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- EMDB-17166: unseeded Abeta(1-40) amyloid fibril (morphology i) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-17166
タイトルunseeded Abeta(1-40) amyloid fibril (morphology i)
マップデータ
試料
  • 複合体: in vitro Abeta(1-40) amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid-beta A4 protein
キーワードAmyloid fibril / Amyloid-beta / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


signaling receptor activator activity / Golgi-associated vesicle / clathrin-coated pit / axonogenesis / central nervous system development / heparin binding / growth cone / perikaryon / early endosome / membrane raft ...signaling receptor activator activity / Golgi-associated vesicle / clathrin-coated pit / axonogenesis / central nervous system development / heparin binding / growth cone / perikaryon / early endosome / membrane raft / signaling receptor binding / Golgi apparatus / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular region / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain ...Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide superfamily / Beta-amyloid peptide (beta-APP) / Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide / Beta-amyloid precursor protein C-terminal / Amyloidogenic glycoprotein, intracellular domain, conserved site / Beta-amyloid precursor protein C-terminus / Amyloid precursor protein (APP) intracellular domain signature. / Amyloidogenic glycoprotein, extracellular / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding / Amyloidogenic glycoprotein, E2 domain / E2 domain superfamily / Amyloidogenic glycoprotein, heparin-binding domain superfamily / Amyloid A4 N-terminal heparin-binding / E2 domain of amyloid precursor protein / Amyloid precursor protein (APP) E1 domain profile. / Amyloid precursor protein (APP) E2 domain profile. / amyloid A4 / Amyloidogenic glycoprotein / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Amyloid-beta A4 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.59 Å
データ登録者Pfeiffer PB / Schmidt M / Faendrich M
資金援助 ドイツ, 1件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)FA 456/24-1 ドイツ
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2024
タイトル: Cryo-EM Analysis of the Effect of Seeding with Brain-derived Aβ Amyloid Fibrils.
著者: Peter Benedikt Pfeiffer / Marijana Ugrina / Nadine Schwierz / Christina J Sigurdson / Matthias Schmidt / Marcus Fändrich /
要旨: Aβ amyloid fibrils from Alzheimer's brain tissue are polymorphic and structurally different from typical in vitro formed Aβ fibrils. Here, we show that brain-derived (ex vivo) fibril structures can ...Aβ amyloid fibrils from Alzheimer's brain tissue are polymorphic and structurally different from typical in vitro formed Aβ fibrils. Here, we show that brain-derived (ex vivo) fibril structures can be proliferated by seeding in vitro. The proliferation reaction is only efficient for one of the three abundant ex vivo Aβ fibril morphologies, which consists of two peptide stacks, while the inefficiently proliferated fibril morphologies contain four or six peptide stacks. In addition to the seeded fibril structures, we find that de novo nucleated fibril structures can emerge in seeded samples if the seeding reaction is continued over multiple generations. These data imply a competition between de novo nucleation and seed extension and suggest further that seeding favours the outgrowth of fibril morphologies that contain fewer peptide stacks.
履歴
登録2023年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年2月7日-
マップ公開2024年2月7日-
更新2024年2月7日-
現状2024年2月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_17166.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_17166.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 280.2 Å		0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 280.2 Å		0.93 Å/pix.
x 300 pix.
= 280.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.934 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0115
最小 - 最大-0.025826884 - 0.04272486
平均 (標準偏差)0.000047430964 (±0.0009013761)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 280.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_17166_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_17166_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_17166_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : in vitro Abeta(1-40) amyloid fibril

全体名称: in vitro Abeta(1-40) amyloid fibril
要素
  • 複合体: in vitro Abeta(1-40) amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Amyloid-beta A4 protein

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超分子 #1: in vitro Abeta(1-40) amyloid fibril

超分子名称: in vitro Abeta(1-40) amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: morphology i
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Amyloid-beta A4 protein

分子名称: Amyloid-beta A4 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.335852 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
DAEFRHDSGY EVHHQKLVFF AEDVGSNKGA IIGLMVGGVV

UniProtKB: Amyloid-beta A4 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.005 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 構成要素 - 濃度: 100.0 mM / 構成要素 - 式: Na2HPO4 / 構成要素 - 名称: Disodium phosphate
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 40 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / 装置: LEICA PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4628 / 平均露光時間: 2.9 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.6 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.763 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.782 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C2 (2回回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3) / 使用した粒子像数: 176139
Segment selection選択した数: 227311 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.3)
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: corrleation coefficient
得られたモデル

PDB-8ot1:
unseeded Abeta(1-40) amyloid fibril (morphology i)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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