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- PDB-1bjg: D221(169)N MUTANT DOES NOT PROMOTE OPENING OF THE COFACTOR IMIDAZ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bjg
タイトルD221(169)N MUTANT DOES NOT PROMOTE OPENING OF THE COFACTOR IMIDAZOLIDINE RING
要素THYMIDYLATE SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / ACTIVE SITE MUTANT / REACTION INTERMEDIATE METHYLTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidylate synthase / thymidylate synthase activity / dTMP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / response to radiation / regulation of translation / methylation / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Thymidylate Synthase; Chain A / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase / Thymidylate synthase, active site / Thymidylate synthase active site. / Thymidylate synthase / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase domain / Thymidylate synthase/dCMP hydroxymethylase superfamily / Thymidylate synthase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
5,10-METHYLENE-6-HYDROFOLIC ACID / 5-FLUORO-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sage, C.R. / Michelitsch, M.D. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: D221 in thymidylate synthase controls conformation change, and thereby opening of the imidazolidine.
著者: Sage, C.R. / Michelitsch, M.D. / Stout, T.J. / Biermann, D. / Nissen, R. / Finer-Moore, J. / Stroud, R.M.
#1: ジャーナル: Faseb J. / 年: 1993
タイトル: Stereochemistry of a Multistep/Bipartite Methyl Transfer Reaction: Thymidylate Synthase
著者: Stroud, R.M. / Finer-Moore, J.S.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure, Multiple Site Binding, and Segmental Accommodation in Thymidylate Synthase on Binding Dump and an Anti-Folate
著者: Montfort, W.R. / Perry, K.M. / Fauman, E.B. / Finer-Moore, J.S. / Maley, G.F. / Hardy, L. / Maley, F. / Stroud, R.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Erratum. Structure, Multiple Site Binding, and Segmental Accommodation in Thymidylate Synthase on Binding Dump and an Anti-Folate
著者: Montfort, W.R. / Perry, K.M. / Fauman, E.B. / Finer-Moore, J.S. / Maley, G.F. / Hardy, L. / Maley, F. / Stroud, R.M.
履歴
登録1998年6月25日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,3403
ポリマ－30,5591
非ポリマー7822
水1,65792
1
A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子

A: THYMIDYLATE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6816
ポリマ－61,1172
非ポリマー1,5634
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation15_556-x+1/2,y,-z+11
Buried area7600 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area19670 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)133.000, 133.000, 133.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number199
Space group name H-MI213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-296-

HOH

21A-337-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE SYNTHASE


分子量: 30558.678 Da / 分子数: 1 / 変異: D169N / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 細胞株: X2913 / プラスミド: PTHYA-D169N / 参照: UniProt: P0A884, thymidylate synthase
#2: 化合物 ChemComp-UFP / 5-FLUORO-2'-DEOXYURIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / FdUMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 326.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H12FN2O8P / コメント: 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-TMF / 5,10-METHYLENE-6-HYDROFOLIC ACID


分子量: 455.424 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H21N7O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 60 %
結晶化pH: 7.7 / 詳細: pH 7.7
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 7.8 / PH range high: 7.6
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
220 mMpotassium phosphate1drop
32.3 Mammonium sulfate1drop
4100 mM1dropMgCl2
520 mMFdUMP1drop
610 mMCH2H4folate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 294 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年1月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 16757 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 30.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Rsym value: 0.25 / % possible all: 90.1
反射
*PLUS
Num. measured all: 68196
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.1 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: WILD TYPE E. COLI TS

解像度: 2.3→7 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1514 10 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.19 15110 82.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a-0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2153 0 54 92 2299
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.171.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.532
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it4.371.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.362
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.303 249 11.2 %
Rwork0.242 1982 -
obs--75.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPH19CSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.WATTOPH11.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAMED.LIGTOPO.FDUMP
X-RAY DIFFRACTION4PARAM_F.LIGTOPO_CLOSED.THF
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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