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- EMDB-18518: Asymmetric structure of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid,... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-18518
タイトルAsymmetric structure of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid, 3D class 2
マップデータ
試料
  • 複合体: Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1
    • タンパク質・ペプチド: Cytosolic protein細胞質基質
    • タンパク質・ペプチド: Decoration protein P03
    • タンパク質・ペプチド: Decoration protein P04
    • タンパク質・ペプチド: DUF228 domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Scaffold protein足場タンパク質
    • タンパク質・ペプチド: Putative phage portal protein
キーワードPortal / capsid (カプシド) / procapsid (カプシド) / scaffold (足場) / VIRAL PROTEIN (ウイルスタンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


Protein of unknown function DUF228 / Lyme disease proteins of unknown function / Uncharacterised conserved protein UCP020357 / Protein of unknown function DUF1073 / Anti-CBASS protein Acb1-like / Protein of unknown function DUF1357 / Protein of unknown function (DUF1357)
類似検索 - ドメイン・相同性
DUF228 domain-containing protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Uncharacterized protein / Phage portal protein / Cytosolic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.62 Å
データ登録者Rumnieks J / Fuzik T / Tars K
資金援助European Union, 3件
OrganizationGrant number国
European Regional Development Fund1.1.1.2/VIAA/4/20/704European Union
iNEXT-Discovery18826European Union
iNEXT-Discovery24421European Union
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of the Borrelia Bacteriophage φBB1 Procapsid.
著者: Jānis Rūmnieks / Tibor Füzik / Kaspars Tārs /
要旨: Bacteriophages of Borrelia burgdorferi are a biologically important but under-investigated feature of the Lyme disease-causing spirochete. No virulent borrelial viruses have been identified, but all ...Bacteriophages of Borrelia burgdorferi are a biologically important but under-investigated feature of the Lyme disease-causing spirochete. No virulent borrelial viruses have been identified, but all B. burgdorferi isolates carry a prophage φBB1 as resident circular plasmids. Like its host, the φBB1 phage is quite distinctive and shares little sequence similarity with other known bacteriophages. We expressed φBB1 head morphogenesis proteins in Escherichia coli which resulted in assembly of homogeneous prolate procapsid structures and used cryo-electron microscopy to determine the three-dimensional structure of these particles. The φBB1 procapsids consist of 415 copies of the major capsid protein and an equal combined number of three homologous capsid decoration proteins that form trimeric knobs on the outside of the particle. One of the end vertices of the particle is occupied by a portal assembled from twelve copies of the portal protein. The φBB1 scaffolding protein is entirely α-helical and has an elongated shape with a small globular domain in the middle. Within the tubular section of the procapsid, the internal scaffold is built of stacked rings, each composed of 32 scaffolding protein molecules, which run in opposite directions from both caps with a heterogeneous part in the middle. Inside the portal-containing cap, the scaffold is organized asymmetrically with ten scaffolding protein molecules bound to the portal. The φBB1 procapsid structure provides better insight into the vast structural diversity of bacteriophages and presents clues of how elongated bacteriophage particles might be assembled.
履歴
登録2023年9月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月27日-
マップ公開2023年12月27日-
更新2023年12月27日-
現状2023年12月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_18518.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_18518.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.6672 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.011
最小 - 最大-0.020578962 - 0.04726299
平均 (標準偏差)0.0003765729 (±0.002417489)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ720720720
Spacing720720720
セルA=B=C: 1200.384 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_18518_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_18518_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_18518_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1

全体名称: Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1
要素
  • 複合体: Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1
    • タンパク質・ペプチド: Cytosolic protein細胞質基質
    • タンパク質・ペプチド: Decoration protein P03
    • タンパク質・ペプチド: Decoration protein P04
    • タンパク質・ペプチド: DUF228 domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Scaffold protein足場タンパク質
    • タンパク質・ペプチド: Putative phage portal protein

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超分子 #1: Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1

超分子名称: Procapsid of Borrelia bacteriophage BB1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)

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分子 #1: Cytosolic protein

分子名称: Cytosolic protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 415 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 36.255551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MELFDENYYA KAVANIIGEV KDPIMYKWFS PDQIEDVDLQ MGYQKTVKWD AFLNANPTTI ANEVNTISTI GFSSEVVRLN YLKLQYKFR HLKQTSEKFY TSDSYIGDIN NNLLPFAQAY KLASSEIIKL INHFVLTGTV SIQKDGKNQK RLLPNMYGLL N MPEQIKEE ...文字列:
MELFDENYYA KAVANIIGEV KDPIMYKWFS PDQIEDVDLQ MGYQKTVKWD AFLNANPTTI ANEVNTISTI GFSSEVVRLN YLKLQYKFR HLKQTSEKFY TSDSYIGDIN NNLLPFAQAY KLASSEIIKL INHFVLTGTV SIQKDGKNQK RLLPNMYGLL N MPEQIKEE VASGDKDKMD KIFEKIEAGL SKLELGDEFS TPMMVIVDPA TSLKLVKPYA AAQGAASSCE KWEDVLIQTI KA INNREDV YIETSNLLKH KILIYPLNSE LIKFKPSKYM LPTPNEQVDK DSTDVAHSYI DFVLGGLLAT RKTILQVNIK QS

UniProtKB: Cytosolic protein

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分子 #2: Decoration protein P03

分子名称: Decoration protein P03 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 280 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 20.026479 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MSDITKIKQE FDKKVAEIQA LMKNPQQDSG LLSNSIDFRD QNLIFSNSGG VCTSSKDKIE NYPAKGYPYK RGVKLSFGDG TTELEVEAG GGDDLYGVCS DIDEFSGMAT VIPITNNFTG YLTLKKDGQN GVNPGDKLNF NQHGELEKVT GAQKSVNAIA L SKAHKLTE DLFIVLASVF GNRAIKG

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #3: Decoration protein P04

分子名称: Decoration protein P04 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 28.067344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MALKGNMQVE NLEAVEDPQV DLGAQVSAAP RAKRQARQAE DVQGEDPYLE SISELDDVLL KFKKYSKSMS SIENKVFSSS SGCFKSKNE RVDAYSFACS SYTDKIEEYL YDPANSFPYK RGVKLVPKEN SIYVEVGADT DMYGICVDVC EFSCTAYVLP I TNNFEGYL ...文字列:
MALKGNMQVE NLEAVEDPQV DLGAQVSAAP RAKRQARQAE DVQGEDPYLE SISELDDVLL KFKKYSKSMS SIENKVFSSS SGCFKSKNE RVDAYSFACS SYTDKIEEYL YDPANSFPYK RGVKLVPKEN SIYVEVGADT DMYGICVDVC EFSCTAYVLP I TNNFEGYL VTRNPSIKIG EILDINNNGV IIKAGGGPPT AINIYALSDS FTINFAPEDG NQDQNRYPRQ EYSINLIKVA IF GNRGLEK TVNPDGG

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #4: DUF228 domain-containing protein

分子名称: DUF228 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 130 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 21.274934 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MGDTTQLVKE YQEKRSKLEK FMKNPQHDAS LLSNSNEFRD KNVEFFASGG TRTSKFDKLE NHPFLGYPYK RGVKRVIQEA QDNQSHYEP HVEAGGGEDL YGICIDIDEF SKTATIVPIT NNFEGYLVAK DSTVKVKDKL IFNKDGALEK VTGAPNKATI N ATALTDAK ...文字列:
MGDTTQLVKE YQEKRSKLEK FMKNPQHDAS LLSNSNEFRD KNVEFFASGG TRTSKFDKLE NHPFLGYPYK RGVKRVIQEA QDNQSHYEP HVEAGGGEDL YGICIDIDEF SKTATIVPIT NNFEGYLVAK DSTVKVKDKL IFNKDGALEK VTGAPNKATI N ATALTDAK QISNEVYLVK VAVFGNKAMS RN

UniProtKB: DUF228 domain-containing protein

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分子 #5: Scaffold protein

分子名称: Scaffold protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 826 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 26.710363 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MTEKEEKEDL QAQDKEEQQI KADTKVISVQ EFEEYMRFKE QANSKSKETS RDLSINERIT KELAEVEERE RIEKQLLLEA ERINEIDTL AKAHLSNHFN KEVLLAKGYT LKDIMQAQRR ELVRKFVPIE QIKAIAKVSD ISHIDGEILE QLVSLAKVNI K LRKNASSS ...文字列:
MTEKEEKEDL QAQDKEEQQI KADTKVISVQ EFEEYMRFKE QANSKSKETS RDLSINERIT KELAEVEERE RIEKQLLLEA ERINEIDTL AKAHLSNHFN KEVLLAKGYT LKDIMQAQRR ELVRKFVPIE QIKAIAKVSD ISHIDGEILE QLVSLAKVNI K LRKNASSS SSSVDSIKGN IAIKSEERAS LLDSNFVPIN FTEFVQAISN TYKQRRIQFY ENLKRHKRTS IA

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #6: Putative phage portal protein

分子名称: Putative phage portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 47.095508 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
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UniProtKB: Phage portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
100.0 mMsodium chloride塩化ナトリウムNaCl塩化ナトリウム
10.0 mMmagnesium sulfateMgSO4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 165000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: low-pass filtered previous reconstruction
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 3次元分類クラス数: 3 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 詳細: Entry represents 3D class 2 (21.2 % of particles)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.62 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
詳細: Half-maps for the 3D class were reconstructed with relion_reconstruct using the --class and --subset options. The actual particle distribution between the two subsets were 0.528 : 0.472.
使用した粒子像数: 5505
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: previous reconstruction
得られたモデル

PDB-8qo0:
Asymmetric structure of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid, 3D class 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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