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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ajp | ||||||
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タイトル | PENICILLIN ACYLASE COMPLEXED WITH 2,5-DIHYDROXYPHENYLACETIC ACID | ||||||
要素 | (PENICILLIN AMIDOHYDROLASE) x 2 | ||||||
キーワード | ANTIBIOTIC RESISTANCE / LIGAND INDUCED CONFORMATIONAL CHANGE / HYDROLASE | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 penicillin amidase / penicillin amidase activity / antibiotic biosynthetic process / periplasmic space / response to antibiotic / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / ISOMORPHOUS TO NATIVE / 解像度: 2.31 Å | ||||||
データ登録者 | Done, S.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998 タイトル: Ligand-induced conformational change in penicillin acylase. 著者: Done, S.H. / Brannigan, J.A. / Moody, P.C.E. / Hubbard, R.E. #2: ジャーナル: Nature / 年: 1995 タイトル: Penicillin acylase has a single-amino-acid catalytic centre. 著者: Duggleby, H.J. / Tolley, S.P. / Hill, C.P. / Dodson, E.J. / Dodson, G. / Moody, P.C. #3: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1990 タイトル: Expression, purification and crystallization of penicillin G acylase from Escherichia coli ATCC 11105. 著者: Hunt, P.D. / Tolley, S.P. / Ward, R.J. / Hill, C.P. / Dodson, G.G. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ajp.cif.gz | 182 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ajp.ent.gz | 140 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ajp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ajp_validation.pdf.gz | 461.2 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1ajp_full_validation.pdf.gz | 483.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ajp_validation.xml.gz | 38.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ajp_validation.cif.gz | 57.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/1ajp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/aj/1ajp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23838.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06875, penicillin amidase |
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#2: タンパク質 | 分子量: 62428.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06875, penicillin amidase |
#3: 化合物 | ChemComp-OMD / |
#4: 化合物 | ChemComp-CA / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
非ポリマーの詳細 | THERE IS DISORDER IN THE LIGAND WHICH IS ONLY 50% OCCUPIED. |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: streak seeded / pH: 7.2 詳細: CRYSTALLIZED FROM 10% PEG 8000, 50MM MOPS, PH 7.2, STREAK SEEDED. SOAKED IN 10MM 2,5-DIHYDROXYPHENYLACETIC ACID, streak seeded | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 300 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.98 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.31→26.81 Å / Num. obs: 33820 / % possible obs: 96.1 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 19.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 7.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.31→2.44 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.179 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / % possible all: 84.7 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 67021 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ISOMORPHOUS TO NATIVE / 解像度: 2.31→26.81 Å / 交差検証法: FREE R 詳細: ISOMORPHOUS TO NATIVE THERE IS DISORDER IN A 145 AND A 146, BOTH HAVING DUAL CONFORMATIONS AS A RESULT OF LIGAND BINDING.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 30.45 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.31→26.81 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: REFMAC / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS Rfactor all: 0.146 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |