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- PDB-1ayw: CRYSTAL STRUCTURE OF CYSTEINE PROTEASE HUMAN CATHEPSIN K IN COMPL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ayw
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CYSTEINE PROTEASE HUMAN CATHEPSIN K IN COMPLEX WITH A COVALENT BENZYLOXYBENZOYLCARBOHYDRAZIDE INHIBITOR
要素CATHEPSIN K
キーワードHYDROLASE / SULFHYDRYL PROTEINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding ...cathepsin K / mononuclear cell differentiation / intramembranous ossification / negative regulation of cartilage development / cellular response to zinc ion starvation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of keratinocytes / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Activation of Matrix Metalloproteinases / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / mitophagy / fibronectin binding / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / cysteine-type peptidase activity / bone resorption / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / collagen binding / MHC class II antigen presentation / Degradation of the extracellular matrix / lysosomal lumen / proteolysis involved in protein catabolic process / positive regulation of apoptotic signaling pathway / response to insulin / response to organic cyclic compound / cellular response to tumor necrosis factor / response to ethanol / lysosome / immune response / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / intracellular membrane-bounded organelle / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal ...Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Cathepsin propeptide inhibitor domain (I29) / Papain-like cysteine endopeptidase / : / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-IN3 / Cathepsin K
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Zhao, B. / Smith, W.W. / Janson, C.A. / Abdel-Meguid, S.S.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Design of potent and selective human cathepsin K inhibitors that span the active site.
著者: Thompson, S.K. / Halbert, S.M. / Bossard, M.J. / Tomaszek, T.A. / Levy, M.A. / Zhao, B. / Smith, W.W. / Abdel-Meguid, S.S. / Janson, C.A. / D'Alessio, K.J. / McQueney, M.S. / Amegadzie, B.Y. ...著者: Thompson, S.K. / Halbert, S.M. / Bossard, M.J. / Tomaszek, T.A. / Levy, M.A. / Zhao, B. / Smith, W.W. / Abdel-Meguid, S.S. / Janson, C.A. / D'Alessio, K.J. / McQueney, M.S. / Amegadzie, B.Y. / Hanning, C.R. / DesJarlais, R.L. / Briand, J. / Sarkar, S.K. / Huddleston, M.J. / Ijames, C.F. / Carr, S.A. / Garnes, K.T. / Shu, A. / Heys, J.R. / Bradbeer, J. / Zembryki, D. / Lee-Rykaczewski, L. / James, I.E. / Lark, M.W. / Drake, F.H. / Gowen, M. / Gleason, J.G. / Veber, D.F.
履歴
登録1997年11月10日処理サイト: BNL
改定 1.01998年11月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年2月29日Group: Database references
改定 1.42018年3月7日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.source / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52023年8月2日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATHEPSIN K
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0712
ポリマ－23,5231
非ポリマー5481
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.680, 57.680, 131.120
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 CATHEPSIN K


分子量: 23523.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: INHIBITOR COVALENTLY BOUND TO ACTIVE SITE CYS 25 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Cell: OSTEOCLAST / 細胞株: SF21 / 細胞株 (発現宿主): SF21
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43235, cathepsin K
#2: 化合物 ChemComp-IN3 / 1-(N-BENZYLOXYCARBONYL-L-LEUCINYL)-5-(3-BENZYLOXY BENZOYL)CARBOHYDRAZIDE / 1-[N-(ベンジルオキシカルボニル)-L-ロイシル]-5-[3-(ベンジルオキシ)ベンゾイル]カルボノヒドラジド


分子量: 547.602 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H33N5O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.2 %
結晶化pH: 4.5
詳細: 22.5% PEG 8000, 0.075M SODIUM ACETATE, 0.15M LITHIUM ACETATE, PH4.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
122.5 %PEG80001reservoir
20.075 Msodium acetate1reservoir
30.15 Mlithium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→25 Å / Num. obs: 8365 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 41.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rsym value: 0.052 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.4→2.56 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.23 / % possible all: 61
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 61 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
XENGENデータ収集
XENGENデータ削減
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
XENGENデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ATK

1atk


解像度: 2.4→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.379 769 10.5 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 7323 82.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1649 0 40 62 1751
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.102 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.557 30 9 %
Rwork0.325 302 -
obs--30.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.17
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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