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- EMDB-16817: Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-16817
タイトルChaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with a Get3 dimer (amphipol)
マップデータ
試料
  • 複合体: Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with a Get3 dimer
    • 複合体: Tail-anchored protein insertase Get1 and Get2
      • タンパク質・ペプチド: Protein GET2,Protein GET1
    • 複合体: Dimeric ATPase Get3
      • タンパク質・ペプチド: ATPase GET3
  • リガンド: ZINC ION
キーワードmembrane protein insertion / GET pathway / tail anchored membrane protein / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


GET complex / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / protein-membrane adaptor activity / endoplasmic reticulum membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
GET complex subunit Get2/sif1 / GET complex subunit GET2 / Get 1, fungi / Get1 family / CHD5-like protein / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / Helix hairpin bin domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Uncharacterized protein / Protein GET1 / Arsenite translocating ATPase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermochaetoides thermophila (菌類) / Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.0 Å
データ登録者McDowell MA / Wild K / Sinning I
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)Leibniz SI 586/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)TRR83 TP22 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: The GET insertase exhibits conformational plasticity and induces membrane thinning.
著者: Melanie A McDowell / Michael Heimes / Giray Enkavi / Ákos Farkas / Daniel Saar / Klemens Wild / Blanche Schwappach / Ilpo Vattulainen / Irmgard Sinning /
要旨: The eukaryotic guided entry of tail-anchored proteins (GET) pathway mediates the biogenesis of tail-anchored (TA) membrane proteins at the endoplasmic reticulum. In the cytosol, the Get3 chaperone ...The eukaryotic guided entry of tail-anchored proteins (GET) pathway mediates the biogenesis of tail-anchored (TA) membrane proteins at the endoplasmic reticulum. In the cytosol, the Get3 chaperone captures the TA protein substrate and delivers it to the Get1/Get2 membrane protein complex (GET insertase), which then inserts the substrate via a membrane-embedded hydrophilic groove. Here, we present structures, atomistic simulations and functional data of human and Chaetomium thermophilum Get1/Get2/Get3. The core fold of the GET insertase is conserved throughout eukaryotes, whilst thinning of the lipid bilayer occurs in the vicinity of the hydrophilic groove to presumably lower the energetic barrier of membrane insertion. We show that the gating interaction between Get2 helix α3' and Get3 drives conformational changes in both Get3 and the Get1/Get2 membrane heterotetramer. Thus, we provide a framework to understand the conformational plasticity of the GET insertase and how it remodels its membrane environment to promote substrate insertion.
履歴
登録2023年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月29日-
マップ公開2023年11月29日-
更新2023年11月29日-
現状2023年11月29日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_16817.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_16817.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.375 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025
最小 - 最大-0.11704556 - 0.22858983
平均 (標準偏差)0.0005604722 (±0.008303455)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 220.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_16817_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_16817_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with ...

全体名称: Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with a Get3 dimer
要素
  • 複合体: Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with a Get3 dimer
    • 複合体: Tail-anchored protein insertase Get1 and Get2
      • タンパク質・ペプチド: Protein GET2,Protein GET1
    • 複合体: Dimeric ATPase Get3
      • タンパク質・ペプチド: ATPase GET3
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with ...

超分子名称: Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with a Get3 dimer
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
詳細: Get2-Get1 was expressed as a fusion protein in S. cerevisiae and Get3 was expressed in E. coli. The complex components were purified and reconstituted in vitro.
分子量理論値: 165 KDa

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超分子 #2: Tail-anchored protein insertase Get1 and Get2

超分子名称: Tail-anchored protein insertase Get1 and Get2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)

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超分子 #3: Dimeric ATPase Get3

超分子名称: Dimeric ATPase Get3 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila (菌類)

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分子 #1: ATPase GET3

分子名称: ATPase GET3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
分子量理論値: 37.127391 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MEPTLQSILD QRSLRWIFVG GKGGVGKTTT SCSLAIQLAK VRRSVLLLST DPAHNLSDAF SQKFGKEARL VEGFDNLYAM EIDPNGSMQ DLLAGQTGDG DAGMGGVGVM QDLAYAIPGI DEAMSFAEVL KQVNSLSYET IVFDTAPTGH TLRFLQFPTV L EKALAKVS ...文字列:
MEPTLQSILD QRSLRWIFVG GKGGVGKTTT SCSLAIQLAK VRRSVLLLST DPAHNLSDAF SQKFGKEARL VEGFDNLYAM EIDPNGSMQ DLLAGQTGDG DAGMGGVGVM QDLAYAIPGI DEAMSFAEVL KQVNSLSYET IVFDTAPTGH TLRFLQFPTV L EKALAKVS QLSGQYGSLL NGILGGSGTL PNGQTLSDVM EKLDSLRVTI SEVNAQFKDE RLTTFVCVCI PEFLSLYETE RM IQELANY GIDTHCIVVN QLLFPKPGSD CEQCTARRRM QKKYLDQIEE LYDEEFNVVK MPLLVEEVRG KERLEKFSEM LIK PFVPPE WSHPQFEK

UniProtKB: Arsenite translocating ATPase-like protein

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分子 #2: Protein GET2,Protein GET1

分子名称: Protein GET2,Protein GET1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Thermochaetoides thermophila DSM 1495 (菌類)
分子量理論値: 45.573727 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MGRPTPLWRF LHTLLAVALG LAVIMLSPFG GTKLERDRAA AAVAGSASER EWLASLTDSY PLVKTGLGGG LFWAFATGEA ILLGTRWLF LSKKKKAATA AAKVNNNNGE GDDAELDSVE QAIELALEFF PAIRQPVEYL RPKVAVAMRY VDVGMTLWRD V MLALFVLG ...文字列:
MGRPTPLWRF LHTLLAVALG LAVIMLSPFG GTKLERDRAA AAVAGSASER EWLASLTDSY PLVKTGLGGG LFWAFATGEA ILLGTRWLF LSKKKKAATA AAKVNNNNGE GDDAELDSVE QAIELALEFF PAIRQPVEYL RPKVAVAMRY VDVGMTLWRD V MLALFVLG AVAWWRAGSG SENLYFQSGS GSMSLLLVIF LLELVVQLVN TIGAKTINNL LWRFYLSIPG SPLAKDFAEQ RA KQKEYLQ VRHDLNATSS QDEFAKWARL QRKHDKLMDE LEKKKSQLDA HRTSFSRKLT IYRWILTRGM QWFLCFWFSS QPM FWLPYG WFPYWVEWLV SFPNAPMGSV SIVVWQSACS GVLALVIEAV MAVVRYTGGT GMQKQRQPVP AAGGAPGTSK KDLG SGSLE VLFQ

UniProtKB: Uncharacterized protein, Protein GET1

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMHEPES
200.0 mMSodium Chloride
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 279 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Complex stabilised in A835 amphipol

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5599 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 55.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 4337300
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: ab initio model generated in RELION
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 796684
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3iqw

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

3sja

source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-8odu:
Chaetomium thermophilum Get1/Get2 heterotetramer in complex with a Get3 dimer (amphipol)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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