... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e5q
タイトルTernary complex of saccharopine reductase from Magnaporthe grisea, NADPH and saccharopine
要素Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
キーワードOXIDOREDUCTASE / SACCHAROPINE REDUCTASE / NADPH / LYSINE BIOSYNTHESIS / ALPHA- AMINOADIPATE PATHWAY
機能・相同性
機能・相同性情報


saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming) / saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming) activity / lysine biosynthetic process via aminoadipic acid / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Domain 3, Saccharopine reductase / Domain 3, Saccharopine reductase / : / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain ...Domain 3, Saccharopine reductase / Domain 3, Saccharopine reductase / : / Saccharopine dehydrogenase, NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase-like, C-terminal / Saccharopine dehydrogenase NADP binding domain / Saccharopine dehydrogenase C-terminal domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / N-(5-AMINO-5-CARBOXYPENTYL)GLUTAMIC ACID / Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
類似検索 - 構成要素
生物種Magnaporthe oryzae (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Johansson, E. / Steffens, J.J. / Lindqvist, Y. / Schneider, G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2000
タイトル: Crystal Structure of Saccharopine Reductase from Magnaporthe Grisea, an Enzyme of the Alpha-Aminoadipate Pathway of Lysine Biosynthesis
著者: Johansson, E. / Steffens, J.J. / Lindqvist, Y. / Schneider, G.
履歴
登録2000年7月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: diffrn_source / entity ...diffrn_source / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description ..._diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity.pdbx_description / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_seq_type / _struct_ref.db_code / _struct_ref.pdbx_align_begin / _struct_ref.pdbx_db_accession / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
改定 1.42019年7月10日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.52019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
B: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
C: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
D: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
E: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
F: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
G: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
H: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)401,42424
ポリマ－393,2508
非ポリマー8,17416
水45,2002509
1
A: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
B: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3566
ポリマ－98,3132
非ポリマー2,0434
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
D: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3566
ポリマ－98,3132
非ポリマー2,0434
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
3
E: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
F: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3566
ポリマ－98,3132
非ポリマー2,0434
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
G: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
H: Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming]
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,3566
ポリマ－98,3132
非ポリマー2,0434
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.643, 205.809, 125.599
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.05, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.65256, -0.64454, 0.39841), (-0.66442, 0.23394, -0.7098), (0.36429, -0.7279, -0.58091)16.2141, 79.93341, 122.33724
2given(-0.65291, -0.64359, 0.39937), (0.67739, -0.26023, 0.68806), (-0.3389, 0.71977, 0.60587)59.04107, 42.97766, -1.46661
3given(0.99997, 0.00643, 0.00486), (0.00634, -0.99984, 0.01668), (0.00497, -0.01664, -0.99985)42.41738, 119.46846, 123.22049
4given(-0.64664, -0.65014, 0.39897), (0.67234, -0.23872, 0.70069), (-0.3603, 0.72134, 0.59149)4.93305, -38.29884, 62.16428
5given(0.99997, 0.005, -0.00504), (0.00499, -0.99999, -0.00182), (-0.00505, 0.00179, -0.99999)-11.13299, 40.98387, 184.70789
6given(1, -0.00029, -0.003), (0.00029, 1, 0.00107), (0.003, -0.00107, 0.99999)54.21876, 126.08662, -61.24036
7given(-0.64883, -0.64662, 0.40113), (-0.66685, 0.22926, -0.70905), (0.36653, -0.72754, -0.57995)70.05755, 206.20409, 61.11735

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要素

#1: タンパク質
Saccharopine dehydrogenase [NADP(+), L-glutamate-forming] / Saccharopine reductase


分子量: 49156.262 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Magnaporthe oryzae (菌類) / 遺伝子: LYS3, MGG_08564 / プラスミド: PDB45 / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): FM5/PDB45
参照: UniProt: Q9P4R4, saccharopine dehydrogenase (NADP+, L-glutamate-forming)
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物
ChemComp-SHR / N-(5-AMINO-5-CARBOXYPENTYL)GLUTAMIC ACID / サッカロピン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 276.286 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H20N2O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2509 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細DESCRIBED IN JOHANSSON ET AL.(2000) ACTA CRYST. D56 662-664

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56 %
結晶化pH: 7.25
詳細: 8 MG/ML PROTEIN, 1 MM SACCHAROPINE, 1 MM NADPH, 20 % (W/W) PEG8000, 0.1 M TRIS-HCL PH 7.25, 1 MM DTT
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18 mg/mlprotein1drop
21 mMNADPH1drop
39 mMsaccharopine1drop
420 %(w/w)PEG80001reservoir
50.1 MTris-HCl1reservoir
61 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7B / 波長: 0.8424
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8424 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 250975 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 8.3 % / Biso Wilson estimate: 20.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / Rmerge(I) obs: 0.371 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 2072876
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 96.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FF9

1ff9


解像度: 2.1→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Data cutoff high absF: 3423402.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 12322 4.9 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.207 250248 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.4148 Å2 / ksol: 0.335216 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.82 Å20 Å23.69 Å2
2---4.22 Å20 Å2
3---8.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27528 0 536 2509 30573
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.88
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.081.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.712.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.28 2012 4.9 %
Rwork0.257 39135 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2XDICT_8089.PARWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3CIS_PEPTIDE_TEST.PARAMSAC_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION4SAC_PAR.TXTXDICT_8089.TOP
X-RAY DIFFRACTION5WATER_REP.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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