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- EMDB-1777: Structure of the complex Nucleoplamsin:H2A-H2B histones. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1777
タイトルStructure of the complex Nucleoplamsin:H2A-H2B histones.
マップデータElectron microscopy map of the Nucleoplasmin-H2A-H2B histones complex (1-5-5)
試料
  • 試料: Nucleoplasmin-Histone H2A-Histone H2B complex (1-5-5).
  • タンパク質・ペプチド: H2A Histone
  • タンパク質・ペプチド: H2B Histone
  • タンパク質・ペプチド: Nucleoplasmin
キーワードNucleoplasmin / histone H2A / histone H2B / chaperone / chromatin / nuclear-chaperone / histone-chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones ...Condensation of Prophase Chromosomes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / G2/M DNA damage checkpoint / Processing of DNA double-strand break ends / Metalloprotease DUBs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / PRC2 methylates histones and DNA / Oxidative Stress Induced Senescence / HDACs deacetylate histones / HATs acetylate histones / Transcriptional regulation by small RNAs / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / RNA Polymerase I Promoter Opening / RNA Polymerase I Promoter Escape / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Estrogen-dependent gene expression / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / UCH proteinases / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Ub-specific processing proteases / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / nucleosomal DNA binding / heterochromatin formation / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein heterodimerization activity / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Nucleoplasmin family / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A ...Nucleoplasmin family / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A-IV / Histone H2B 5
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 19.5 Å
データ登録者Ramos I / Martin-Benito J / Finn R / Bretana L / Aloria K / Arizmendi JM / Ausio J / Muga A / Valpuesta JM / Prado A
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2010
タイトル: Nucleoplasmin binds histone H2A-H2B dimers through its distal face.
著者: Isbaal Ramos / Jaime Martín-Benito / Ron Finn / Laura Bretaña / Kerman Aloria / Jesús M Arizmendi / Juan Ausió / Arturo Muga / José M Valpuesta / Adelina Prado /
要旨: Nucleoplasmin (NP) is a pentameric chaperone that regulates the condensation state of chromatin extracting specific basic proteins from sperm chromatin and depositing H2A-H2B histone dimers. It has ...Nucleoplasmin (NP) is a pentameric chaperone that regulates the condensation state of chromatin extracting specific basic proteins from sperm chromatin and depositing H2A-H2B histone dimers. It has been proposed that histones could bind to either the lateral or distal face of the pentameric structure. Here, we combine different biochemical and biophysical techniques to show that natural, hyperphosphorylated NP can bind five H2A-H2B dimers and that the amount of bound ligand depends on the overall charge (phosphorylation level) of the chaperone. Three-dimensional reconstruction of NP/H2A-H2B complex carried out by electron microscopy reveals that histones interact with the chaperone distal face. Limited proteolysis and mass spectrometry indicate that the interaction results in protection of the histone fold and most of the H2A and H2B C-terminal tails. This structural information can help to understand the function of NP as a histone chaperone.
履歴
登録2010年8月31日-
ヘッダ(付随情報) 公開2010年10月26日-
マップ公開2010年10月26日-
更新2010年10月26日-
現状2010年10月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3.65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3.65
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2xql
  • 表面レベル: 3.65
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2xql
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_1777.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1777.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 3.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Electron microscopy map of the Nucleoplasmin-H2A-H2B histones complex (1-5-5)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.3 Å/pix.
x 100 pix.
= 230. Å		2.3 Å/pix.
x 100 pix.
= 230. Å		2.3 Å/pix.
x 100 pix.
= 230. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.65 / ムービー #1: 3.65
最小 - 最大-3.24812 - 9.92155
平均 (標準偏差)-0.00000000702345 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ100100100
Spacing100100100
セルA=B=C: 230 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.32.32.3
M x/y/z100100100
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z230.000230.000230.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-184-184-183
NX/NY/NZ368368368
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS100100100
D min/max/mean-3.2489.922-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleoplasmin-Histone H2A-Histone H2B complex (1-5-5).

全体名称: Nucleoplasmin-Histone H2A-Histone H2B complex (1-5-5).
要素
  • 試料: Nucleoplasmin-Histone H2A-Histone H2B complex (1-5-5).
  • タンパク質・ペプチド: H2A Histone
  • タンパク質・ペプチド: H2B Histone
  • タンパク質・ペプチド: Nucleoplasmin

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超分子 #1000: Nucleoplasmin-Histone H2A-Histone H2B complex (1-5-5).

超分子名称: Nucleoplasmin-Histone H2A-Histone H2B complex (1-5-5).
タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: One Molecule of Nucleoplasmin binds to five dimers of H2A-H2B histones
Number unique components: 3
分子量実験値: 270 KDa / 理論値: 270 KDa

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分子 #1: H2A Histone

分子名称: H2A Histone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: H2A Histone / コピー数: 5 / 集合状態: Forming a Heterodimer with H2B / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 細胞: Erythrocyte
分子量実験値: 13 KDa / 理論値: 13 KDa
配列InterPro: Histone H2A

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分子 #2: H2B Histone

分子名称: H2B Histone / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: H2B Histone / コピー数: 5 / 集合状態: Forming a Heterodimer with H2A / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ) / 別称: Chicken / 細胞: Erythrocyte
分子量実験値: 14 KDa / 理論値: 14 KDa
配列InterPro: Histone H2B

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分子 #3: Nucleoplasmin

分子名称: Nucleoplasmin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / Name.synonym: Nucleoplasmin / コピー数: 1 / 集合状態: Pentamer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / 別称: African clawed frog / 組織: Egg / 細胞: Oocyte / Organelle: Nucleus / 細胞中の位置: Nucleus
分子量実験値: 110 KDa / 理論値: 110 KDa
配列InterPro: Nucleoplasmin family

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 2mM MgCl2, 240mM NaCl, 25 mM Tris-HCl
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Grids were stained with 2% w/v Uranyl Acetate solution for 1 minute.
グリッド詳細: 200 mesh CuRh Grid
凍結凍結剤: NONE / 装置: OTHER

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1200EXII
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 2.3 µm / 実像数: 14 / 詳細: Downsampling factor of 2 / ビット/ピクセル: 8
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 5.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: JEOL

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画像解析

CTF補正詳細: Each plate
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C5 (5回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 19.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN, XMIPP, SPIDER / 使用した粒子像数: 5557

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1aoi


Chain - #0 - Chain ID: C / Chain - #1 - Chain ID: D
ソフトウェア名称: SITUS
詳細PDBEntryID_givenInChain. Protocol: Rigid Body. A dimer of H2A-H2B histones was fitted in Map and refined using COLORES software (SITUS package). Afterwards, the 5 fold symmetry was applied to the fitted structure.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-2xql:
Fitting of the H2A-H2B histones in the electron microscopy map of the complex Nucleoplasmin:H2A-H2B histones (1:5).

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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