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- PDB-1d0l: THE ESCHERICHIA COLI LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SLT35 IN COMPLEX WITH... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1d0l
タイトルTHE ESCHERICHIA COLI LYTIC TRANSGLYCOSYLASE SLT35 IN COMPLEX WITH BULGECIN A
要素35KD SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE
キーワードTRANSFERASE / ALPHA-HELICAL PROTEIN WITH A FIVE STRANDED ANTI-PARALLEL BETA-SHEET / GLYCOSYL TRANSFERASE / EF-HAND
機能・相同性
機能・相同性情報


lytic endotransglycosylase activity / : / lytic transglycosylase activity / sodium ion binding / peptidoglycan catabolic process / cell outer membrane / cell wall organization / outer membrane-bounded periplasmic space / calcium ion binding
類似検索 - 分子機能
Bacterial muramidase / Lytic transglycosylase MltB / Transglycosylase SLT domain 2 / Membrane-bound lytic murein transglycosylase B-like / Transglycosylase SLT domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Bacterial muramidase / Lytic transglycosylase MltB / Transglycosylase SLT domain 2 / Membrane-bound lytic murein transglycosylase B-like / Transglycosylase SLT domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Lysozyme - #10 / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-BLG / Membrane-bound lytic murein transglycosylase B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.97 Å
データ登録者van Asselt, E.J. / Kalk, K.H. / Dijkstra, B.W.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2000
タイトル: Crystallographic studies of the interactions of Escherichia coli lytic transglycosylase Slt35 with peptidoglycan.
著者: van Asselt, E.J. / Kalk, K.H. / Dijkstra, B.W.
履歴
登録1999年9月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年3月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 35KD SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6723
ポリマ－36,0801
非ポリマー5932
水5,152286
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.395, 67.785, 97.735
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 35KD SOLUBLE LYTIC TRANSGLYCOSYLASE / SLT35


分子量: 36079.660 Da / 分子数: 1 / 変異: L40M, L41V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P41052
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-BLG / 4-O-(4-O-SULFONYL-N-ACETYLGLUCOSAMININYL)-5-METHYLHYDROXY-L-PROLINE-TAURINE / BULGECIN A / 2α-[[2-(スルホナト)エチル]カルバモイル]-4α-[[2-(アセチルアミノ)-4-O-(スルホナト)-2-デオ(以下略)


分子量: 552.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H30N3O14S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THREE DOMAIN STRUCTURE: ALPHA DOMAIN WITH RESIDUES 40-98, 170-215, BETA DOMAIN WITH RESIDUES 270- ...THREE DOMAIN STRUCTURE: ALPHA DOMAIN WITH RESIDUES 40-98, 170-215, BETA DOMAIN WITH RESIDUES 270-329, CORE DOMAIN WITH RESIDUES 109-169, 216-269, 330-361.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.09 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8
詳細: BICINE-NAOH, ISOPRAPANOL, PEG20K, pH 7.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
濃度: 0.1 M / 一般名: bicine-NaOH

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9057
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9057 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.97→32.8 Å / Num. all: 205843 / Num. obs: 27987 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 33.4
反射 シェル解像度: 1.97→2 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.249 / % possible all: 85
反射
*PLUS
Num. measured all: 205843
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 85 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.843精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 1.97→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.0001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 2763 10.1 %RANDOM
Rwork0.168 ---
obs0.17 27351 97.4 %-
all-27351 --
原子変位パラメータBiso mean: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.21 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.13 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.97→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2535 0 36 286 2857
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.511.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2.32
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2.722
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it4.152.5
LS精密化 シェル解像度: 1.97→2.03 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.235 204 10.1 %
Rwork0.198 1817 -
obs--87.2 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.05

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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