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万見
- EMDB-17189: Structure of the human neutral amino acid transporter ASCT2 in co... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17189
タイトルStructure of the human neutral amino acid transporter ASCT2 in complex with nanobody 469
マップデータ
試料
  • 複合体: Complex of human ASCT2 with Nanobody 69
    • 複合体: Alanine Serine Cysteine Transporter 2
      • タンパク質・ペプチド: Neutral amino acid transporter B(0)
    • 複合体: Nanobody 69
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody 469
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: ALANINE
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: water
キーワードNeutral aminoacid transmembrane transporter activity / ASCT2 / Complex / Nanobody / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine secretion / L-glutamine import across plasma membrane / L-glutamine transmembrane transporter activity / glutamine transport / L-serine transmembrane transporter activity / ligand-gated channel activity / neutral amino acid transport / amino acid transmembrane transporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane ...glutamine secretion / L-glutamine import across plasma membrane / L-glutamine transmembrane transporter activity / glutamine transport / L-serine transmembrane transporter activity / ligand-gated channel activity / neutral amino acid transport / amino acid transmembrane transporter activity / L-aspartate transmembrane transporter activity / L-aspartate import across plasma membrane / Amino acid transport across the plasma membrane / neutral L-amino acid transmembrane transporter activity / symporter activity / antiporter activity / amino acid transport / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein homotrimerization / RHOH GTPase cycle / transport across blood-brain barrier / RAC3 GTPase cycle / RAC1 GTPase cycle / basal plasma membrane / erythrocyte differentiation / melanosome / signaling receptor activity / virus receptor activity / extracellular exosome / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 2. / Sodium:dicarboxylate symporter / Sodium:dicarboxylate symporter, conserved site / Sodium:dicarboxylate symporter superfamily / Sodium:dicarboxylate symporter family / Sodium:dicarboxylate symporter family signature 1.
類似検索 - ドメイン・相同性
Neutral amino acid transporter B(0)
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Lama glama (ラマ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.31 Å
データ登録者Canul-Tec J / Reyes N
資金援助European Union, 1件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)771965European Union
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Receptor-recognition and antiviral mechanisms of retrovirus-derived human proteins.
著者: Shashank Khare / Miryam I Villalba / Juan C Canul-Tec / Arantza Balsebre Cajiao / Anand Kumar / Marija Backovic / Felix A Rey / Els Pardon / Jan Steyaert / Camilo Perez / Nicolas Reyes /
要旨: Human syncytin-1 and suppressyn are cellular proteins of retroviral origin involved in cell-cell fusion events to establish the maternal-fetal interface in the placenta. In cell culture, they ...Human syncytin-1 and suppressyn are cellular proteins of retroviral origin involved in cell-cell fusion events to establish the maternal-fetal interface in the placenta. In cell culture, they restrict infections from members of the largest interference group of vertebrate retroviruses, and are regarded as host immunity factors expressed during development. At the core of the syncytin-1 and suppressyn functions are poorly understood mechanisms to recognize a common cellular receptor, the membrane transporter ASCT2. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human ASCT2 in complexes with the receptor-binding domains of syncytin-1 and suppressyn. Despite their evolutionary divergence, the two placental proteins occupy similar positions in ASCT2, and are stabilized by the formation of a hybrid β-sheet or 'clamp' with the receptor. Structural predictions of the receptor-binding domains of extant retroviruses indicate overlapping binding interfaces and clamping sites with ASCT2, revealing a competition mechanism between the placental proteins and the retroviruses. Our work uncovers a common ASCT2 recognition mechanism by a large group of endogenous and disease-causing retroviruses, and provides high-resolution views on how placental human proteins exert morphological and immunological functions.
履歴
登録2023年4月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月1日-
マップ公開2024年5月1日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17189.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17189.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 280 pix.
= 261.52 Å		0.93 Å/pix.
x 280 pix.
= 261.52 Å		0.93 Å/pix.
x 280 pix.
= 261.52 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.934 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.15
最小 - 最大-1.6338122 - 2.562065
平均 (標準偏差)0.0015460027 (±0.055972785)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 261.52002 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17189_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17189_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of human ASCT2 with Nanobody 69

全体名称: Complex of human ASCT2 with Nanobody 69
要素
  • 複合体: Complex of human ASCT2 with Nanobody 69
    • 複合体: Alanine Serine Cysteine Transporter 2
      • タンパク質・ペプチド: Neutral amino acid transporter B(0)
    • 複合体: Nanobody 69
      • タンパク質・ペプチド: Nanobody 469
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: ALANINE
  • リガンド: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Complex of human ASCT2 with Nanobody 69

超分子名称: Complex of human ASCT2 with Nanobody 69 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
分子量理論値: 200 KDa

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超分子 #2: Alanine Serine Cysteine Transporter 2

超分子名称: Alanine Serine Cysteine Transporter 2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Nanobody 69

超分子名称: Nanobody 69 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)

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分子 #1: Neutral amino acid transporter B(0)

分子名称: Neutral amino acid transporter B(0) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 56.638902 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MVADPPRDSK GLAAAEPTAN GGLALASIED QGAAAGGYCG SRDQVRRCLR ANLLVLLTVV AVVAGVALGL GVSGAGGALA LGPERLSAF VFPGELLLRL LRMIILPLVV CSLIGGAASL DPGALGRLGA WALLFFLVTT LLASALGVGL ALALQPGAAS A AINASVGA ...文字列:
MVADPPRDSK GLAAAEPTAN GGLALASIED QGAAAGGYCG SRDQVRRCLR ANLLVLLTVV AVVAGVALGL GVSGAGGALA LGPERLSAF VFPGELLLRL LRMIILPLVV CSLIGGAASL DPGALGRLGA WALLFFLVTT LLASALGVGL ALALQPGAAS A AINASVGA AGSAENAPSK EVLDSFLDLA RNIFPSNLVS AAFRSYSTTY EERNITGTRV KVPVGQEVEG MNILGLVVFA IV FGVALRK LGPEGELLIR FFNSFNEATM VLVSWIMWYA PVGIMFLVAG KIVEMEDVGL LFARLGKYIL CCLLGHAIHG LLV LPLIYF LFTRKNPYRF LWGIVTPLAT AFGTSSSSAT LPLMMKCVEE NNGVAKHISR FILPIGATVN MDGAALFQCV AAVF IAQLS QQSLDFVKII TILVTATASS VGAAGIPAGG VLTLAIILEA VNLPVDHISL ILAVDWLVDR SCTVLNVEGD ALGAG LLQN YVDRTESRST EPELIQVKSE LPLDPLPVPT EEGNPLLKHY RGPAGDATVA SEKESVM

UniProtKB: Neutral amino acid transporter B(0)

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分子 #2: Nanobody 469

分子名称: Nanobody 469 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lama glama (ラマ)
分子量理論値: 13.792409 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
配列文字列:
QVQLVESGGG LVQPGGSLRL SCAASGSIFR LDAMGWYRQA PGKQRELVAV IRSGGSTDYG DSVKGRFTIS RDNAKNTVYL QMNSLKPED TAVYYCNAVQ ILKTIYWGQG TQVTVSSHHH HHHEPEA

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分子 #3: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 9
分子量理論値: 22.99 Da

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分子 #4: ALANINE

分子名称: ALANINE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: ALA
分子量理論値: 89.093 Da
Chemical component information

ChemComp-ALA:
ALANINE / アラニン

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分子 #5: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE

分子名称: CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 3 / 式: Y01
分子量理論値: 486.726 Da
Chemical component information

ChemComp-Y01:
CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト

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分子 #6: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 93 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度8.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC8H18N2O4SHepes
100.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMC3H7NO2L-alanine
0.05 %C24H44O12Sucrose laurate
0.01 %C31H50O4C4H11NO3Cholesteryl hemisuccinate tris salt

詳細: 25 mM Hepes pH7.4, 100 mM NaCl, 5 mM L-Alanine, 0.05% DDS, 0.01% CHS.
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 10 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.03 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系位相板: VOLTA PHASE PLATE / エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4344 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 52.24 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1346125
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6gct

最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.31 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2) / 使用した粒子像数: 441100
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
最終 3次元分類クラス数: 38 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6gct


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 43-489 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 77.4
得られたモデル

PDB-8oud:
Structure of the human neutral amino acid transporter ASCT2 in complex with nanobody 469

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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