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- PDB-1awh: NOVEL COVALENT THROMBIN INHIBITOR FROM PLANT EXTRACT -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1awh
タイトルNOVEL COVALENT THROMBIN INHIBITOR FROM PLANT EXTRACT
要素(ALPHA THROMBIN) x 2
キーワードCOMPLEX (PROTEASE/INHIBITOR) / PROTEINASE / BLOOD COAGULATION / TRYPSIN LIKE PROTEINASE / COMPLEX (PROTEASE-INHIBITOR) / COMPLEX (PROTEASE-INHIBITOR) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) ...cytolysis by host of symbiont cells / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / thrombin-activated receptor signaling pathway / thrombin / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / ligand-gated ion channel signaling pathway / negative regulation of astrocyte differentiation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of platelet activation / negative regulation of blood coagulation / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / regulation of cytosolic calcium ion concentration / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / fibrinolysis / negative regulation of proteolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / platelet activation / positive regulation of protein localization to nucleus / response to wounding / Golgi lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / blood coagulation / heparin binding / regulation of cell shape / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / positive regulation of protein phosphorylation / positive regulation of cell growth / : / G alpha (q) signalling events / blood microparticle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / receptor ligand activity / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. ...Prothrombin/thrombin / Thrombin light chain / Thrombin light chain domain superfamily / : / Thrombin light chain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Kringle-like fold / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GR3 / Prothrombin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Jhoti, H. / Cleasby, A. / Wonacott, A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Novel natural product 5,5-trans-lactone inhibitors of human alpha-thrombin: mechanism of action and structural studies.
著者: Weir, M.P. / Bethell, S.S. / Cleasby, A. / Campbell, C.J. / Dennis, R.J. / Dix, C.J. / Finch, H. / Jhoti, H. / Mooney, C.J. / Patel, S. / Tang, C.M. / Ward, M. / Wonacott, A.J. / Wharton, C.W.
履歴
登録1997年10月2日処理サイト: BNL
改定 1.01998年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_detector / Item: _diffrn_detector.detector
改定 1.52024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA THROMBIN
B: ALPHA THROMBIN
C: ALPHA THROMBIN
D: ALPHA THROMBIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,8396
ポリマ－67,7544
非ポリマー1,0852
水362
1
A: ALPHA THROMBIN
B: ALPHA THROMBIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4193
ポリマ－33,8772
非ポリマー5431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3510 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area13270 Å2
手法PISA
2
C: ALPHA THROMBIN
D: ALPHA THROMBIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4193
ポリマ－33,8772
非ポリマー5431
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area13380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.600, 102.800, 119.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THE DEPOSITED STRUCTURE IS THE DIMER FOUND IN THE ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ALPHA THROMBIN / FACTOR II


分子量: 4096.534 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ACTIVE SITE INHIBITOR OF THROMBIN / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#2: タンパク質 ALPHA THROMBIN / FACTOR II


分子量: 29780.219 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ACTIVE SITE INHIBITOR OF THROMBIN / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: BLOOD / 組織: BLOOD PLASMA / 参照: UniProt: P00734, thrombin
#3: 化合物 ChemComp-GR3 / 3-ACETOXY-17-(1-FORMYL-5-METHYL-3-OXO-HEX-4-ENYL)-16-HYDROXY-4,10,13,14-TETRAMETHYL-2,3,4,5,6,9,10,11,12,13,14,15,16,17-TETRADECAHYDRO-1H-CYCLOPENTA[A]PHENANTHRENE-4-CARBOXYLIC ACID


分子量: 542.703 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H46O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.69 %
結晶化pH: 4 / 詳細: 14% PEG4K, 100MM NA ACETATE, PH 4.0.
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 / PH range low: 5.5 / PH range high: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
18-12 %PEG40001drop
2100 mMsodium acetate1drop
336 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 290 K
放射光源タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1991年12月1日 / 詳細: MONOCHROMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→20 Å / Rsym value: 0.12
反射 シェル最高解像度: 3 Å
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.124

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADNESデータ収集
CCP4データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PPACK-THROMBIN

解像度: 3→10 Å / Rfactor Rwork: 0.202 / Rfactor obs: 0.202 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4760 0 78 2 4840
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d30.1
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg30.1
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg2.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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