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万見
- EMDB-17675: Asymmetric structure of the portal-containing cap of the Borrelia... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17675
タイトルAsymmetric structure of the portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid
マップデータ
試料
  • 複合体: The portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Decorator protein P03
    • タンパク質・ペプチド: Decorator protein P05
    • タンパク質・ペプチド: Scaffold protein
    • タンパク質・ペプチド: Decorator protein P04
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein
キーワードPortal / capsid / procapsid / scaffold / VIRAL PROTEIN
機能・相同性Uncharacterised conserved protein UCP020357 / Protein of unknown function DUF1073 / Anti-CBASS protein Acb1-like / Protein of unknown function DUF1357 / Protein of unknown function (DUF1357) / Uncharacterized protein / Phage portal protein
機能・相同性情報
生物種Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.41 Å
データ登録者Rumnieks J / Fuzik T / Tars K
資金援助European Union, 3件
OrganizationGrant number国
European Regional Development Fund1.1.1.2/VIAA/4/20/704European Union
iNEXT-Discovery18826European Union
iNEXT-Discovery24421European Union
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2023
タイトル: Structure of the Borrelia Bacteriophage φBB1 Procapsid.
著者: Jānis Rūmnieks / Tibor Füzik / Kaspars Tārs /
要旨: Bacteriophages of Borrelia burgdorferi are a biologically important but under-investigated feature of the Lyme disease-causing spirochete. No virulent borrelial viruses have been identified, but all ...Bacteriophages of Borrelia burgdorferi are a biologically important but under-investigated feature of the Lyme disease-causing spirochete. No virulent borrelial viruses have been identified, but all B. burgdorferi isolates carry a prophage φBB1 as resident circular plasmids. Like its host, the φBB1 phage is quite distinctive and shares little sequence similarity with other known bacteriophages. We expressed φBB1 head morphogenesis proteins in Escherichia coli which resulted in assembly of homogeneous prolate procapsid structures and used cryo-electron microscopy to determine the three-dimensional structure of these particles. The φBB1 procapsids consist of 415 copies of the major capsid protein and an equal combined number of three homologous capsid decoration proteins that form trimeric knobs on the outside of the particle. One of the end vertices of the particle is occupied by a portal assembled from twelve copies of the portal protein. The φBB1 scaffolding protein is entirely α-helical and has an elongated shape with a small globular domain in the middle. Within the tubular section of the procapsid, the internal scaffold is built of stacked rings, each composed of 32 scaffolding protein molecules, which run in opposite directions from both caps with a heterogeneous part in the middle. Inside the portal-containing cap, the scaffold is organized asymmetrically with ten scaffolding protein molecules bound to the portal. The φBB1 procapsid structure provides better insight into the vast structural diversity of bacteriophages and presents clues of how elongated bacteriophage particles might be assembled.
履歴
登録2023年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年7月19日-
マップ公開2023年7月19日-
更新2023年11月15日-
現状2023年11月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17675.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17675.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.8336 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.003
最小 - 最大-0.0063681174 - 0.014260368
平均 (標準偏差)-0.000054596843 (±0.0013710519)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 533.50397 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17675_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17675_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17675_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid

全体名称: The portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid
要素
  • 複合体: The portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
    • タンパク質・ペプチド: Decorator protein P03
    • タンパク質・ペプチド: Decorator protein P05
    • タンパク質・ペプチド: Scaffold protein
    • タンパク質・ペプチド: Decorator protein P04
    • タンパク質・ペプチド: Portal protein

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超分子 #1: The portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid

超分子名称: The portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)

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分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 130 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 36.255551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MELFDENYYA KAVANIIGEV KDPIMYKWFS PDQIEDVDLQ MGYQKTVKWD AFLNANPTTI ANEVNTISTI GFSSEVVRLN YLKLQYKFR HLKQTSEKFY TSDSYIGDIN NNLLPFAQAY KLASSEIIKL INHFVLTGTV SIQKDGKNQK RLLPNMYGLL N MPEQIKEE ...文字列:
MELFDENYYA KAVANIIGEV KDPIMYKWFS PDQIEDVDLQ MGYQKTVKWD AFLNANPTTI ANEVNTISTI GFSSEVVRLN YLKLQYKFR HLKQTSEKFY TSDSYIGDIN NNLLPFAQAY KLASSEIIKL INHFVLTGTV SIQKDGKNQK RLLPNMYGLL N MPEQIKEE VASGDKDKMD KIFEKIEAGL SKLELGDEFS TPMMVIVDPA TSLKLVKPYA AAQGAASSCE KWEDVLIQTI KA INNREDV YIETSNLLKH KILIYPLNSE LIKFKPSKYM LPTPNEQVDK DSTDVAHSYI DFVLGGLLAT RKTILQVNIK QS

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分子 #2: Decorator protein P03

分子名称: Decorator protein P03 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 75 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 20.026479 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
MSDITKIKQE FDKKVAEIQA LMKNPQQDSG LLSNSIDFRD QNLIFSNSGG VCTSSKDKIE NYPAKGYPYK RGVKLSFGDG TTELEVEAG GGDDLYGVCS DIDEFSGMAT VIPITNNFTG YLTLKKDGQN GVNPGDKLNF NQHGELEKVT GAQKSVNAIA L SKAHKLTE DLFIVLASVF GNRAIKG

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分子 #3: Decorator protein P05

分子名称: Decorator protein P05 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 35 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 21.274934 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MGDTTQLVKE YQEKRSKLEK FMKNPQHDAS LLSNSNEFRD KNVEFFASGG TRTSKFDKLE NHPFLGYPYK RGVKRVIQEA QDNQSHYEP HVEAGGGEDL YGICIDIDEF SKTATIVPIT NNFEGYLVAK DSTVKVKDKL IFNKDGALEK VTGAPNKATI N ATALTDAK ...文字列:
MGDTTQLVKE YQEKRSKLEK FMKNPQHDAS LLSNSNEFRD KNVEFFASGG TRTSKFDKLE NHPFLGYPYK RGVKRVIQEA QDNQSHYEP HVEAGGGEDL YGICIDIDEF SKTATIVPIT NNFEGYLVAK DSTVKVKDKL IFNKDGALEK VTGAPNKATI N ATALTDAK QISNEVYLVK VAVFGNKAMS RN

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分子 #4: Scaffold protein

分子名称: Scaffold protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 253 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 26.710363 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MTEKEEKEDL QAQDKEEQQI KADTKVISVQ EFEEYMRFKE QANSKSKETS RDLSINERIT KELAEVEERE RIEKQLLLEA ERINEIDTL AKAHLSNHFN KEVLLAKGYT LKDIMQAQRR ELVRKFVPIE QIKAIAKVSD ISHIDGEILE QLVSLAKVNI K LRKNASSS ...文字列:
MTEKEEKEDL QAQDKEEQQI KADTKVISVQ EFEEYMRFKE QANSKSKETS RDLSINERIT KELAEVEERE RIEKQLLLEA ERINEIDTL AKAHLSNHFN KEVLLAKGYT LKDIMQAQRR ELVRKFVPIE QIKAIAKVSD ISHIDGEILE QLVSLAKVNI K LRKNASSS SSSVDSIKGN IAIKSEERAS LLDSNFVPIN FTEFVQAISN TYKQRRIQFY ENLKRHKRTS IA

UniProtKB: Uncharacterized protein

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分子 #5: Decorator protein P04

分子名称: Decorator protein P04 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 28.067344 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MALKGNMQVE NLEAVEDPQV DLGAQVSAAP RAKRQARQAE DVQGEDPYLE SISELDDVLL KFKKYSKSMS SIENKVFSSS SGCFKSKNE RVDAYSFACS SYTDKIEEYL YDPANSFPYK RGVKLVPKEN SIYVEVGADT DMYGICVDVC EFSCTAYVLP I TNNFEGYL ...文字列:
MALKGNMQVE NLEAVEDPQV DLGAQVSAAP RAKRQARQAE DVQGEDPYLE SISELDDVLL KFKKYSKSMS SIENKVFSSS SGCFKSKNE RVDAYSFACS SYTDKIEEYL YDPANSFPYK RGVKLVPKEN SIYVEVGADT DMYGICVDVC EFSCTAYVLP I TNNFEGYL VTRNPSIKIG EILDINNNGV IIKAGGGPPT AINIYALSDS FTINFAPEDG NQDQNRYPRQ EYSINLIKVA IF GNRGLEK TVNPDGG

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分子 #6: Portal protein

分子名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Borreliella burgdorferi B31 (バクテリア)
分子量理論値: 47.095508 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列: MCDLRKTKLI DKISSLELYK YSIFFRNYIE NVAEDCLKNG LILESAAHNV SEVELARLKV QLKNALLNCI ISYRFHGIGY VLVKTKDTL IDLEQPVNIE LPIGFEYLDY EYVRDLGVDF DHITYKVKSN NKNNSLDAVK IHKSRLIIYE NFDYILKRYV P CYTESFLL ...文字列:
MCDLRKTKLI DKISSLELYK YSIFFRNYIE NVAEDCLKNG LILESAAHNV SEVELARLKV QLKNALLNCI ISYRFHGIGY VLVKTKDTL IDLEQPVNIE LPIGFEYLDY EYVRDLGVDF DHITYKVKSN NKNNSLDAVK IHKSRLIIYE NFDYILKRYV P CYTESFLL DIYLFEKIYV EIERRIENHN FLFYKDESLV QLQDALSSAT TSLSALTQSN NDRGSGILSS FLRKQNSNNH SK DISNLRN LNDSLSQELA RLKSNLNNEG MFYTATPSAS LEVIKYDLSY LKEALALIKA KIGADTKEPL TRSFNEQAKG LGN DGKGDR SNYYDFLKGV QEQVENSCNL KLTKYFGLDM KFNSLIMLSE EQKVERDIKL IELYSKYNQL IQSSSFNNEE LAML KEKLF SF

UniProtKB: Phage portal protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称式
20.0 mMTris-HCl
100.0 mMsodium chlorideNaCl
10.0 mMmagnesium sulfateMgSO4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: GRAPHENE / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 16500
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: 3D-classification of a previous reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 25958
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: Other / Chain - Initial model type: experimental model / 詳細: previous reconstruction
得られたモデル

PDB-8phu:
Asymmetric structure of the portal-containing cap of the Borrelia bacteriophage BB1 procapsid

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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