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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-17594 | ||||||||||||
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タイトル | H3K36me3 nucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex | ||||||||||||
マップデータ | |||||||||||||
試料 |
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キーワード | nucleosome / transcription elongation / methylation / complex / DNA binding protein / TRANSCRIPTION | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin ...supercoiled DNA binding / Integration of viral DNA into host genomic DNA / Autointegration results in viral DNA circles / 2-LTR circle formation / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / Vpr-mediated nuclear import of PICs / Integration of provirus / APOBEC3G mediated resistance to HIV-1 infection / mRNA 5'-splice site recognition / heterochromatin / nuclear periphery / euchromatin / structural constituent of chromatin / nucleosome / nucleosome assembly / response to heat / DNA-binding transcription factor binding / response to oxidative stress / transcription coactivator activity / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / chromatin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.02 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Koutna E / Kouba T / Veverka V | ||||||||||||
資金援助 | チェコ, European Union, 3件
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引用 | ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2023 タイトル: Multivalency of nucleosome recognition by LEDGF. 著者: Eliška Koutná / Vanda Lux / Tomáš Kouba / Jana Škerlová / Jiří Nováček / Pavel Srb / Rozálie Hexnerová / Hana Šváchová / Zdeněk Kukačka / Petr Novák / Milan Fábry / Simon ...著者: Eliška Koutná / Vanda Lux / Tomáš Kouba / Jana Škerlová / Jiří Nováček / Pavel Srb / Rozálie Hexnerová / Hana Šváchová / Zdeněk Kukačka / Petr Novák / Milan Fábry / Simon Poepsel / Václav Veverka / 要旨: Eukaryotic transcription is dependent on specific histone modifications. Their recognition by chromatin readers triggers complex processes relying on the coordinated association of transcription ...Eukaryotic transcription is dependent on specific histone modifications. Their recognition by chromatin readers triggers complex processes relying on the coordinated association of transcription regulatory factors. Although various modification states of a particular histone residue often lead to differential outcomes, it is not entirely clear how they are discriminated. Moreover, the contribution of intrinsically disordered regions outside of the specialized reader domains to nucleosome binding remains unexplored. Here, we report the structures of a PWWP domain from transcriptional coactivator LEDGF in complex with the H3K36 di- and trimethylated nucleosome, indicating that both methylation marks are recognized by PWWP in a highly conserved manner. We identify a unique secondary interaction site for the PWWP domain at the interface between the acidic patch and nucleosomal DNA that might contribute to an H3K36-methylation independent role of LEDGF. We reveal DNA interacting motifs in the intrinsically disordered region of LEDGF that discriminate between the intra- or extranucleosomal DNA but remain dynamic in the context of dinucleosomes. The interplay between the LEDGF H3K36-methylation reader and protein binding module mediated by multivalent interactions of the intrinsically disordered linker with chromatin might help direct the elongation machinery to the vicinity of RNA polymerase II, thereby facilitating productive elongation. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
添付画像 |
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-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_17594.map.gz | 138.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-17594-v30.xml emd-17594.xml | 25.9 KB 25.9 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_17594_fsc.xml | 14.9 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_17594.png | 163.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-17594.cif.gz | 6.8 KB | ||
その他 | emd_17594_additional_1.map.gz emd_17594_half_map_1.map.gz emd_17594_half_map_2.map.gz | 263.2 MB 225.5 MB 225.7 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17594 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-17594 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_17594_validation.pdf.gz | 774.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_17594_full_validation.pdf.gz | 773.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_17594_validation.xml.gz | 22.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_17594_validation.cif.gz | 28.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17594 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-17594 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_17594.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 282.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.8336 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
-追加マップ: #1
ファイル | emd_17594_additional_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_17594_half_map_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_17594_half_map_2.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : H3K36me3 nucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex
+超分子 #1: H3K36me3 nucleosome-LEDGF/p75 PWWP domain complex
+超分子 #2: Histones
+超分子 #3: DNA
+超分子 #4: PC4 and SFRS1-interacting protein
+分子 #1: Widom 601 DNA (147-MER)
+分子 #7: Widom 601 DNA (147-MER)
+分子 #2: Histone H3
+分子 #3: Histone H4
+分子 #4: Histone H2A
+分子 #5: Histone H2B 1.1
+分子 #6: PC4 and SFRS1-interacting protein
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | TFS KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) 平均電子線量: 1.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |