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- PDB-1bq4: SACCHAROMYCES CEREVISIAE PHOSPHOGLYCERATE MUTASE IN COMPLEX WITH ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bq4
タイトルSACCHAROMYCES CEREVISIAE PHOSPHOGLYCERATE MUTASE IN COMPLEX WITH BENZENE HEXACARBOXYLATE
要素PROTEIN (PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 1)
キーワードISOMERASE / TRANSFERASE (PHOSPHORYL) / GLYCOLYTIC ENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoglycerate mutase activity / phosphoglycerate mutase (2,3-diphosphoglycerate-dependent) / 2,3-bisphosphoglycerate-dependent phosphoglycerate mutase activity / gluconeogenesis / glycolytic process / mitochondrial intermembrane space / mitochondrial outer membrane / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoglycerate mutase 1 / Phosphoglycerate/bisphosphoglycerate mutase, active site / Phosphoglycerate mutase family phosphohistidine signature. / Phosphoglycerate mutase family / Phosphoglycerate mutase-like / Histidine phosphatase superfamily, clade-1 / Histidine phosphatase superfamily (branch 1) / Histidine phosphatase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BENZENE HEXACARBOXYLIC ACID / Phosphoglycerate mutase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Rigden, D.J. / Phillips, S.E.V. / Fothergill-Gilmore, L.A.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Polyanionic inhibitors of phosphoglycerate mutase: combined structural and biochemical analysis.
著者: Rigden, D.J. / Walter, R.A. / Phillips, S.E. / Fothergill-Gilmore, L.A.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: Sulphate Ions Observed in the 2.12 A Structure of a New Crystal Form of S. Cerevisiae Phosphoglycerate Mutase Provide Insights into Understanding the Catalytic Mechanism
著者: Rigden, D.J. / Phillips, S.E.V. / Fothergill-Gilmore, L.A.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The 2.3 Angstroms X-Ray Structure of S.Cerevisiae Phosphoglycerate Mutase
著者: Rigden, D.J. / Alexeev, D. / Phillips, S.E.V. / Fothergill-Gilmore, L.A.
履歴
登録1998年8月20日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: PROTEIN (PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 1)
C: PROTEIN (PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 1)
A: PROTEIN (PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 1)
B: PROTEIN (PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)110,7008
ポリマ－110,0694
非ポリマー6304
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.510, 92.520, 148.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, 0.00068, -5.0E-5), (0.00068, -1, -0.00045), (-5.0E-5, 0.00045, -1)
ベクター: 0.00215, 45.06806, 74.02833)

-
要素

#1: タンパク質
PROTEIN (PHOSPHOGLYCERATE MUTASE 1) / PHOSPHOGLYCEROMUTASE


分子量: 27517.369 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 株: S150-GPM::HIS3 / 参照: UniProt: P00950, EC: 5.4.2.1
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-BHC / BENZENE HEXACARBOXYLIC ACID / メリト酸


分子量: 342.169 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H6O12
非ポリマーの詳細HETEROGEN: BHC MODELLED AS SEMI-IONIZED

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.1 %
結晶化pH: 8.65
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLISED FROM 22-24% PEG 4000 60MM TRIS-HCL, pH 8.65
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Rigden, D.J., (1998) J.Mol.Biol., 276, 449.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
21 mMinositol hexakisphosphate1drop
360 mMTris-HCl1reservoirpH8.65
4120 mMlithium sulfate1reservoir
522-24 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年1月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. obs: 49354 / % possible obs: 63 % / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.097 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.254 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 47.5
反射
*PLUS
% possible obs: 63 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 47.5 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: OTHER
開始モデル: PDB ENTRY 5PGM

5pgm


解像度: 2.5→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.0051 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: C-TERMINAL RESIDUES A 235 - A 246, B 236 - B 246, C 236 - C 246 AND D 235 - D 246 ARE NOT VISIBLE IN ELECTRON DENSITY MAP. CLEAVAGE OF SOME OR ALL OF THESE RESIDUES MAY HAVE OCCURRED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 2444 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 49347 63 %-
原子変位パラメータBiso mean: 29.8 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 30 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7482 0 39 0 7521
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.61 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.419 188 5 %
Rwork0.33 4008 -
obs--47.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.SO4TOP.SO4
X-RAY DIFFRACTION4BHC.PARAMBHC.TOP
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 29.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.8
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / Rfactor Rfree: 0.419 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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