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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1czc | ||||||
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タイトル | ASPARTATE AMINOTRANSFERASE MUTANT ATB17/139S/142N WITH GLUTARIC ACID | ||||||
![]() | PROTEIN (ASPARTATE AMINOTRANSFERASE) | ||||||
![]() | TRANSFERASE / ASPARTATE AMINOTRANSFERASE / SUBSTRATE SPECIFICITY | ||||||
機能・相同性 | ![]() L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-phenylalanine biosynthetic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() | ||||||
![]() | Okamoto, A. / Oue, S. / Yano, T. / Kagamiyama, H. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Cocrystallization of a mutant aspartate aminotransferase with a C5-dicarboxylic substrate analog: structural comparison with the enzyme-C4-dicarboxylic analog complex. 著者: Oue, S. / Okamoto, A. / Yano, T. / Kagamiyama, H. #1: ![]() タイトル: Redesigning the Substrate Specificity of an Enzyme by Cumulative Effects of the Mutations of Non-Active Site Residues 著者: Oue, S. / Okamoto, A. / Yano, T. / Kagamiyama, H. #2: ![]() タイトル: Directed Evolution of an Aspartate Aminotransferase with New Substrate Specificities 著者: Yano, T. / Oue, S. / Kagamiyama, H. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 94.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 69.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43662.207 Da / 分子数: 1 変異: A11T,F24L,N34D,I37M,K41N,K126R,A269T,A293V, N297S,S311G,I353T,S361F,S363G, V387L,M397L 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-PLP / |
#3: 化合物 | ChemComp-GUA / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.9 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 1.7M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M SODIUM HEPES, 0.167 M GLUTARIC ACID, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 293 K |
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放射光源 | 由来: ![]() |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年2月15日 / 詳細: MIRROR |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→75 Å / Num. obs: 16658 / % possible obs: 98.8 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0536 / Net I/σ(I): 16.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.8 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Mean I/σ(I) obs: 64 / % possible all: 97.5 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 61781 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 97.5 % |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1YOO 解像度: 2.5→10 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
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原子変位パラメータ | Biso mean: 21.1 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→10 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.5→2.65 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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